垫片
垫片

PDB总和条目1s8c
转至PDB代码：
蛋白质 配体 蛋白质-蛋白质界面 链接
氧化还原酶 PDB id
1s8c码

 

 

 

 

加载。。。

 
JSmol公司 PyMol公司  
目录
蛋白质链
公元214年。 *
配体
BLA公司
水域 ×325
*残留物保存分析
PDB id：
1s8c码
姓名： 氧化还原酶
职务： 人血红素加氧酶与胆绿素配合物的晶体结构
结构： 血红素加氧酶1。链：a，b，c，d。同义词：ho-1。工程设计：是
资料来源： 智人。人类。有机体_出租车：9606。基因：hmox1，ho1，ho。表达单位：大肠杆菌。表达式系统最大值：562。
生理单位： 未给出
分辨率：
2.19Å     R系数：   0.240     无R：   0.280
作者： L.Lad、J.Friedman、H.Li、B.Bhaskar、P.R.Ortiz De Montellano、T.L.Poulos
密钥参考：
L.拉德等。(2004).人血红素加氧酶-1与胆绿素复合物的晶体结构。生物化学,43,3793-3801.PubMed编号：15049686 内政部：10.1021/bi035451l
日期：
2004年2月2日 发布日期：   2004年8月3日
PROCHECK检查
转到PROCHECK摘要
 标题
 工具书类

蛋白质链
Pfam公司   架构模式 ?
P09601号 （HMOX1_人类）-智人血红素加氧酶1
序号：
结构： 		公元288年。
公元214年。
密钥： PfamA域 二次结构 CATH域

酶反应
酶类： E.C.1.14.18标准 -血红素加氧酶（胆绿素生成）。
[国际酶] [ExPASy] [KEGG]（KEGG） 【布伦达】
反应： 血红素b+3 O2+3还原[NADPH--血蛋白还原酶]=胆绿素IXalpha+CO+Fe2++H（H）++3 H2O+3氧化[NADPH--血蛋白还原酶]
血红素b
结合配体（Het群名称=BLA公司)
匹配，相似度为91.11% 		+ 三×氧气
 + 三×还原型[NADPH--血蛋白还原酶]
 = 胆绿素IXα
 + 合作
 + 铁（2+）
 + H（+）
 + 三×水
 + 三×氧化[NADPH--血蛋白还原酶]
从获取的.mol文件生成的分子图KEGG ftp站点

 

 
参考
 
 
DOI编号：10.1021/bi035451l 生物化学 43：3793-3801（2004年）
PubMed编号：15049686  
 
 
人血红素加氧酶-1与胆绿素复合物的晶体结构。
L.拉德， J.Friedman， H.李， B.Bhaskar， P.R.Ortiz de Montellano公司， T.L.普洛斯。
 
  摘要  
 
血红素氧化酶将血红素氧化分解为胆绿素，导致释放铁和一氧化碳通过血红素作为辅因子参与的过程并作为基底。这里我们报告产品的晶体结构，无铁胆绿素，在2.19 a与人HO-1的复合物中。结构人胆绿素-HO-1结构与其血红素复合物的比较最近发表的大鼠胆绿素铁络合物中的HO-1结构螯合物[Sugishima，M.，Sakamoto，H.，Higashimoto，Y.，Noguchi，M.和Fukuyama，K.（2003）《生物学杂志》。化学。278、32352-32358]显示了两个主要差异。首先，在活性位置，远端和近端螺旋松弛并采用“开放”构象这很可能会促使胆绿素释放。第二，无铁胆绿素相对于血红素和胆绿素-铁络合物。Biliverdin采用了更线性的构造和运动从血红素位点到内腔。这些结构结果提供了深入了解HO-1催化中的速率限制步骤，即产物，胆绿素，释放。
 

引用此PDB文件关键参考的文献参考

  公共医疗id 参考
20157751 M.Gheidi， N.野生动物园， 和 M.扎赫迪(2010).
在氧气存在下，verdoheme向胆绿素开环过程的理论研究。
  J摩尔模型,16,1401-1413.  
19123922 W.J.Huber Iii， B.A.抓取， 和 W.L.背衬(2009).
人血红素加氧酶-1的C末端跨膜区介导与细胞色素P450还原酶形成时间依赖性复合物。
  生物化学,48,190-197.  
18335441 M.Bröring， S.Köhler， S.链接， O.Burghaus， C.皮埃琴卡， H.凯尔姆， 和 H.J.Krüger先生(2008).
2,2'-二吡咯啉的铁螯合物：不稳定铁胆汁的稳定类似物。
  化学,14,4006-4016.  
17955269 P.R.贾马特， N.野生动物园， M.Ghiasi， S.S.Naghavi， 和 M.扎赫迪(2008).
轴向配体对血红素降解过程的非无害效应：从理论上探讨verdoheme水解为胆绿素的途径。
  生物无机化学杂志,13,121-132.  
18194664 Y.Higashimoto， 杉岛M， H.佐藤， H.Sakamoto， K.Fukuyama， G.帕尔默， 和 M.Noguchi先生(2008).
血红素加氧酶-1赖氨酸残基与NADPH-细胞色素P450还原酶相互作用的质谱鉴定。
  生物化学-生物物理研究委员会,367,852-858.  
17965015 C.M.比安切蒂， 李毅， S.W.Ragsdale， 和 G.N.菲利普斯(2007).
截短的人血红素加氧酶-2的载脂蛋白和血红素结合晶体结构的比较。
  生物化学杂志,282,37624-37631.
PDB代码： 第2季度32 2个月 2千兆赫
17534530 M.Unno， 松井， 和 M.Ikeda-Saito先生(2007).
血红素加氧酶的结构与催化机理。
  Nat Prod代表,24,553-570.  
17534526 T.L.普洛斯(2007).
血红素的Janus性质。
  Nat Prod代表,24,504-510.  
17915953 W.J.Huber， 和 W.L.背衬(2007).
全长人血红素加氧酶-1的表达和表征：完整的膜结合区的存在导致NADPH细胞色素P450还原酶的结合亲和力增加。
  生物化学,46,12212-12219.  
16928691 Y.Higashimoto， H.Sato等人， H.Sakamoto， 高桥， G.帕尔默， 和 M.Noguchi先生(2006).
血红素和verdoheme血红素加氧酶-1复合物与FMN缺失的NADPH-细胞色素P450还原酶的反应。verdoheme氧化所需的电子可以通过不涉及FMN的途径进行转移。
  生物化学杂志,281,31659-31667.  
15525643 J.Wang， L.拉德， T.L.Poulos， 和 P.R.Ortiz de Montellano公司(2005).
人类血红素加氧酶的区域特异性决定因素：R183E突变体对NADPH和抗坏血酸依赖性血红素的差异裂解。
  生物化学杂志,280,2797-2806.
PDB代码： 1千2 1千立方米
15690204 L.拉德， A.Koshkin， P.R.de Montellano， 和 T.L.Poulos公司(2005).
人血红素加氧酶-1的G139A、G139A-NO和G143H突变体的晶体结构。一个微调的氢键网络控制着加氧酶和过氧化物酶的活性。
  生物无机化学杂志,10,138-146.
PDB代码： 1xjz型 1xk0个 1千1
15297453 J.Wang， F.Niemevz， L.拉德， L.Huang， D.E.Alvarez， G.布尔丹， T.L.Poulos， 和 P.R.de Montellano先生(2004).
人血红素加氧酶氧化5-和15-苯血红素。
  生物化学杂志,279,42593-42604.
PDB代码： 1s13秒 1t5便士
首先显示最新的参考文献。引文数据部分来自CiteXlore公司和部分来自自动收割程序。请注意，这可能是由于并非所有期刊都包含在任何一种方法。然而，我们正在不断建立引文数据因此，随着时间的推移，将会有越来越多的参考文献。当参考描述PDB结构时，PDB代码是如右图所示。

 

垫片
垫片