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PDBsum条目1tgz
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2类酶： |
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链条A：
E.C.3.4.22-
- ?????
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3类酶： |
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链条B：
电气控制。？
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注意，如果给出了一个以上的E.C.等级（如上所述），每个等级可以对应于不同的蛋白质结构域，或者在多蛋白的情况下前体，以不同的成熟蛋白质。
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结构
12:1519-1531（2004年） |
| PubMed编号：
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通过分析人类Senp2和Senp2-SUMO复合物提供SUMO蛋白酶特异性的基础。
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D.整流器，
C.D.利马。
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摘要 |
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泛素样蛋白SUMO对细胞蛋白的修饰对酵母的核代谢和细胞周期进展至关重要。X射线人Senp2催化蛋白酶结构域和共价键的结构Senp2催化体系间的硫半缩醛过渡态络合物结构域和SUMO-1揭示了各自蛋白酶和底物的细节这两种蛋白质相互作用中使用的表面。比较Senp2与酵母SUMO蛋白酶的生化和结构分析Ulp1显示了处理SUMO-1、SUMO-2和SUMO-3的不同能力成熟和去共轭反应。进一步的生化特性三种SUMO亚型，其中一种额外的Gly-Gly二肽插入，或由此三种亚型的相应SUMO尾部交换，表明SUMO异肽酶活性对残基有严格依赖性SUMO保守Gly-Gly基序的C末端和首选切割位点蛋白酶。
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所选图形 |
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图3。
图3。Senp2的结构叠加与Senp2-SUMO-1 Complex Senp2单独的立体表示（光蓝色）和Senp2（深蓝色）与SUMO-1复合物叠加各个N端Senp2子域（参见氨基酸编号文本）。SUMO-1由一个灰色线条。Senp2残基参与与SUMO-1标记并显示在债券表示中。 |
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上图为重印经Cell Press许可：结构(2004,12,1519-1531)版权所有2004。
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数字是挑选出来的作者。
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PDB代码：
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首先显示最新的参考文献。引文数据部分来自CiteXlore公司和部分来自自动收割程序。请注意，这可能是由于并非所有期刊都包含在任何一种方法。然而，我们正在不断建立引文数据因此，随着时间的推移，将会有越来越多的参考文献。当参考描述PDB结构时，PDB代码是如右图所示。
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