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蛋白质 配体 金属 蛋白质-蛋白质界面 链接
氧化还原酶 PDB id
第4d1n页

 

 

 

 

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JSmol公司 PyMol公司  
目录
蛋白质
公元420年。
配体
ARG公司 ×4
折边 ×4
H4B型 ×4
高尔夫球 ×7
金属
_ZN公司×2
水域 ×856
PDB id:
第4d1n页
姓名: 氧化还原酶
标题: l-arg结合的人nnos血红素结构域的结构
结构: 一氧化氮合酶,大脑。链:a、b、c、d。片段:残基302-721。同义词:组成性nos、nc-nos、nosⅠ型、神经元型nos、n-nos、nnos、肽基半胱氨酸s-亚硝化酶nos1、bnos、神经元型一氧化氮合酶。工程:是的。突变:是
资料来源: 智人。人类。有机体_出租车:9606。表达单位:大肠杆菌。表达式_系统_最大值:469008。
分辨率:
2.03Å     R系数:   0.179     无R:   0.209
作者: H.Li、T.L.Poulos
密钥参考: H.李等。(2014).人类组成性一氧化氮合酶的结构。晶体生物学学报702667-2674.PubMed编号:25286850 内政部:10.1107/S1399004714017064
日期:
2014年5月2日 发布日期:   2014年10月15日
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蛋白质链
Pfam公司   架构模式 ?
第29475页 (NOS1_HUMAN)-智人一氧化氮合酶1
序号:
结构:
 
序号:
结构:
 
序号:
结构:
公元1434年。
公元420年。*
密钥: PfamA域 二级结构 CATH域
* PDB和UniProt序列不同2个残留位置(黑色十字架)

酶反应
酶类: E.C.1.14.13.39标准 -一氧化氮合酶(NADPH)。
[国际酶] [ExPASy] [KEGG] 【布伦达】
反应: H(H)++2 L-精氨酸+3 NADPH+4 O2=4 H2O+2 L-瓜氨酸+3 NADP++2一氧化氮
H(+)
+
2×L-精氨酸
结合配体(Het群名称=ARG公司)
完全对应
+ ×NADPH公司
+ 4×氧气
= 4×
+ 2×瓜氨酸
+ ×NADP(+)
+ 2×一氧化氮
从获取的.mol文件生成的分子图KEGG ftp站点

 

 
参考
 
 
DOI编号:10.1107/S1399004714017064 Acta Crystallogr D生物晶体仪 70:2667-2674(2014)
PubMed编号:25286850  
 
 
人类组成性一氧化氮合酶的结构。
H.李, J.Jamal, C.广场, S.H.Pineda, G.克雷菲, Q.Jing, M.A.Cinelli, R.B.Silverman, T.L.普洛斯。
 
  摘要  
 
哺乳动物产生三种一氧化氮合酶(NOS)亚型:神经元NOS(nNOS)、诱导性NOS(iNOS)和内皮型NOS(eNOS)。生产过剩nNOS产生的NO与许多神经退行性疾病有关;因此,一个理想的治疗目标是设计针对nNOS的药物但不是其他亚型。晶体学,结合计算方法和药物化学在发展中发挥了关键作用具有特殊神经保护作用的高选择性nNOS抑制剂属性。由于历史原因,结晶学关注的是大鼠nNOS和牛eNOS,因为它们是高质量的;因此,它们的结构已用于结构-活性关系研究。尽管这些组成型一氧化氮合酶在哺乳动物物种中的序列同源性超过90%对于每个NOS亚型,抑制剂结合研究揭示了细微的差异在血红素活性部位附近的同一NOS亚型在物种间仍有影响酶-抑制剂相互作用。因此,人类构成的结构NOS是必不可少的。这里,人类神经元NOS的第一个结构位于2.03报道了光学分辨率和人类的一种不同晶体形式内皮细胞NOS报告为1.73奥分辨率。
 

 

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