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PDBsum条目1xk2
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酶类: |
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E.C.1.14.18标准
-血红素加氧酶(胆绿素生成)。
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反应: |
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血红素b+3 O2+3还原[NADPH-血蛋白还原酶]=胆绿素IXα+CO+Fe2++H(H)++3 H2O+3氧化[NADPH--血蛋白还原酶]
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血红素b
结合配体(Het群名称=) 相似性为95.45%的匹配
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+
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三×氧气
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+
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三×还原型[NADPH--血蛋白还原酶]
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=
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胆绿素IXα
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+
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一氧化碳
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+
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铁(2+)
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+
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H(+)
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+
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三×水
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+
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三×氧化[NADPH--血蛋白还原酶]
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DOI编号:
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生物化学杂志
280:2797-2806(2005) |
PubMed编号:
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人类血红素加氧酶的区域特异性决定因素:R183E突变体对NADPH和抗坏血酸依赖性血红素的差异裂解。
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J.Wang,
L.拉德,
T.L.普洛斯,
P.R.Ortiz de Montellano公司。
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摘要 |
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人血红素氧化酶-1(hHO-1)R183E突变体氧化血红素的能力在NADPH-细胞色素P450还原酶或抗坏血酸支持的反应中对酸进行了比较。NADPH依赖性反应,如野生型反应hHO-1只产生胆绿素IXalpha。相反,R183E突变体具有抗坏血酸作为还原剂产生胆绿素IXα(79+/-4%),IXdelta(19+/-3%)和微量IXbeta。在超氧化物歧化酶和过氧化氢酶,胆绿素IXdelta的产率降低到8+/-1%胆绿素IXα相应增加。光谱分析NADPH依赖反应表明R183E铁胆绿素复合物累积,因为铁的还原,这是连续的铁和胆绿素释放受损。位置183处的冲锋逆转使得铁的还原更加困难。R183E的晶体结构在铁和亚铁-NO结合形式中测定的突变体表明血红素主要采用与野生型hHO-1相同的方向。的结构铁(II)。NO复合物表明活性位点氢键发生改变网络支持R183E突变体中的催化作用。此外,Arg-183有助于对野生型酶的区域特异性,但其贡献不是关键。结果表明,抗坏血酸依赖反应区域化学控制程度低于NADPH依赖反应。抗坏血酸可能能够减少R183E铁和二价铁配合物不能被NADPH-细胞色素P450还原的活性位点构象还原酶。
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所选图形 |
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图1。 图1。催化反应序列的方案血红素加氧酶。这个-,-,-、和-中尺度的血红素的位置被标记。 |
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图10。 图10。立体图显示NO复合物野生型和R183E突变体。关键氢键交互显示为虚线。 |
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以上数字为重印经ASBMB许可:生物化学杂志(2005,280,2797-2806)版权所有2005。
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数字是挑选出来的作者。
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公共医疗id
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参考
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C.M.比安切蒂,
李毅,
S.W.Ragsdale公司,
和
G.N.菲利普斯(2007).
截短的人血红素加氧酶-2的载脂蛋白和血红素结合晶体结构的比较。
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生物化学杂志,282,37624-37631. |
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PDB代码:
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M.Unno,
松井,
和
M.Ikeda-Saito先生(2007).
血红素加氧酶的结构与催化机理。
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Nat Prod代表,24,553-570. |
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J.Wang,
J.P.Evans,
H.Ogura,
拉马政府,
和
P.R.Ortiz de Montellano公司(2006).
通过去除血红素而不是破坏远端氢键网络来改变人类血红素加氧酶-1的区域特异性。
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生物化学,45,61-73. |
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首先显示最新的参考文献。引文数据部分来自CiteXlore公司和部分来自自动收割程序。请注意,这可能是由于并非所有期刊都包含在任何一种方法。然而,我们正在不断建立引文数据因此,随着时间的推移,将会有越来越多的参考文献。当参考描述PDB结构时,PDB代码是如右图所示。
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