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蛋白质 配体 蛋白质-蛋白质界面 链接
氧化还原酶 PDB id
5桶

 

 

 

 

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JSmol公司 PyMol公司  
目录
蛋白质
公元213年。
配体
BLA公司 ×2
二氧化硫
水域 ×173
PDB id:
5桶
姓名: 氧化还原酶
标题: 胆绿素结合的人血红素加氧酶1 h25r的晶体结构
结构: 血红素加氧酶1。链:a,b。片段:unp残基1-233。同义词:ho-1。工程设计:是的。突变:是的。其他详细信息:突变h25r
资料来源: 智人。人类。有机体_出租车:9606。基因:hmox1,ho,ho1。表达单位:大肠杆菌bl21。表达式_system_taxid:511693。
分辨率:
2.08Å     R系数:   0.185     无R:   0.228
作者: J.M.M.Caaveiro、K.Morante、P.Sigala、K.Tsumoto
密钥参考: P.A.Sigala公司等人。(2016).细胞内酶学研究血红素加氧酶催化中的His-Hem连接。生物化学554836-4849.PubMed编号:27490825 内政部:10.1021/acs.生物化学6b00562
日期:
2015年6月3日 发布日期:   2016年6月8日
检查
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 标题
 工具书类

蛋白质链
Pfam公司   架构模式 ?
P09601号 (HMOX1_人类)-智人血红素加氧酶1
序号:
结构:
公元288年。
公元213年。*
密钥: PfamA域 二级结构 CATH域
* PDB和UniProt序列不同1个残留位置(黑色交叉)

酶反应
酶类: E.C.1.14.18标准 -血红素加氧酶(胆绿素生成)。
[国际酶] [ExPASy] [KEGG](KEGG) 【布伦达】
反应: 血红素b+3 O2+3还原[NADPH--血蛋白还原酶]=胆绿素IXalpha+CO+Fe2++H(H)++3 H2O+3氧化[NADPH--血蛋白还原酶]
血红素b
结合配体(Het群名称=BLA公司)
相似性为91.11%的匹配
+ 3×氧气
+ 3×还原型[NADPH--血蛋白还原酶]
= 胆绿素IXα
+ 一氧化碳
+ 铁(2+)
+ H(+)
+ 3×
+ 3×氧化[NADPH--血蛋白还原酶]
从获取的.mol文件生成的分子图KEGG ftp站点

 

 
参考
 
 
DOI编号:10.1021/acs.生物化学6b00562 生物化学 55:4836-4849(2016)
PubMed编号:27490825  
 
 
细胞内酶学研究血红素加氧酶催化中的His-Hem连接。
P.A.Sigala, K.Morante, 津本, J.M.Caaveiro, D.E.Goldberg。
 
  摘要  
 
血红素加氧酶(HO)是一种普遍存在的酶,在炎症、细胞信号转导、血红素处理和铁的获取。HO催化氧化使用保守组氨酸协调血红素转化为胆绿素(BV)结合血红素的铁原子。这种海姆互动被视为对酶活性至关重要,因为His-to-Ala突变体无法转化血红素与胆绿素的体外比较。我们调查了一组近端His突变体使用活细胞活性分析的蓝藻、人类和植物HO酶基于每个HO突变体在大肠杆菌中的异源共表达和荧光胆绿素生物传感器。与纯化的体外研究相比蛋白质,我们观察到多个HO突变体保持了显著的活性在细菌的细胞内环境中。X射线晶体学结合血红素的人HO1 H25R的结构和其他功能研究表明这些细胞内HO突变活性与血红素无关通过近端氨基酸连接。我们的研究揭示了与支持HO活性的血红素的活性位点结合相互作用在细胞内,表明周围活性位点的重要贡献环境对HO催化作用的影响,并可以引导人们理解进化和HO函数的发散。
 

 

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