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			蛋白质链

					公元122年。 *

			配体

					FMN（飞行管理号码） ×2

			水域 ×255

*残留物保存分析

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姓名：

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标题：

寻常脱硫弧菌fmn结合蛋白L122y突变株

结构：

Fmn-结合蛋白。链：a，b。工程设计：是的。突变：是

资料来源：

“宫崎f”街普通脱硫弧菌。生物体滑行：883。菌株：宫崎f.在大肠杆菌中表达。表达式系统最大值：562

生物单位：

二聚体（来自PQS公司)

分辨率：

1.60Å

R系数：

0.153

无R：

0.185

作者：

N.Shibata、Y.Higuchi

密钥参考：

北村先生等。(2007).通过突变和结构分析确定羧基末端亮氨酸-122在FMN结合蛋白中的作用。生物化学杂志（东京）,141,459-468.PubMed编号：17261542

日期：

2004年6月28日

发布日期：

2005年7月19日

PROCHECK检查

	标题

	工具书类

蛋白质链

^?

Q46604问题 （FMNB_DESVM）-普通脱硫弧菌（DSM 19637/宫崎骏F株）的FMN结合蛋白

序号：
结构：公元122年。
公元122年。*

密钥： PfamA域二级结构 CATH域

* PDB和UniProt序列不同1个残留位置（黑色交叉）

生物化学杂志（东京） 141:459-468(2007)

PubMed编号：17261542

通过突变和结构分析确定羧基末端亮氨酸-122在FMN结合蛋白中的作用。

北村先生， K.Terakawa， H.井上， T.Hayashida， K.Suto，森本义夫， N.Yasuoka， N.Shibata， Y.Higuchi。

摘要

黄素单核苷酸结合蛋白（FMN-bp）的突变体由定点突变法研究羧基末端亮氨酸122在控制氧化还原电位、结合假体的配对亚单位并形成第三纪和第四纪构造。我们比较了氧化还原电位、FMN结合特性和野生型FMN-bp和四种突变蛋白（L122Y、L122E、L122K和L122已删除）。我们发现氧化还原电位受到突变的影响。此外，L122E、L122K和L122缺失突变体载脂蛋白对FMN低于野生型载脂蛋白，而L122Y的亲和力FMN增加。分析超速离心表明L122E和L122K二聚体的离解常数大于野生型FMN-bp，而L122Y的离解常数和缺失突变体低于野生型。最后，我们确定了更高的通过X射线晶体学研究L122Y、L122E和L122K突变体的结构。我们的结果表明，FMN-bp中Leu122的突变改变了中点电位，FMN的离解常数和二聚体的形成，表明残基在配对亚基中很重要。