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2类酶： |
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链条A：
电气控制。？
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3类酶： |
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链条B：
E.C.2.3.2-
- ?????
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注意，如果给出了一个以上的E.C.等级（如上所述），每个等级可以对应于不同的蛋白质结构域，或者在多蛋白的情况下前体，以不同的成熟蛋白质。
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| DOI编号：
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生物化学杂志
280:40122-40129(2005) |
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SUMO结合基序的小泛素样修饰语（SUMO）识别：结合方向的反转。
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J.Song，
Z.Zhang，
胡伟，
Y.陈。
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摘要 |
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Sumoylation最近被确定为一种重要的机制调节蛋白质相互作用和基本细胞功能的定位，例如基因转录、亚核结构形成、病毒感染和细胞周期进展。一个SUMO结合氨基酸序列基序（SBM）识别sumoylation依赖性中修饰蛋白的SUMO部分最近的几项研究一致确定了细胞功能。为了理解SBM识别SUMO的机制，我们解决了SUMO-1与含有SBM的肽复合物的溶液结构源自蛋白PIASX（KVDVIDLTIESSSSDEEEDPPAKR）。令人惊讶的是结构表明，SBM的束缚取向可以根据序列上下文。该结构还揭示了一种新的通过类泛素模块识别目标序列。不像泛素绑定图案，它们都形成螺旋并绑定到泛素，SBM形成一个延伸结构，在α-螺旋和SUMO-1的β链。这项研究提供了一个明确的机制SBM序列变异及其对SUMO部分的识别sumoylated蛋白。
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所选图形 |
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图2。
图2。PIASX-P·SUMO-1的解决方案结构复杂。A、 叠加C的立体视图[ ]痕迹PIASX-P·SUMO-1配合物的10个NMR结构。SUMO-1显示为深粉红色，残留物2-8和其他PIASX-P肽的残基显示为蓝色和橙色，分别是。B、 功能区图的立体视图核磁共振结构系综的代表性结构方向相同。颜色代码与A中的相同。 |
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图3。
图3。的绑定接口PIASX-P·SUMO-1复合物。A、 功能区的立体视图SUMO-1（粉红色）与PIASX-P肽复合物的图（浅蓝色）。关键接口残留物的侧链（从中观察到分子间NOE）来自SUMO-1以深粉红色显示，残留物的侧链参与交互的PIASX-P以蓝色显示。B、 一个除SUMO-1显示为疏水和芳香残基的表面表征以绿色表示。C、 与B中具有表面的视图相似根据静电电位进行颜色编码的SUMO-1。红色到蓝色对应于负静电到正静电潜力。肽的残基1-8的侧链为用红色表示酸性侧链和碱性侧链链条用蓝色表示。所有其他残留物的侧链以绿色表示。 |
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以上数字为重印经ASBMB许可：生物化学杂志(2005,280,40122-40129)版权所有2005。
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数字是挑选出来的通过自动化流程。
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首先显示最新的参考文献。引文数据部分来自CiteXlore公司和部分来自自动收割程序。请注意，这可能是由于并非所有期刊都包含在任何一种方法。然而，我们正在不断建立引文数据因此，随着时间的推移，将会有越来越多的参考文献。当参考描述PDB结构时，PDB代码是如右图所示。
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