PDBsum条目2lke

细胞粘附

PDB id

2升

加载。。。

			蛋白质链

					公元24年。

PDB id：

2升

链接

姓名：

细胞粘附

标题：

整合素α-mβ-2胞质尾部的结构和相互作用分析

结构：

整合素α-m.链：a.片段：c-末端结构域，unp残基1129-1152。工程设计：是

资料来源：

合成：是的。智人。人类。有机体_出租车：9606。其他_详细信息：从gl biochem购买的肽

核磁共振结构：

20种型号

作者：

G.L.Chua、X.Y.Tang、M.Amalraj、S.Bhattacharjya、S.M.Tan

密钥参考：

G.L.Chua先生等。(2011).整合素αMβ2细胞质尾部的结构和相互作用分析。生物化学杂志,286,43842-43854.PubMed编号：22052909 内政部：10.1074/jbc。M111.280164号

日期：

2011年10月11日

发布日期：

2011年11月2日

PROCHECK检查

	标题

	工具书类

蛋白质链

^?

第1215页 （意大利_人类）-智人整合素α-M

序号：
结构：

序号：
结构：

序号：
结构：公元1152年。
公元24年。

密钥： PfamA域二级结构



		酶反应

酶类：

电气控制。？

[国际酶] [ExPASy] [KEGG]（KEGG）【布伦达】

DOI编号：10.1074/jbc。M111.280164号 生物化学杂志 286:43842-43854(2011)

PubMed编号：22052909

整合素αMβ2细胞质尾部的结构和相互作用分析。

G.L.Chua， X.Y.Tang公司， M.Amalraj， S.M.Tan， S.巴塔查亚。

摘要

整合素是异二聚体（α和β亚单位）信号转导蛋白参与细胞粘附和迁移。整合素的胞质尾部是对于传输双向信令至关重要，也牵涉到维持受体的静息状态。此外整合素经常发生磷酸化等翻译后修饰。然而，磷酸化对结构和相互作用的影响尚不清楚。白细胞特异性整合素αMβ2对髓系细胞至关重要细胞粘附、吞噬和脱颗粒。在这项工作中，我们决定αM和α-Ser肉豆蔻酰化胞浆尾的溶液结构核磁共振波谱法测定十二烷基磷酸胆碱胶束中的磷酸化变体。此外，非磷酸化和磷酸化αM之间的相互作用用核磁共振和荧光共振能量研究了带有β2尾巴的尾巴转移（FRET）。24个残基胞质的三维结构αM或磷酸化αM的尾部具有N末端两亲性螺旋线和C端的环。回路中的残留物涉及填料与螺旋疏水面的相互作用。15N-1小时异核单量子相干实验鉴定αM的残基和可能参与形成尾尾的β2尾杂合物。我们进一步研究了肉豆蔻酰化β2尾部之间的相互作用通过FRET在十二烷基磷酸胆碱胶束中与丹酰化αM尾肽结合。这些研究揭示了αM或磷酸化αM之间增强的相互作用带β2尾翼的尾翼，Kd值为～5.2±0.6和～4.4±0.7μm，分别是。尾尾复合物的对接结构表明细胞溶质区的αM/β2界面可以由一个网络维持极性相互作用、离子相互作用和/或氢键。