PDBsum条目1xjz

氧化还原酶

PDB id

1xjz型

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			蛋白质链

					公元214年。 *

			配体

					哼 ×2个

			水域 ×330

*残留物保存分析

PDB标识：

1xjz型

链接

姓名：

氧化还原酶

标题：

人血红素加氧酶-1 g139a、g139a-no和g143h突变体的晶体结构

结构：

血红素加氧酶1。Chain:a，b.同义词：ho-1。工程设计：是

资料来源：

智人。人类。有机体_出租车：9606。基因：hmox1，ho1，ho。表达单位：大肠杆菌。表达式系统最大值：562

分辨率：

1.88Å

R系数：

0.222

无R：

0.248

作者：

L.Lad、P.R.Ortiz De Montellano、T.L.Poulos

密钥参考：

L.拉德等。(2005).人血红素加氧酶-1的G139A、G139A-NO和G143H突变体的晶体结构。一个微调的氢键网络控制着加氧酶和过氧化物酶的活性。生物无机化学杂志,10,138-146.PubMed编号：15690204

日期：

2004年9月26日

发布日期：

2005年10月25日

PROCHECK检查

	标题

	工具书类

蛋白质链

^？

P09601号 （HMOX1_人类）-智人血红素加氧酶1

序号：
结构：公元288年。
公元214年。*

密钥： PfamA域二级结构 CATH域

* PDB和UniProt序列不同在1个残留物位置（黑色交叉）



		酶反应

酶类：

E.C.1.14.18标准 -血红素加氧酶（胆绿素生成）。

[国际酶] [ExPASy] [KEGG]（KEGG）【布伦达】

反应：

血红素b+3 O2+3还原[NADPH--血蛋白还原酶]=胆绿素IXalpha+CO+Fe²⁺+小时⁺+3 H2O+3氧化[NADPH--血蛋白还原酶]

血红素b
结合配体（Het群名称=哼)
相似性为95.45%的匹配

三×氧气

三×还原型[NADPH--血蛋白还原酶]

胆绿素IXα

一氧化碳

铁（2+）

H（+）

三×水

三×氧化[NADPH--血蛋白还原酶]

从获取的.mol文件生成的分子图KEGG ftp站点

参考

生物无机化学杂志 10:138-146(2005)

PubMed编号：15690204

人血红素加氧酶-1的G139A、G139A-NO和G143H突变体的晶体结构。一个微调的氢键网络控制着加氧酶和过氧化物酶的活性。

L.拉德， A.Koshkin， P.R.de Montellano， T.L.普洛斯。

摘要

人类血红素远端螺旋中的保守甘氨酸Gly139和Gly143氧化酶-1（HO-1）提供了开启和关闭所需的灵活性底物结合和产物分解的血红素活性位点HO-1催化。早期对人HO-1的诱变工作表明Gly139或Gly143抑制血红素加氧酶活性，在这种情况下Gly139突变体增加了过氧化物酶活性（Liu等人，《生物学报》）。化学。275:34501, 2000). 进一步研究保守远端的作用螺旋甘氨酸，我们已经确定了人类HO-1的晶体结构G139A突变体、NO复合物中的G139A突变以及分别为1.88、2.18和2.08 A。结果证实先前提到的活性位点氢键网络在确定观察血红素氧化酶或过氧化物酶活性。

引用此PDB文件关键参考的文献参考

公共医疗id 参考

21157922 L·周，刘彦， C.邹， N.Ma、，许勇， G.吕， H.Zhang，周浩，和 X.高(2011).
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双原子配体结合的组成型一氧化氮合酶的结构研究。

生物无机化学杂志,11,753-768.

PDB代码： 2小时6小时 2g6i公司 2克6j 2克6千 2克6升 2克6米第二代第六代 2g6o公司

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