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PDBsum条目2zoq
转至PDB代码:
转移酶
PDB id
2zoq公司
加载。。。
目录
蛋白质
链
公元352年。
*
配体
二氧化硫
×2
5ID(识别码)
×2
金属
_不适用
×2
水域
×314
*
残留物保存分析
PDB id:
2zoq公司
链接
PDBe公司
RCSB公司
MMDB公司
耶拿图书馆
蛋白质体
CATH公司
SCOP公司
PDBSWS公司
PDB绑定
PDBePISA公司
CSA公司
ProSAT项目
姓名:
转移酶
标题:
人有丝分裂原活化激酶erk1的结构解剖
结构:
有丝分裂原活化蛋白激酶3。
链:a,b.同义词:细胞外信号调节激酶1,erk-1,胰岛素刺激的map2激酶,map激酶1,mapk 1,p44-erk1,ert2,p44-mapk,微管相关蛋白2激酶。
工程设计:是
资料来源:
智人。
人类。
有机体_出租车:9606。
基因:mapk3,erk1,prkm3。
表达单位:大肠杆菌。
表达式系统最大值:562。
分辨率:
2.39Å
R系数:
0.249
无R:
0.267
作者:
T.Kinoshita、T.Tada、S.Nakae、I.Yoshida
密钥参考:
T.基诺西塔
等。
(2008).
Tyr204处人类单磷酸化ERK1的晶体结构。
生物化学-生物物理研究委员会
,
377
,
1123-1127.
PubMed编号:
18983981
日期:
2008年6月1日
发布日期:
2009年4月7日
检查
页眉
参考文献
蛋白质链
?
第27361页
(MK03_胡曼)-
智人有丝分裂原活化蛋白激酶3
序号:
结构:
公元379年。
公元352年。
密钥:
PfamA域
二级结构
CATH域
酶反应
酶类:
E.C.2.7.11.24号决议
-丝裂原活化蛋白激酶。
[国际酶]
[ExPASy]
[KEGG](KEGG)
[布伦达]
反应:
1
ATP+L-丝氨酸-[蛋白质]=ADP+H
+
+O-磷酸-L-芳基-[蛋白质]
2
ATP+L-苏氨酸-[蛋白质]=ADP+H
+
+O-磷酸-L-三酰-[蛋白质]
列车自动防护系统
+
L-丝氨酸-[蛋白质]
=
ADP公司
结合配体(Het群名称=
5个ID
)
匹配率为62.07%
+
H(+)
+
O-磷酸-L-芳基-[蛋白质]
列车自动防护系统
+
L-苏氨酸-[蛋白质]
=
ADP公司
结合配体(Het群名称=
5ID(识别码)
)
匹配率为62.07%
+
H(+)
+
O-磷酸-L-三酰-[蛋白质]
从获取的.mol文件生成的分子图
KEGG ftp站点
参考
生物化学-生物物理研究委员会
377
:1123-1127
(2008)
PubMed编号:
18983981
Tyr204处人类单磷酸化ERK1的晶体结构。
基诺希塔,
一、吉田,
S.Nakae,
K.Okita,
M.Gouda先生,
M.Matsubara,
K.横田,
石黑浩,
塔达。
摘要
细胞外信号调节激酶(ERK)是MAP激酶的成员
家族,可以调节多种细胞反应。
ERK1和ERK2亚型
具有明显相似的氨基酸序列,但表现出独特的
生理功能。
除ERK2外,ERK1也进行了自动和单磷酸化
在大肠杆菌生产过程中激活环中的Tyr204,导致
在基础水平的活动中,与完全活动相比,大约少500倍
ERK1在Thr202和Tyr204处双重磷酸化。
演示晶体结构
单磷酸化ERK1激酶具有新的构象
可与未磷酸化(非活性)和
双磷酸化(全活性)形式。
特色结构特征
在C-螺旋和激活环中可能有助于
单磷酸化ERK1的活性。
ERK1的结构解剖
与ERK2相比,D-基序结合的结构差异
位点和背面结合位点是
选择性ERK1/ERK2抑制剂。
引用此PDB文件关键参考的文献参考
PubMed id
参考
20126615
P.Evans,
A.萨坎,
L.Ungar,
和
A.弓箭手
(2010).
序列比对揭示了HIV蛋白上可能存在的MAPK对接基序。
公共科学图书馆一号
,
5
,
e8942。
首先显示最新的参考文献。
引文数据部分来自
CiteXlore公司
和部分
从自动收割过程中。
请注意,这可能是
由于并非所有期刊都包含在
无论哪种方法。
然而,我们正在不断建立引文数据
因此,随着时间的推移,将会有越来越多的参考文献。
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