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蛋白质 配体 金属 蛋白质-蛋白质界面 链接
结构蛋白 PDB id
6夸

 

 

 

 

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JSmol公司 PyMol公司  
目录
蛋白质
公元432年。
公元118年。
公元431年。
配体
全球技术伙伴 ×2
国内生产总值 ×2
技术顾问1 ×2
金属
_毫克×2
PDB id:
6夸
姓名: 结构蛋白
职务: Hschck(human camap1)修饰的13pf taxel-gdp微管
结构: 管蛋白α-1b链。链:x,o.同义词:alpha-tubulin无所不在,tubulin k-alpha-1,tuburin alpha-无所不在链。其他详细信息:gtp。钙调素调节蛋白相关蛋白1。链条:i.工程:是的。微管蛋白β链。
资料来源: 智人。人类。有机体_出租车:9606。Cell_line:tsa201。组织:胚胎肾。基因:camap1。表达单位:大肠杆菌。表达式系统最大值:562。组织:胚胎肾
作者: J.M.Atherton、Y.Luo、S.Xiang、C.Yang、K.Jiang、M.Stangier、A.Vemu、A.Cook、S.Wang、A.Roll-Mecak、M.O.Steinmetz、A.Akhmanova、M.Baldus、C.A.Moores
密钥参考: J.阿瑟顿等。(2019).CAMSAP CKK结构域中微管负末端偏好的结构决定因素。国家公社,10,5236PubMed编号:31748546 内政部:10.1038/s41467-019-13247-6
日期:
2019年2月28日 发布日期:   2019年11月27日
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 标题
 工具书类

蛋白质链
Pfam公司   架构模式 ?
第68363页 (TBA1B_人类)-来自智人的管蛋白α-1B链
序号:
结构:
公元451年。
公元432年。
蛋白质链
Pfam公司   架构模式 ?
Q5T5Y3型 (CAMP1_胡曼)-智人钙调素调节光谱相关蛋白1
序号:
结构:
 
序号:
结构:
 
序号:
结构:
 
序号:
结构:
公元1602年。
公元118年。
蛋白质链
Pfam公司   架构模式 ?
P07437号 (TBB5_胡曼)-智人的管蛋白β链
序号:
结构:
公元444年。
公元431年。
密钥: PfamA域 二次结构

 

 
DOI编号:10.1038/s41467-019-13247-6 国家公社 10:5236(2019)
PubMed编号:31748546  
 
 
CAMSAP CKK结构域中微管负末端偏好的结构决定因素。
J.Atherton, Y.Luo、, S.Xiang, C.杨, A.Rai, K.Jiang先生, M.Stangier, A.维姆, A.D.库克, S.Wang, A.月饼, M.O.Steinmetz, A.Akhmanova, M.Baldus, C.A.摩尔。
 
  摘要  
 
CAMSAP/赞助者调节微管负端动力学。它们的末端特异性由CKK结构域介导,我们建议识别特异性微管蛋白在负端发现的构象。为了批判性地测试这个想法,我们比较了人类CAMSAP1 CKK结构域(HsCKK)与来自格氏纳格勒菌的CKK结构区(NgCKK),缺乏负端特异性。这里我们报告近原子HsCKK-和NgCKK-微管复合物的低温电子显微镜结构,这表明这些CKK结构域共享相同的蛋白质折叠,在二聚体间微管蛋白连接,但表现出不同的印迹在微管上。核磁共振实验表明,HsCKK和NgCKK都是显著的刚性。然而,NgCKK结合并不改变微管架构,HsCKK重塑其微管相互作用位点并改变因为微管蛋白晶格构象不是最适合其绑定。因此,与许多MAP相比,HsCKK域可以微妙地区分特定的微管蛋白构象,使微管负端识别。
 

 

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