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PDB总和条目6eot
转至PDB代码:
水解酶
PDB id
6当量
加载。。。
目录
蛋白质
链
(再加0个)
公元832年。
配体
SER-LEU-ARG-PHE公司-
LEU-TYR-GLU-GLY公司
×6
水域
×33
PDB id:
6倍
链接
PDBe公司
RCSB公司
MMDB公司
耶拿图书馆
变形菌属
CATH公司
SCOP公司
PDBSWS公司
PDBePISA公司
ProSAT项目
姓名:
水解酶
标题:
Dpp8-slrflyeg,空间组19
结构:
二肽基肽酶8。
链:a,b,d,g,i,k。同义词:dp8,二肽基肽酶iv相关蛋白1,dprp-1,二肽基肽酶viii,dpp viii,脯氨酰二肽酶dpp8。
工程设计:是的。
Ser-leu-arg-phe-leu-tyr-glu-gly。
链条:f、c、e、h、j、l。工程设计:是
资料来源:
智人。
人类。
有机体_出租车:9606。
基因:dpp8、dprp1、mstp097、mstp135、mstp141。
表达于:草地贪夜蛾。
表达式_system_taxid:7108。
合成:是的。
有机体_出租车:9606
分辨率:
3.50Å
R系数:
0.208
无R:
0.262
作者:
B.R.罗斯、R.胡贝尔
密钥参考:
B.罗斯
等人。
(2018)。
二肽基肽酶8和9的结构和机制,它们是细胞稳态和癌症的重要参与者。
美国国家科学院程序
,
115
,
E1437。
PubMed编号:
29382749
日期:
2017年10月10日
发布日期:
2018年2月7日
检查
标题
工具书类
蛋白质链
?
Q6V1X1型
(DPP8_胡曼)-
智人二肽基肽酶8
序号:
结构:
序号:
结构:
公元898年。
公元832年。
密钥:
PfamA域
二级结构
酶反应
酶类:
E.C.3.4.14.5节
-二肽基肽酶Ⅳ。
[国际酶]
[ExPASy]
[KEGG](KEGG)
【布伦达】
反应:
当Xbb为Pro时,如果Xcc既不是Pro也不是羟脯氨酸,则优先从多肽中释放N-末端二肽Xaa-Xbb-|-Xcc。
美国国家科学院程序
115
:E1437
(2018)
PubMed编号:
29382749
二肽基肽酶8和9的结构和机制,在细胞内稳态和癌症中起重要作用。
B.罗斯,
S.Krapp,
奥古斯丁先生,
R.Kierfersauer,
阿西尼亚加先生,
R.Geiss-Friedlander,
R.Huber。
摘要
二肽基肽酶8和9是细胞内N-末端二肽基肽酶
(优先为后脯氨酸)与免疫中的病理生理作用相关
反应和癌症生物学。
而DPP家族成员DPP4
以分子术语表征为经验证的II型治疗靶点
糖尿病、DPP8的实验3D结构和配体/底物结合模式
和DPP9尚未报告。
在本研究中,我们描述了晶体和分子
人类DPP8(2.5Å)和DPP9(3.0Å)的未结合和复合结构
分别使用非经典底物和小分子抑制剂。
与DPP4类似,DPP8和DPP9分子由一个β螺旋桨和α/β组成
水解酶结构域,形成功能性同二聚体。
然而,它们不同
广泛存在于配体结合位点结构中。
与之形成有趣对比
DPP4,其中配体和非配体形式非常相似,配体与
DPP8/9通过一个
部分折叠的26个残余环段的无序转变
转化为α-螺旋(R-螺旋),包括R160/133,底物的关键残基
结合。
由于这种螺旋的痕迹也可以在
非连锁形式,构象选择可能有助于配体结合。
分子动力学模拟支持R螺旋在
无领导地位的国家。
一致地,酶动力学分析揭示了一种协同作用
变构机制。
DPP8和DPP9非常相似,显示很少
靶向配体设计的机会。
然而,与
DPP4为特定抑制剂的设计和开发提供了多种线索
DPP家族成员作为治疗靶点或反靶点。
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