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分子生物学杂志
218:195-208(1991) |
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黄曲霉毒素在低温下三种氧化状态下的晶体结构比较。
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瓦特，
A.Tulinsky，
R.P.斯文森，
K.D.Watenpaugh公司。
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摘要 |
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本研究的重点是确定用FMN从寻常脱硫弧菌中提取重组黄曲霉毒素的全蛋白在三种氧化状态中的每一种。氧化态的结构以普通杜鹃野生型2.0A黄曲霉毒素为起始模型以实现精细化。衍射实验在低温（-150℃）下进行摄氏度），以便在整个强度数据采集。标准悬挂法测定黄色双锥在pH 7.0的0.1 M-Tris-HCl缓冲液中加入3.2 M-硫酸铵和蛋白质浓度范围为0.7%至0.9%。晶体的还原态通过在pH值为7.0的条件下添加连二亚硫酸钠对苯二酚（半还原）和对苯二酮（完全还原）的pH值为9.0。数据集包括一个在室温下（氧化状态）和三个在低温（每种氧化状态）收集在Nicolet上P3F/Xentronics区域探测器X射线衍射仪系统。这四个结构，对苯二酚的分辨率为2.25 A，其他所有的分辨率为1.9 A通过约束参数最小二乘程序PROLSQ进行优化。决赛晶体学R值收敛到0.21（对苯二酚）、0.20（半对苯二酮）、，0.20（氧化，低温）和0.17（氧化，室温）。这个黄曲霉毒素的还原状态显示出不同的蛋白质构象异恶嗪NH（5）附近的多肽链（Asp61-Gly62）相对于氧化状态的基团。然而，只有轻微的半醌和对苯二酚状态之间的构象差异。在本报告对三者进行了结构比较，特别是强调可能与温差有关的特征衍射数据的收集和氧化状态的差异FMN。
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公共医疗id
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参考
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|
R.约翰逊，
E.激流，
D.伦丁，
J.Sprenger，
M.Sahlin，
B.M.Sjöberg，
和
D.T.洛根(2010).
氧化态和还原态黄蛋白NrdI的高分辨率晶体结构——一种罕见的黄曲霉毒素。结构生物学。
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FEBS J公司,277,4265-4277. |
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PDB代码：
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|
M.Guelker，
L.斯塔格，
P.Wittung-Stafshede，
和
Y.沙木(2009).
假对称性、高拷贝数和孪晶使脱硫脱硫弧菌（ATCC 29577）黄曲霉素的结构测定复杂化。
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Acta Crystallogr D生物晶体仪,65,523-534. |
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PDB代码：
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|
M.麦地那(2009).
黄素蛋白的结构和机制：从光系统I到NADP+的光合电子传递。
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| |
FEBS J公司,276,3942-3958. |
|
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|
T.森达，
M.Senda，
S.Kimura，
和
T.石田(2009).
黄蛋白中蛋白质构象的氧化还原控制。
|
| |
抗氧化剂氧化还原信号,11,1741-1766. |
|
|
|
|
|
|
H.李，
A.达斯，
H.Sibhatu，
J.Jamal，
S.G.斯利加，
和
T.L.普洛斯(2008).
通过逆转FMN氧化还原电位探索神经元一氧化氮合酶的电子传递特性。
|
| |
生物化学杂志,283,34762-34772. |
|
|
| |
|
|
尤达，
N.Shibata，
D.竹内，
北村先生，
和
Y.Higuchi先生(2008).
宫崎普通脱硫弧菌调味毒素的结晶和初步X射线晶体学研究。
|
| |
晶体学报第F节结构生物晶体共同体,64,851-853. |
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|
|
石黑浩（H.Ishikita）(2007).
蛋白质环境对贝氏梭菌黄曲霉毒素氧化还原电位的影响。
|
| |
生物化学杂志,282,25240-25246. |
|
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|
J.M.施密特(2007).
蛋白质侧链3J偶联的不对称Karplus曲线。
|
| |
生物分子核磁共振杂志,37,287-301. |
|
|
|
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|
M.Martínez-Jülvez，
N.Cremades，
布埃诺先生，
I.Pérez-Dorado，
C.玛雅，
S.Cuesta-López，
D.普拉达，
F.法洛，
J.A.Hermoso，
和
J.桑乔(2007).
FMN和阴离子结合引起的黄曲霉毒素的常见构象变化：幽门螺杆菌脱黄素的结构。
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蛋白质,69,581-594. |
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PDB代码：
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S.Miyazaki，
K.Ohkubo，
T.Kojima，
和
S.Fukuzumi公司(2007).
钌配位黄素类似物特征的调制，显示出异常的配位模式。
|
| |
Angew Chem国际教育英语,46,905-908. |
|
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R.Artali，
N.Marchini，
F.梅内盖蒂，
D.Cavazzini，
A.卡塞塔，
和
C.萨索内(2005).
半醌状态下普通脱硫弧菌S35C黄曲霉毒素突变体的结构。
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Acta Crystallogr D生物晶体仪,61,481-484. |
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PDB代码：
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|
S.Alagartnam，
G.van Pouderoyen，
T.Pijning，
B.W.Dijkstra，
D.Cavazzini，
G.L.罗西，
W.M.Van Dongen，
C.P.van Mierlo，
W.J.van Berkel，
和
G.W.集装箱(2005).
棕色固氮菌Cys69Ala黄曲霉毒素II的晶体学研究：氧化还原电位的结构决定因素。
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蛋白质科学,14,2284-2295. |
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PDB代码：
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|
F.Löhr，
G.N.亚洛韦，
S.G.Mayhew，
和
H.Rüterjans先生(2004).
通过反氢键标量偶联监测氧化和完全还原黄曲霉毒素中的辅因子-蛋白氢键。
|
| |
化学生物化学,5,1523-1534. |
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|
A.洛斯托，
F.道地，
M.P.Irün，
A.拉蒙，
C.费尔南德斯·卡布雷拉，
A.罗梅罗，
和
J.桑乔(2003).
FMN如何与鱼腥藻脱黄素毒素结合：在开放结合位点的疏水遭遇。
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生物化学杂志,278,24053-24061. |
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PDB代码：
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|
I.便当，
V.H.Teixeira，
A.M.巴普蒂斯塔，
C.M.苏亚雷斯，
P.M.马蒂亚斯，
和
M.A.Carrondo先生(2003).
脱硫脱硫弧菌ATCC 27774的九血红素细胞色素C中的氧化还原-玻尔和其他协同效应：晶体学和建模研究。
|
| |
生物化学杂志,278,36455-36469. |
|
|
PDB代码：
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|
|
B.O.努阿兰，
和
S.G.梅休(2002).
尿素诱导普通脱硫弧菌脱黄素和脱黄素的比较。
|
| |
欧洲生物化学杂志,269,212-223. |
|
|
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|
|
|
R.Artali，
G.邦比耶里，
F.梅内盖蒂，
G.吉拉迪，
S.J.Sadeghi，
D.Cavazzini，
和
G.L.罗西(2002).
在100K条件下，比较了普通脱硫弧菌野生型（1.34A）黄曲霉毒素和S35C突变体（1.44A）的精细晶体结构。
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Acta Crystallogr D生物晶体仪,58,1787-1792. |
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PDB代码：
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C.布雷索普，
J.斯特拉斯纳，
U.Breitinger，
R.Huber，
P.Macheroux，
A.Schaller，
和
T.克劳森(2001).
12-草二烯酸还原酶1的X射线结构为OYE家族中底物结合和特异性提供了结构上的见解。
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结构,9,419-429. |
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PDB代码：
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|
|
|
|
G.M.兰登，
M.A.Jiménez，
C.G.发电机，
S.马尔多纳多，
J.Sancho，
和
M.里科(2001).
鱼腥藻脱黄素氢交换：α/β（21345）类黄素家族的稳定交换核心。
|
| |
蛋白质,43,476-488. |
|
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|
R.A.雷诺兹，
瓦特，
和
K.D.Watenpaugh公司(2001).
黄曲霉毒素Y98H（2.0A）和Y98W（1.5A）突变体的结构与比较。
|
| |
Acta Crystallogr D生物晶体仪,57,527-535. |
|
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PDB代码：
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|
M.Kasim，
和
R.P.斯文森(2000).
beijerinckii黄杆菌毒素反转的构象能量学与氧化还原电位的调节直接耦合。
|
| |
生物化学,39,15322-15332. |
|
|
|
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|
|
F.C.Chang，
和
R.P.斯文森（1999年）。
经NMR化学位移温度依赖性测量，beijerinckii黄杆菌Gly57突变株氧化-硒醌对的中点电位与还原黄素单核苷酸辅因子N（5）上质子的氢键相互作用的变化相关。
|
| |
生物化学,38,7168-7176. |
|
|
|
|
|
|
G.N.亚洛韦，
S.G.Mayhew，
J.P.马尔特豪斯，
M.E.Gallagher，
和
G.P.柯利（1999年）。
黄曲霉毒素中与FMN对苯二酚相关的pH依赖性光谱变化。
|
| |
生物化学,38,3753-3762. |
|
|
|
|
|
|
I.F.塞夫里奥科娃，
H.李，
H.Zhang，
J.A.Peterson，
和
T.L.普洛斯（1999年）。
细胞色素P450-氧化还原伙伴电子转移复合物的结构。
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美国国家科学院程序,96,1863-1868. |
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PDB代码：
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K.Suto，
K.Kawagoe，
N.Shibata，
森本义夫，
Y.Higuchi，
北村先生，
T.Nakaya，
和
N.Yasuoka公司（1999年）。
宫崎骏脱硫弧菌FMN结合蛋白的结晶及初步晶体学研究。
|
| |
Acta Crystallogr D生物晶体仪,55,1089-1090年。 |
|
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|
Q.赵，
S.Modi，
G.史密斯，
M.佩恩，
P.D.McDonagh，
C.R.沃尔夫，
D.图，
L.Y.Lian，
G.C.罗伯茨，
和
H.P.Driesen公司（1999年）。
人细胞色素P450还原酶FMN结合域的晶体结构，分辨率为1.93 A。
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蛋白质科学,8,298-306. |
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PDB代码：
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R.莫拉莱斯，
M.H.Charon先生，
G.Hudry-Clergeon，
Y.Pétillot，
S.Norager，
M.麦地那，
和
M.弗雷（1999年）。
蓝藻Anabaena PCC7119中氧化态和还原态铁氧还蛋白的精细X射线结构在1.3 A和1.17 A时显示出氧化-连接构象变化。
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生物化学,38,15764-15773. |
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PDB代码：
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|
S.M.金，
和
W.C.约翰逊（1999年）。
从蛋白质坐标数据中指定二级结构。
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蛋白质,35,313-320. |
|
|
|
|
|
|
T.M.Dwyer，
L.Zhang，
M.Muller，
F.马拉戈，
和
F.弗雷曼（1999年）。
黄素接触残基αArg249和βTyr16在人类电子转移黄素蛋白中的功能。
|
| |
Biochim生物物理学报,1433,139-152. |
|
|
|
|
|
|
C.M.苏亚雷斯，
P.J.马特尔，
J.Mendes，
和
M.A.Carrondo先生(1998).
细胞色素c3的分子动力学模拟：使用自由能计算研究还原过程。
|
| |
生物物理学J,74,1708-1721. |
|
|
|
|
|
|
F.Valetti，
S.J.Sadeghi，
Y.T.梅哈伦纳，
S.R.Leliveld，
和
G.吉拉迪(1998).
以黄曲霉毒素为生物转化体构建多域氧化还原蛋白：理性设计的初步研究。
|
| |
Biosens生物电子,13,675-685. |
|
|
|
|
|
|
L.J.德鲁汉，
和
R.P.斯文森(1998).
蛋氨酸56在控制beijerinckii黄杆菌毒素氧化还原电位中的作用：脂肪氨基酸取代的影响和硫-黄酮相互作用的证据。
|
| |
生物化学,37,9668-9678所述。 |
|
|
|
|
|
|
P.A.O'Farrell，
M.A.Walsh，
A.A.McCarthy，
T.M.希金斯，
G.Voordouw，
和
S.G.梅休(1998).
普通脱硫弧菌黄曲霉毒素FMN氧化还原电位的调节：甘氨酸-61突变体的热力学性质和晶体结构。
|
| |
生物化学,37,8405-8416. |
|
|
PDB代码：
|
|
|
|
|
|
|
|
H.Ponstingl，
和
G.奥廷(1997).
氧化大肠杆菌黄曲霉毒素的核磁共振赋值、二级结构和水合作用。
|
| |
欧洲生物化学杂志,244,384-399中。 |
|
|
|
|
|
|
M.L.路德维希，
K.A.Pattridge，
A.L.梅茨格，
M.M.Dixon先生，
M.埃伦，
冯毅，
和
R.P.斯文森(1997).
beijerinckii梭状芽孢杆菌黄曲霉毒素氧化还原电位的控制：构象变化的作用。
|
| |
生物化学,36,1259-1280. |
|
|
PDB代码：
|
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|
|
|
|
|
M.Tegoni，
M.Gervais，
和
A.德斯博伊斯(1997).
黄细胞色素b2和L-乳酸单加氧酶氧化和阴离子半醌形式的共振拉曼研究。异恶嗪环的结构和环境对黄素功能的影响。
|
| |
生物化学,36,8932-8946. |
|
|
|
|
|
|
W.N.兰齐洛塔，
K.Fisher，
和
L.C.Seefeldt先生(1997).
固氮酶-铁蛋白-钼-铁蛋白紧密复合物的电子转移依赖性形成的证据。天冬氨酸的作用39。
|
| |
生物化学杂志,272,4157-4165. |
|
|
|
|
|
|
A.罗梅罗，
J.Caldeira，
J.Legall，
I.莫拉，
J.J.Moura，
和
M.J.Romao先生(1996).
脱硫脱硫弧菌ATCC 27774中两种氧化态黄曲霉毒素的晶体结构。
|
| |
欧洲生物化学杂志,239,190-196年。 |
|
|
PDB代码：
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|
|
B.L.斯托达德，
A.院长，
和
P.A.巴什(1996).
结合劳厄衍射和分子动力学研究酶中间体。
|
| |
自然结构生物,三,590-595. |
|
|
|
|
|
|
C.G.发电机，
A.Perales-Alcón，
J.Sancho，
和
A.罗梅罗(1996).
酪氨酸/色氨酸芳香门的关闭导致载脂蛋白黄曲霉毒素的紧密折叠。
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自然结构生物,三,329-332. |
|
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PDB代码：
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|
|
M.A.Knauf，
F.Löhr，
M.Blümel先生，
S.G.Mayhew，
和
H.Rüterjans先生(1996).
普通脱硫弧菌氧化黄曲霉毒素溶液构象的核磁共振研究。三级结构的测定和蛋白质结合水分子的检测。
|
| |
欧洲生物化学杂志,238,423-434. |
|
|
|
|
|
|
M.E.Corrado，
A.Alivert，
G.Zanetti，
和
S.G.梅休(1996).
菠菜叶绿体重组铁氧还蛋白-NADP+还原酶氧化还原电位分析。
|
| |
欧洲生物化学杂志,239,662-667. |
|
|
| |
|
|
穆伦霍夫大学，
J.Kruip，
D.A.Bryant，
M.Rögner先生，
P.Sétif，
和
E.博埃克马(1996).
蓝藻光系统I与其生理受体黄曲霉毒素之间氧化还原活性交联复合物的表征。
|
| |
欧洲工商管理硕士J,15,488-497. |
|
|
|
|
|
|
穆伦霍夫大学，
和
P.Sétif公司(1996).
聚球藻PCC 7002光系统I还原黄曲霉毒素的激光闪光吸收光谱研究。
|
| |
生物化学,35,1367-1374. |
|
|
|
|
|
|
周总，
和
R.P.斯文森(1996).
黄黄素单核苷酸辅因子5'-磷酸对普通脱硫弧菌（Hildenborough）黄曲霉毒素氧化还原电位的静电效应评估。
|
| |
生物化学,35,12443-12454。 |
|
|
|
|
|
|
周总，
和
R.P.斯文森(1996).
芳香堆积相互作用的累积静电效应和黄素单核苷酸结合位点的负静电环境是普通脱硫弧菌黄曲霉毒素还原潜力的主要决定因素。
|
| |
生物化学,35,15980-15988. |
|
|
|
|
|
|
B.L.斯托达德，
和
G.K.法伯(1995).
通过稳态动力学研究直接测量蛋白质晶体的反应性。
|
| |
结构,三,991-996. |
|
|
|
|
|
|
H.J.van den Brink，
C.M.van Zeijl，
J.F.Brons，
C.A.van den Hondel，
和
R.F.van Gorcom公司(1995).
丝状真菌黑曲霉NADPH细胞色素P450氧化还原酶基因的克隆和鉴定。
|
| |
DNA细胞生物学,14,719-729. |
|
|
|
|
|
|
K.莫法特，
和
R.亨德森(1995).
反应中间体的冷冻捕集。
|
| |
当前操作结构生物,5,656-663. |
|
|
|
|
|
|
D.W.罗杰斯(1994).
低温晶体学。
|
| |
结构,2,1135-1140. |
|
|
|
|
|
|
J.Caldeira，
P.N.帕尔马，
雷加拉先生，
J.Lampreia，
J.Calvete，
W.Schäfer，
J.Legall，
I.莫拉，
和
J.J.莫拉(1994).
脱硫脱硫弧菌ATCC 27774黄曲霉毒素的一级序列、氧化还原电位和三级结构预测。
|
| |
欧洲生物化学杂志,220,987-995年。 |
|
|
| |
|
|
R.Grandori，
和
J.凯里(1994).
通过与黄曲霉毒素的序列相似性检测到α/β扭曲开片家族的六个新候选成员。
|
| |
蛋白质科学,三,2185-2193. |
|
|
|
|
|
|
R.Leenders，
W.F.van Gunsteren，
H.J.贝伦德森，
和
A.J.维瑟(1994).
氧化和还原beijerinckii黄杆菌毒素的分子动力学模拟。
|
| |
生物物理学J,66,634-645. |
|
|
| |
|
|
W.R.泰勒，
T.P.弗洛雷斯，
和
C.A.Orengo公司(1994).
多重蛋白质结构比对。
|
| |
蛋白质科学,三,1858-1870. |
|
|
|
|
|
|
M.A.Knauf，
F.Löhr，
G.P.科利，
P.O’Farrell，
S.G.Mayhew，
F.Müller，
和
H.Rüterjans公司(1993).
氧化脱硫弧菌黄曲霉毒素的同核和异核核磁共振研究。二级结构元素的顺序分配和识别。
|
| |
欧洲生物化学杂志,213,167-184. |
|
|
|
|
|
|
R.Leenders，
M.Kooijman，
A.van Hoek，
C.Veeger，
和
A.J.维瑟(1993).
还原黄曲霉毒素的黄素动力学。时间分辨偏振荧光研究。
|
| |
欧洲生物化学杂志,211,37-45. |
|
|
| |
|
|
S.A.摩尔，
M.N.詹姆斯，
D.J.奥凯恩，
和
J.李(1993).
与细菌荧光素酶亚单位相关的黄素蛋白的晶体结构。
|
| |
欧洲工商管理硕士J,12,1767-1774. |
|
|
|
|
|
|
H.A.Schreuder，
J.M.van der Laan，
M.B.Swarte，
K.H.Kalk，
W.G.霍尔，
和
J.德伦特（1992年）。
以2.3A的分辨率精制的还原形式的对羟基苯甲酸羟化酶的晶体结构。
|
| |
蛋白质,14,178-190. |
|
|
| |
|
|
S.T.Rao，
F.沙菲，
C.余，
K.A.Satyshur，
B.J.斯托克曼，
J.L.马克利，
和
桑德林加姆（1992年）。
来自Anabaena 7120的氧化长链黄曲霉毒素的结构，分辨率为2A。
|
| |
蛋白质科学,1,1413年-1427年。 |
|
|
PDB代码：
|
|
|
|
|
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首先显示最新的参考文献。引文数据部分来自CiteXlore公司和部分来自自动收割程序。请注意，这可能是由于并非所有期刊都包含在任何一种方法。然而，我们正在不断建立引文数据因此，随着时间的推移，将会有越来越多的参考文献。当参考描述PDB结构时，PDB代码是如右图所示。
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