您的浏览器不支持内联框架,或者当前配置为不显示内联框架。
可以在实际源页面上查看内容:inc/head.html
PDBsum条目6v7
转至PDB代码:
肽结合蛋白
PDB id
6对7
加载。。。
目录
蛋白质
链
公元73年。
公元77年。
配体
GLY-GLU-ALA-GLU-
GLU-ARG-ILE-ILE公司-
SEP-欧盟
GLU-ALA-GLU-GLU-
ARG-ILE-ILE-SEP公司-
LEU-ASP公司
水域
×238
PDB id:
6对7
链接
PDBe公司
RCSB公司
MMDB公司
耶拿图书馆
变形菌属
CATH公司
SCOP公司
PDBSWS公司
PDBePISA公司
ProSAT项目
姓名:
肽结合蛋白
标题:
磷酸化pias-sim2配合物中k37-乙酰化sumo1的晶体结构
结构:
小泛素相关修饰物1。
链:c,a.同义词:sumo-1,gap-modifying protein 1,gmp1,smt3同源物3,sentrin,泛素同源域蛋白pic1,泛素样蛋白smt3c,smt3c,泛素类蛋白ubl1。
工程设计:是的。
蛋白质pias。
链条:d,b。工程设计:是
资料来源:
智人。
人类。
有机体_出租车:9606。
基因:sumo1、smt3c、smt3G3、ubl1、ok/sw-cl.43。
表达单位:大肠杆菌。
表达式系统最大值:562。
表达式系统最大值:562
分辨率:
1.47Å
R系数:
0.172
无R:
0.193
作者:
M.Lussier-Price、H.M.Wahba、X.H.Mascle、L.Cappadocia、K.Sakaguchi、J.G.Omichinski
密钥参考:
M.Lussier价格
等人。
(2020).
选择性PIAS家族蛋白质中C末端SUMO-相互作用基序的特征。
结构
,
28
,
573
PubMed编号:
32348746
内政部:
2016年10月10日/j.str.2020.04.002
日期:
2019年12月9日
发布日期:
2020年4月1日
检查
标题
工具书类
蛋白质链
?
第63165页
(SUMO1_HUMAN)-
智人的小泛素相关修饰物1
序号:
结构:
上午101点。
公元73年。
*
蛋白质链
?
第63165页
(SUMO1_HUMAN)-
智人的小泛素相关修饰物1
序号:
结构:
上午101点。
公元77年。
*
密钥:
PfamA域
二级结构
*
PDB和UniProt序列不同
在4个残留位置(黑色
十字架)
酶反应
酶类:
链条C、A:
电气控制。?
[国际酶]
[ExPASy]
[KEGG](KEGG)
【布伦达】
DOI编号:
2016年10月10日/j.str.2020.04.002
结构
28
:573
(2020)
PubMed编号:
32348746
选择性PIAS家族蛋白质中C末端SUMO-相互作用基序的特征。
M.Lussier-Price先生,
X.H.面罩,
L.卡帕多西亚,
R.Kamada,
K.Sakaguchi,
H.M.Wahba先生,
J.G.奥米钦斯基。
摘要
人类PIAS蛋白是一种小型泛素样修饰物(SUMO)E3连接酶
参与重要的细胞功能。
其中几个功能取决于
一个保守的SUMO相互作用基序(SIM)位于
PIAS蛋白(SIM1)。
最近,我们确定Siz2是
PIAS蛋白在其C末端具有第二个SIM(SIM2)。
顺序
对齐表示PIAS1-3中也存在SIM2,但PIAS4中不存在。
使用
生化和结构研究表明,PIAS-SIM2与SUMO1结合,但
PIAS-SIM2的磷酸化或SUMO1的乙酰化改变了这一点
以不同于PIAS-SIM1的方式进行交互。
我们
还表明PIAS-SIM2在UBC9-PIAS1-SUMO1的形成中起着关键作用
复杂。
这些结果提供了对翻译后
修改选择性地调节在
PIAS蛋白利用SUMO-SIM结合中的可塑性
接口。
'); } }