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信号蛋白/细胞粘附

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2o9伏

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			蛋白质链

					公元67年。 *

			配体

					VAL-PRO-PRO-PRO- VAL-PRO-PRO-PRO- 专业-SER

			水域 ×97

*残留物保存分析

PDB id：

2o9伏

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姓名：

信号蛋白/细胞粘附

标题：

桥蛋白的第二个sh3结构域与帕西林脯氨酸富集区的复合物

结构：

蓬辛。链：a.片段：src同源3（sh3）结构域。工程设计：是的。帕西林。链：b.片段：富含脯氨酸的区域。工程设计：是

资料来源：

智人。人类。有机体_出租车：9606。基因：sorbs1。表达单位：大肠杆菌。表达式系统最大值：562。合成：是的。其他详细信息：该肽是化学合成的。肽的序列在人类中自然存在

分辨率：

1.63Å

R系数：

0.144

无R：

0.177

作者：

N.Pinotsis、M.Wilmanns

密钥参考：

K.Gehmlich公司等。(2007).帕罗西林和桥脑蛋白在肌肉细胞的新生共质体中相互作用。分子生物学杂志,369,665-682.PubMed编号：17462669 内政部：2016年10月10日/j.jmb.2007.03.050

日期：

2006年12月14日

发布日期：

2007年10月30日

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	标题

	工具书类

蛋白质链

^?

数量9bx66 （SRBS1_HUMAN）-智人的Sorbin和SH3结构域蛋白1

序号：
结构：

序号：
结构：

序号：
结构：公元1292年。
公元67年。*

密钥： PfamA域二级结构 CATH域

* PDB和UniProt序列不同在6个残留位置（黑色十字架）

DOI编号：2016年10月10日/j.jmb.2007.03.050 分子生物学杂志 369:665-682(2007)

PubMed编号：17462669

帕罗西林和桥脑蛋白在肌肉细胞的新生共质体中相互作用。

K.Gehmlich， N.皮诺提斯， K.Hayess， P.F.范德文， H.米尔廷， A.El Banayosy， R.Körfer， M.Wilmanns， E.埃勒， D.O.Fürst。

摘要

肌肉分化需要从能动成肌细胞过渡到无柄细胞肌管和高度规则收缩装置的组装。这个引人注目的细胞骨架重塑与病灶的转变相协调粘连样细胞基质与服装接触。评估机制在这个分化过程的基础上，我们寻找肌肉特异性结合帕西林的合作伙伴。我们确定了巴西林与葡萄糖苷的相互作用肌肉中新生着丝粒中的衔接蛋白家族成员桥蛋白分化，由第二src同源性的相互作用介导桥蛋白的结构域3（SH3）与帕西林富含脯氨酸的区域。收件人了解了这种相互作用的分子基础，我们确定了结构该SH3结构域的0.83A分辨率，以及它与分辨率为1.63A的蛋白结合肽。粘合后，paxillin肽在复合物中采用聚脯氨酸-II螺旋构象。与…相反带电荷的SH3结合界面，肽只包含非极性残基首次在SH3中观察到这种结构上的相互作用域。荧光滴定法证实了桥蛋白/帕西林的相互作用，进一步表现为弱结合亲和力。转染实验揭示了肌肉细胞中桥蛋白功能的进一步特征：桥蛋白C末端的SH3结构域在靶向蛋白质到力传递结构。桥蛋白的过度表达导致在改变的肌肉细胞-基质接触形态中，表明其参与成熟服装的建立。脑桥蛋白作用的进一步证据在维持心肌细胞成熟的机械传导位点中从观察到终末期脑桥蛋白表达下调心脏衰竭，这种效应在机械卸载时又恢复了。这些结果为低亲和力蛋白质的研究提供了新的见解相互作用可能有助于细胞骨架重塑的微调肌肉分化和成年心肌细胞的过程。

所选图形

图3。
图3。复合物中桥蛋白SH3.2结构域的结构带有paxillin PRR基序（SH3.2/paxilin PRR）。（a）总体复合体的褶皱。SH3域以浅蓝色显示界面主余量的带状表示显示为木棍。两个主要SH3回路（RT和n-Src）也表明。帕西林多肽以橙色表示棍枝。肽的方向通过标记来指示关键残留位置（P[2]、P[0]、P[-2]）。（b）静电同一区域中SH3结构域的潜在表示方向如（a）所示。显示了第一个疏水环在左边，而第三个凹槽的两侧是两个负凹槽充电区域。加权（2F[o]–F[c]）电子密度图用最终模型的相位计算的肽的展示。（c）桥蛋白/paxillin相互作用的2D表示。该面板是使用LIGPLOT生成的^65（d）斗杆脑桥蛋白酶主要残基的表示（黄色）和参与绑定接口的paxillin（橙色）。（e） Asp835和Glu839的特定构象非束缚态（青色，两种不同的构象）和束缚态（轻蓝色）RT环中的帕西林肽。（f）多序列桥蛋白三个SH3结构域的比对。的位置次级结构元件，包括RT和n-Src如两个晶体结构中所确定的那样，显示了环路SH3.2域的。结合界面中的残留物带有帕西林的PRR肽显示在黑框中。残留物蓝色在三个域中的两个域中保持不变共识线中以小写表示。类似的残留物以红色显示，另外共识行中的大写字母（还包括：！anyoneIV、LM的$任何人、FY的%任何人、NDQEBZ的#任何人）。
图6。
图6。肌肉的基因组组织和转染脑桥蛋白。（a）人体组织示意图桥蛋白基因。每个框代表一个外显子，或者是拼接的外显子以灰色阴影和数字（A1）突出显示。这个第二幅图说明了哪些外显子在从骨骼肌细胞克隆的桥蛋白剪接变异体（A2）。编码山梨素同源区（SoHo）、SH3的部分区域和278 aa长的肌肉特异性插入显示终点（曲折线）。由此产生的全长随后显示了蛋白质（Ps FL、A3）。此外，用于瞬态的删除构造的示意图给出了转染实验：一个N-末端构建体包含山梨糖素同源区（Ps N-Ex25，A4），a建造危及整个C端子的结构（Ps SH3.1-C，A5）以及仅由三个C端子SH3组成的构造域，但缺少插入（Ps SH3.1-CΔEx30,31，A6）。（b）新生大鼠桥脑蛋白构建物的瞬时转染心肌细胞。细胞转染使用GFP标记的全长肌桥蛋白亚型（Ps-FL，a–d）N端结构（Ps N-Ex25，e–h），C端桥蛋白构造（Ps SH3.1-C，i–m），C末端桥蛋白构造缺少插入（Ps SH3.1-CΔEx30,31，n–q）或仅GFP（r–u）。转染后48小时，细胞paxillin（b，f，k，o，s）的三重标记和插片结构（β-catenin；c，g，l，p，t）。这个包含三个SH3域（i和n），与内源性paxillin在细胞基质共同定位联络。相反，N末端桥蛋白结构（e）是主要针对细胞核。请注意，帕西林是如图所示，在夹层圆盘结构中未观察到β-连环蛋白。比例尺代表10μm。

以上数字为重印经爱思唯尔许可：分子生物学杂志(2007,369,665-682)版权所有2007。

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引用此PDB文件关键参考的文献参考

公共医疗id 参考

20886612 J.M.桑格， J.Wang， L.M.格里森， P.Chowrashi， D.K.Dube， B.米塔尔， V.朱卡列娃，和 J.W.桑格(2010).
Arg/Abl结合蛋白，一种Z体和Z带蛋白，结合肌节、肋节和信号分子。

细胞骨架（霍博肯）,67,808-823。

19891780 一、费诺， A.托马索维奇， A.Siehoff结冰，和 R.蒂卡宁(2009).
Cbl相关蛋白是由c-Abl和c-Src激酶磷酸化的酪氨酸。

BMC细胞生物学,10,80

18505755 C.盖尔， K.Gehmlich， E.埃勒， S.Hassfeld， A.佩罗， K.Hayess， N.卡迪姆， K.Wenzel， B.埃尔德曼， F.克拉哈特， M.G.Posch， A.Bublak， H.Nägele， T.脚手架， R.迪茨， K.R.Chien， S.Spuler， D.O.Fürst先生， P.Nürnberg，和 C.奥兹利克(2008).
除肌节外：CSRP3突变导致肥厚性心肌病。

人类分子遗传学,17,2753-2765.

19115046 K.Gehmlich， C.盖尔， H.米尔廷， D.Fürst，和 E.埃勒(2008).
回到正题：我们对肌肉LIM蛋白在心脏中的功能了解多少？

肌肉Res细胞运动杂志,29,155-158.

18650496 N.O.迪肯，和 C.E.特纳(2008).
帕西林成年了。

细胞科学杂志,121,2435-2444.

18633653 V.斯皮沃克， B.Králová，和一、特瓦罗斯卡(2008).
作为构象变化自由能建模工具的基本坐标下的连续元动力学。

J摩尔模型,14,995

17898075 张先生， J.Liu， A.Cheng， S.M.德扬，和 A.R.萨尔蒂尔(2007).
CAP作为一种与丝状蛋白C相互作用的共沉淀蛋白的鉴定。

分子生物学细胞,18,4731-4740.

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