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DOI编号:
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生物化学
36:1259-1280(1997年) |
PubMed编号:
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beijerinckii梭状芽孢杆菌黄曲霉毒素氧化还原电位的控制:构象变化的作用。
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M.L.路德维希,
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A.L.梅茨格,
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摘要 |
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beijerinckii梭状芽孢杆菌野生型和突变型黄曲霉毒素的X射线分析显示肽Gly57-Asp58的构象在靠近FMN的异恶嗪环与FMN的氧化状态相关假体组。Gly-Asp肽可以采用以下三种构象中的任何一种:反式O-up,其中Gly57(O57)的羰基氧指向黄素环;反式O-down,其中O57远离黄素;顺式O向下。这些与氧化还原有关的构象异构体之间的相互转化黄素可以调节结合FMN的氧化还原电位。在半醌中和蛋白质的还原形式,Gly57-Asp58肽采用反式O-up构象并接受来自黄素N5H的氢键[Smith,W.W。,Burnett,R.M.、Darling,G.D.和Ludwig,M.L.(1977)分子生物学杂志。117,195-225; Ludwig,M.L.和Luschinsky,C.L.(1992年),《化学与化学》《风味酶生物化学III》(缪勒,F.,Ed.)第427-466页,博卡CRC出版社佛罗里达州拉顿市]。本文报告的分析证实,在晶体中野生型氧化贝氏隐球菌黄曲霉毒素,Gly57-Asp58肽采用O向下定向并异构化为顺式构象。这种顺式是通过分子间氢键优先稳定在晶体中Asn137.突变型Asn137Ala的结构表明这三种蛋白的混合物氧化贝氏隐球菌黄曲霉毒素中存在构象,主要为O-down没有分子间氢键。氧化还原电位已被操纵通过替换改变弯曲的构象能量56M-G-D-E.构建突变Asp58Pro是为了研究能量因为顺反式转换将不同于野生型转换。然而,晶体中排除了与Asn137的分子间相互作用当黄素被氧化时,Gly57-Pro58为顺式,O-down为顺式。减少黄素诱导反式O-up构象的重排。氧化还原电位位移反映了与肽重排相关的能量改变;E(ox/sq)降低约60 mV(1.3 kcal/mol)。此外,结果Gly57的突变与预测一致,即残基57的侧链应通过提高能量使第一个电子的加法更加困难黄素还原为半醌时形成的O-up构象州。突变体Gly57Ala、Gly57Asn和Gly57Asp中的ox/sq电位为全部降低约60 mV(1.3 kcal/mol)。介绍位于57位的β-支链苏氨酸侧链对构象和电位。Thr57-Asp58肽采用反式O-down黄素被氧化时的构象;在还原为半醌后57-58肽旋转为反式O-up构象,类似于野生型蛋白质。FMN-蛋白质相互作用和构象的变化G57T中的平衡结合降低了ox/sq的氧化还原电位平衡180 mV(+4.0 kcal/mol),并将sq/hq电位增加80毫伏(-1.7千卡/摩尔)。引入热力学方案作为野生型黄曲霉毒素性质的合理化及其影响突变。
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