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PDBsum条目6v7

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蛋白质 配体 蛋白质-蛋白质界面 链接
肽结合蛋白 PDB id
6对7

 

 

 

 

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JSmol公司 PyMol公司  
目录
蛋白质
公元73年。
公元77年。
配体
GLY-GLU-ALA-GLU-
GLU-ARG-ILE-ILE公司-
SEP-欧盟
GLU-ALA-GLU-GLU-
ARG-ILE-ILE-SEP公司-
LEU-ASP公司
水域 ×238
PDB id:
6对7
姓名: 肽结合蛋白
标题: 磷酸化pias-sim2配合物中k37-乙酰化sumo1的晶体结构
结构: 小泛素相关修饰物1。链:c,a.同义词:sumo-1,gap-modifying protein 1,gmp1,smt3同源物3,sentrin,泛素同源域蛋白pic1,泛素样蛋白smt3c,smt3c,泛素类蛋白ubl1。工程设计:是的。蛋白质pias。链条:d,b。工程设计:是
资料来源: 智人。人类。有机体_出租车:9606。基因:sumo1、smt3c、smt3G3、ubl1、ok/sw-cl.43。表达单位:大肠杆菌。表达式系统最大值:562。表达式系统最大值:562
分辨率:
1.47Å R系数:   0.172     无R:   0.193
作者: M.Lussier-Price、H.M.Wahba、X.H.Mascle、L.Cappadocia、K.Sakaguchi、J.G.Omichinski
密钥参考: M.Lussier价格等人。(2020).选择性PIAS家族蛋白质中C末端SUMO-相互作用基序的特征。结构28573PubMed编号:32348746 内政部:2016年10月10日/j.str.2020.04.002
日期:
2019年12月9日 发布日期:   2020年4月1日
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 标题
 工具书类

蛋白质链
Pfam公司   架构模式 ?
第63165页 (SUMO1_HUMAN)-智人的小泛素相关修饰物1
序号:
结构:
上午101点。
公元73年。*
蛋白质链
Pfam公司   架构模式 ?
第63165页 (SUMO1_HUMAN)-智人的小泛素相关修饰物1
序号:
结构:
上午101点。
公元77年。*
密钥: PfamA域 二级结构
* PDB和UniProt序列不同在4个残留位置(黑色十字架)

酶反应
酶类: 链条C、A: 电气控制。?
[国际酶] [ExPASy] [KEGG](KEGG) 【布伦达】

 

 
DOI编号:2016年10月10日/j.str.2020.04.002 结构 28:573(2020)
PubMed编号:32348746  
 
 
选择性PIAS家族蛋白质中C末端SUMO-相互作用基序的特征。
M.Lussier-Price先生, X.H.面罩, L.卡帕多西亚, R.Kamada, K.Sakaguchi, H.M.Wahba先生, J.G.奥米钦斯基。
 
  摘要  
 
人类PIAS蛋白是一种小型泛素样修饰物(SUMO)E3连接酶参与重要的细胞功能。其中几个功能取决于一个保守的SUMO相互作用基序(SIM)位于PIAS蛋白(SIM1)。最近,我们确定Siz2是PIAS蛋白在其C末端具有第二个SIM(SIM2)。顺序对齐表示PIAS1-3中也存在SIM2,但PIAS4中不存在。使用生化和结构研究表明,PIAS-SIM2与SUMO1结合,但PIAS-SIM2的磷酸化或SUMO1的乙酰化改变了这一点以不同于PIAS-SIM1的方式进行交互。我们还表明PIAS-SIM2在UBC9-PIAS1-SUMO1的形成中起着关键作用复杂。这些结果提供了对翻译后修改选择性地调节在PIAS蛋白利用SUMO-SIM结合中的可塑性接口。
 

 

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