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核蛋白/蛋白质结合 PDB id
6买方

 

 

 

 

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JSmol公司 PyMol公司  
目录
蛋白质
公元75年。
公元16年。
水域 ×126
PDB id:
6买方
姓名: 核蛋白/蛋白质结合
标题: k46-乙酰化sumo1与pml-sim配合物的晶体结构
结构: 小泛素相关修饰物1。链:a.同义词:sumo-1,gap-modifying protein 1,gmp1,smt3同源物3,sentrin,泛素同源域蛋白pic1,泛素样蛋白smt3c,smt3c,泛素类蛋白ubl1。工程设计:是的。突变:是的。蛋白质pml。链条:b。
资料来源: 智人。人类。有机体_出租车:9606。基因:sumo1、smt3c、smt3G3、ubl1、ok/sw-cl.43。表达单位:大肠杆菌。表达式系统最大值:562。基因:pml,myl,pp8675,rnf71,trim19。
分辨率:
1.30Å     R系数:   0.157     无R:   0.173
作者: H.M.Wahba、C.Gagnon、X.H.Mascle、M.Lussier-Price、L.Cappadocia、K.Sakaguchi、J.G.Omichinski
密钥参考: X.H.面罩等。(2020).SUMO1的乙酰化以蛋白质特异的方式改变与PML和Daxx的SIM的相互作用。结构,28,157PubMed编号:31879127 DOI(操作界面):2016年10月10日/j.str.2019.11.019
日期:
2019年11月14日 发布日期:   2019年11月27日
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 标题
 工具书类

蛋白质链
Pfam公司   架构模式 ?
第63165页 (SUMO1_HUMAN)-智人的小泛素相关修饰物1
序号:
结构:
公元101年。
公元75年。*
蛋白质链
Pfam公司   架构模式 ?
第29590页 (PML_人类)-智人蛋白质PML
序号:
结构:
 
序号:
结构:
公元882年。
公元16年。*
密钥: PfamA域 二级结构
* PDB和UniProt序列不同7个残留位置(黑色十字架)

酶反应
1类酶: 链条A: 电气控制。?
[国际酶] [ExPASy] [KEGG](KEGG) 【布伦达】
2类酶: 链条B: E.C.2.3.2-  - ?????
[国际酶] [ExPASy] [KEGG](KEGG) 【布伦达】
注意,如果给出了一个以上的E.C.等级(如上所述),每个等级可以对应于不同的蛋白质结构域,或者在多蛋白的情况下前体,以不同的成熟蛋白质。

 

 
DOI编号:2016年10月10日/j.str.2019.11.019 结构 28:157(2020年)
PubMed编号:31879127  
 
 
SUMO1的乙酰化以蛋白质特异的方式改变与PML和Daxx的SIM的相互作用。
X.H.马斯克尔, C.加格农, H.M.Wahba, M.Lussier-Price先生, L.卡帕多西亚, K.Sakaguchi, J.G.奥米钦斯基。
 
  摘要  
 
SUMO蛋白与SUMO相互作用基序(SIM)的相互作用由早幼粒细胞白血病(PML)蛋白(PML-NBs)形成的核体具有被证明受到SIMs磷酸化或乙酰化的调节SUMO蛋白。然而,对于原子能水平。在这项工作中,我们研究了SUMO1乙酰化对其与PML和Daxx的磷酸化SIMs(phosphoSIMs)结合。我们的结果证明SUMO1绑定到PML或Daxx的phosphoSIM是通过K39或K46的乙酰化显著降低。然而,乙酰化K37仅影响对Daxx的绑定。乙酰化SUMO1变体的结构与PML和Daxx的磷酸化SIMs结合表明SUMO-SIM相互作用的可塑性。在这些结构中观察到的塑性为调节PML-NB中的SUMO-SIM相互作用提供了一个强大的机制使用信号生成的翻译后修改。
 

 

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