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PDBsum条目1xk1
转至PDB代码:
氧化还原酶
PDB id
1千1
加载。。。
目录
蛋白质
链
公元214年。
*
配体
哼
×2
水域
×120
*
残留物保存分析
PDB id:
1千1
链接
PDBe公司
RCSB公司
MMDB公司
耶拿图书馆
蛋白质体
阴极
SCOP公司
PDBSWS公司
PDBePISA公司
加拿大标准协会
使人失认
ProSAT项目
姓名:
氧化还原酶
标题:
人血红素加氧酶-1 g139a、g139a-no和g143h突变体的晶体结构
结构:
血红素加氧酶1。
Chain:a,b.同义词:ho-1。
工程设计:是的。
突变:是
资料来源:
智人。
人类。
有机体_出租车:9606。
基因:hmox1,ho1,ho。
表达单位:大肠杆菌。
表达式_系统_轴:562
分辨率:
2.08Å
R系数:
0.271
作者:
L.Lad、P.R.Ortiz De Montellano、T.L.Poulos
密钥参考:
L.拉德
等人。
(2005).
人血红素加氧酶-1的G139A、G139A-NO和G143H突变体的晶体结构。
一个微调的氢键网络控制着加氧酶和过氧化物酶的活性。
生物无机化学杂志
,
10
,
138-146.
PubMed编号:
15690204
日期:
2004年9月26日
发布日期:
2005年12月13日
PROCHECK检查
标题
工具书类
蛋白质链
?
P09601
(HMOX1_人类)-
智人血红素加氧酶1
序号:
结构:
公元288年。
公元214年。
*
密钥:
PfamA域
二次结构
CATH域
*
PDB和UniProt序列不同
2个残留位置(黑色
十字架)
酶反应
酶类:
E.C.1.14.18标准
-血红素加氧酶(胆绿素生成)。
[国际酶]
[ExPASy]
[KEGG](KEGG)
【布伦达】
反应:
血红素b+3 O2+3还原[NADPH--血蛋白还原酶]=胆绿素IXalpha+CO+Fe
2+
+H(H)
+
+3 H2O+3氧化[NADPH--血蛋白还原酶]
血红素b
结合配体(Het群名称=
哼
)
相似性为95.45%的匹配
+
三
×
氧气
+
三
×
还原型[NADPH--血蛋白还原酶]
=
胆绿素IXα
+
一氧化碳
+
铁(2+)
+
H(+)
+
三
×
水
+
三
×
氧化[NADPH--血蛋白还原酶]
从获取的.mol文件生成的分子图
KEGG ftp站点
参考
生物无机化学杂志
10
:138-146
(2005)
PubMed编号:
15690204
人血红素加氧酶-1的G139A、G139A-NO和G143H突变体的晶体结构。
一个微调的氢键网络控制着加氧酶和过氧化物酶的活性。
L.拉德,
A.Koshkin,
P.R.de Montellano,
T.L.普洛斯。
摘要
人类血红素远端螺旋中的保守甘氨酸Gly139和Gly143
氧化酶-1(HO-1)提供了开启和关闭所需的灵活性
底物结合和产物分解的血红素活性位点
HO-1催化。
早期对人类HO-1的突变研究表明,替代物
Gly139或Gly143抑制血红素加氧酶活性,在这种情况下
Gly139突变体增加了过氧化物酶活性(Liu等人,《生物学报》)。
化学。
275:34501, 2000).
进一步研究保守远端的作用
螺旋甘氨酸,我们已经确定了人类HO-1的晶体结构
G139A突变体、NO复合物中的G139A突变以及
分别为1.88、2.18和2.08 A。
结果证实
先前提到的活性位氢键网络在确定
观察血红素氧化酶或过氧化物酶活性。
引用此PDB文件关键参考的文献参考
公共医疗id
参考
21157922
L·周,
Y.Liu,
C.邹,
N.Ma等人,
许勇,
G.吕,
H.Zhang,
周浩,
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(2011).
Gly139His、Gly143His和Ser142His小鼠血红素氧化酶-1突变体对体内外HO反应的影响。
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294
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112-118.
17534530
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松井,
和
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Nat Prod代表
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24
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J.Jamal,
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和
T.L.Poulos公司
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双原子配体结合的组成型一氧化氮合酶的结构研究。
生物无机化学杂志
,
11
,
753-768.
PDB代码:
2小时6小时
2g6i公司
2克6j
2克6千
2克6升
2克6米
第二代第六代
2g6o公司
首先显示最新的参考文献。
引文数据部分来自
CiteXlore公司
和部分
来自自动收割程序。
请注意,这可能是
由于并非所有期刊都包含在
任何一种方法。
然而,我们正在不断建立引文数据
因此,随着时间的推移,将会有越来越多的参考文献。
当参考描述PDB结构时,PDB
代码是
如右图所示。
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