PDBsum条目6k5t

蛋白质结合/转录

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6k5吨

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			蛋白质链

					公元77年。


					公元12年。

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6k5吨

链接

姓名：

蛋白质结合/转录

标题：

sumo1与磷酸化hcmv蛋白ie2的复合物

结构：

小泛素相关修饰物1。链：a.同义词：sumo-1，gap-modifying protein 1，gmp1，smt3同源物3，sentrin，泛素同源域蛋白pic1，泛素样蛋白smt3c，smt3c，泛素类蛋白ubl1。工程设计：是的。病毒转录因子ie2的12-mer。链：b.同义词：ie2，蛋白质ul122。

资料来源：

智人。人类。有机体_出租车：9606。基因：sumo1、smt3c、smt3G3、ubl1、ok/sw-cl.43。表达单位：大肠杆菌。表达式系统最大值：562。合成：是的。人巨细胞病毒（ad169株）。Hhv-5。

核磁共振结构：

20种型号

作者：

V.特里帕西，K.S.查特吉

密钥参考：

V.特里帕西等。(2019).酪蛋白激酶2介导的磷酸化增加了巨细胞病毒反式激活因子IE2的SUMO依赖性活性。生物化学杂志,294,14546-14561之间。PubMed编号：31371453 DOI（操作界面）：10.1074/jbc。119.009601兰特

日期：

2019年5月31日

发布日期：

2019年8月7日

检查

	页眉

	参考文献

蛋白质链

^?

第63165页 （SUMO1_HUMAN）-智人的小泛素相关修饰物1

序号：
结构：公元101年。
公元77年。

蛋白质链

^?

第19893页 （VIE2_HCMVA）-人巨细胞病毒（AD169株）的病毒转录因子IE2

序号：
结构：

序号：
结构：公元580年。
公元12年。

密钥： PfamA域二级结构



		酶反应

酶类：

链条A、B：电气控制。？

[国际酶] [ExPASy] [KEGG]（KEGG） [布伦达]

DOI编号：10.1074/jbc。119.009601兰特 生物化学杂志 294:14546-14561(2019)

PubMed编号：31371453

酪蛋白激酶2介导的磷酸化增加了巨细胞病毒反式激活因子IE2的SUMO依赖性活性。

V.特里帕西，查特吉， R.Das公司。

摘要

许多病毒因子操纵宿主翻译后修饰（PTM）高效病毒复制的机器。特别是磷酸化和SUMO酸化能明显调节人巨细胞病毒的活性（HCMV）交易动因立即提前2（IE2）。然而，分子机制这个过程的情况未知。使用各种结构、生物化学和基于细胞的方法，在这里我们发现IE2利用了磷酸化和SUMO化。小泛素样修饰物的扫描（SUMO）-相互作用基序（SIM）在IE2中揭示了两个SIMSUMO化分析表明，N-末端SIM（IE2-SIM1）增强了IE2磺胺酰化最高可达4倍。动力学分析和结构研究表明IE2是SUMO顺式-E3连接酶。我们还发现两种假定酪蛋白与IE2-SIM1相邻的激酶2（CK2）位点被磷酸化在体外和在单元格中。磷酸化显著增加了IE2-SUMO亲和力，IE2磺胺酰化，以及顺式-IE2的E3活性。之间的额外盐桥磷酸丝氨酸和SUMO解释了IE2-SUMO亲和力增加的原因。磷酸化还增强了SUMO依赖的反式激活活性IE2的自表达活性。总之，我们的发现突出了一部小说病毒SUMO化和磷酸化的机制顺式-E3公司连接酶和反式激活蛋白IE2协同工作，实现转录病毒基因的调控。