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PDBsum条目6uyr
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核蛋白/蛋白质结合
PDB id
6买方
加载。。。
目录
蛋白质
链
公元75年。
公元16年。
水域
×126
PDB id:
6买方
链接
PDBe公司
RCSB公司
毫米数据库
耶拿图书馆
蛋白质体
CATH公司
范围
PDBSWS公司
PDBePISA公司
ProSAT项目
姓名:
核蛋白/蛋白质结合
标题:
k46-乙酰化sumo1与pml-sim配合物的晶体结构
结构:
小泛素相关修饰物1。
链:a.同义词:sumo-1,gap-modifying protein 1,gmp1,smt3同源物3,sentrin,泛素同源域蛋白pic1,泛素样蛋白smt3c,smt3c,泛素类蛋白ubl1。
工程设计:是的。
突变:是的。
蛋白质pml。
链条:b。
资料来源:
智人。
人类。
有机体_出租车:9606。
基因:sumo1、smt3c、smt3G3、ubl1、ok/sw-cl.43。
表达单位:大肠杆菌。
表达式系统最大值:562。
基因:pml,myl,pp8675,rnf71,trim19。
分辨率:
1.30Å
R系数:
0.157
无R:
0.173
作者:
H.M.Wahba、C.Gagnon、X.H.Mascle、M.Lussier-Price、L.Cappadocia、K.Sakaguchi、J.G.Omichinski
密钥参考:
X.H.面罩
等。
(2020).
SUMO1的乙酰化以蛋白质特异的方式改变与PML和Daxx的SIM的相互作用。
结构
,
28
,
157
PubMed编号:
31879127
DOI(操作界面):
2016年10月10日/j.str.2019.11.019
日期:
2019年11月14日
发布日期:
2019年11月27日
PROCHECK检查
标题
工具书类
蛋白质链
?
第63165页
(SUMO1_HUMAN)-
智人的小泛素相关修饰物1
序号:
结构:
公元101年。
公元75年。
*
蛋白质链
?
第29590页
(PML_人类)-
智人蛋白质PML
序号:
结构:
序号:
结构:
公元882年。
公元16年。
*
密钥:
PfamA域
二级结构
*
PDB和UniProt序列不同
7个残留位置(黑色
十字架)
酶反应
1类酶:
链条A:
电气控制。?
[国际酶]
[ExPASy]
[KEGG](KEGG)
【布伦达】
2类酶:
链条B:
E.C.2.3.2-
- ?????
[国际酶]
[ExPASy]
[KEGG](KEGG)
【布伦达】
注意,如果给出了一个以上的E.C.等级(如上所述),每个等级可以
对应于不同的蛋白质结构域,或者在多蛋白的情况下
前体,以不同的成熟蛋白质。
DOI编号:
2016年10月10日/j.str.2019.11.019
结构
28
:157
(2020年)
PubMed编号:
31879127
SUMO1的乙酰化以蛋白质特异的方式改变与PML和Daxx的SIM的相互作用。
X.H.马斯克尔,
C.加格农,
H.M.Wahba,
M.Lussier-Price先生,
L.卡帕多西亚,
K.Sakaguchi,
J.G.奥米钦斯基。
摘要
SUMO蛋白与SUMO相互作用基序(SIM)的相互作用
由早幼粒细胞白血病(PML)蛋白(PML-NBs)形成的核体具有
被证明受到SIMs磷酸化或乙酰化的调节
SUMO蛋白。
然而,对于原子能
水平。
在这项工作中,我们研究了SUMO1乙酰化对其
与PML和Daxx的磷酸化SIMs(phosphoSIMs)结合。
我们的结果
证明SUMO1绑定到PML或Daxx的phosphoSIM是
通过K39或K46的乙酰化显著降低。
然而,乙酰化
K37仅影响对Daxx的绑定。
乙酰化SUMO1变体的结构
与PML和Daxx的磷酸化SIMs结合表明
SUMO-SIM相互作用的可塑性。
在这些结构中观察到的塑性
为调节PML-NB中的SUMO-SIM相互作用提供了一个强大的机制
使用信号生成的翻译后修改。
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