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氧化还原酶 PDB id
1岁

 

 

 

 

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JSmol公司 PyMol公司  
目录
蛋白质链
公元214年。 *
配体
哼 ×2
水域 ×99
*残留物保存分析
PDB id：
1岁
姓名： 氧化还原酶
标题： 人血红素加氧酶-1的asp140ala突变体的铁、亚铁和亚铁-no形式的晶体结构：催化意义
结构： 血红素加氧酶1。链：a，b.片段：sws p09601的残基1-233。同义词：ho-1。血红素加氧酶（脱环）1。工程设计：是的。突变：是的。其他详细信息：血红素复杂
资料来源： 智人。人类。有机体_出租车：9606。基因：hmox1。表达单位：大肠杆菌。表达式系统最大值：562。
分辨率：
2.59Å     R系数：   0.234     无R：   0.309
作者： L.Lad、J.Wang、H.Li、J.Friedman、P.R.Ortiz De Montellano、T.L.Poulos
密钥参考：
L.拉德等。(2003).人血红素加氧酶-1的Asp140Ala突变体的铁、亚铁和亚铁-NO形式的晶体结构：催化意义。分子生物学杂志,330,527-538.PubMed编号：12842469 内政部：10.1016/S0022-2836（03）00578-3
日期：
2003年4月4日 发布日期：   2003年8月5日
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蛋白质链
Pfam公司   架构模式 ?
P09601号 （HMOX1_人类）-智人血红素加氧酶1
序号：
结构： 		公元288年。
公元214年。*
密钥： PfamA域 二级结构 CATH域
* PDB和UniProt序列不同1个残留位置（黑色交叉）

酶反应
酶类： E.C.1.14.18标准 -血红素加氧酶（胆绿素生成）。
[国际酶] [ExPASy] [KEGG]（KEGG） 【布伦达】
反应： 血红素b+3 O2+3还原[NADPH-血蛋白还原酶]=胆绿素IXα+CO+Fe2++H（H）++3 H2O+3氧化[NADPH--血蛋白还原酶]
血红素b
结合配体（Het群名称=哼)
相似性为95.45%的匹配 		+ 三×氧气
 + 三×还原型[NADPH--血蛋白还原酶]
 = 胆绿素IXα
 + 一氧化碳
 + 铁（2+）
 + H（+）
 + 三×水
 + 三×氧化[NADPH--血蛋白还原酶]
从获取的.mol文件生成的分子图KEGG ftp站点

 

 
参考
 
 
DOI编号：10.1016/S0022-2836（03）00578-3 分子生物学杂志 330:527-538(2003)
PubMed编号：12842469  
 
 
人血红素加氧酶-1的Asp140Ala突变体的铁、亚铁和亚铁-NO形式的晶体结构：催化意义。
L.拉德， J.Wang， H.李， J.Friedman， B.Bhaskar， P.R.Ortiz de Montellano公司， T.L.Poulos。
 
  摘要  
 
定点突变研究表明，人和大鼠体内的Asp140血红素加氧酶-1对酶的活性至关重要。这里，我们报告D140AFe（III）和Fe（II）氧化还原态的突变晶体结构以及Fe（II）-NO络合物作为Fe（Ⅱ）-氧络合物的模型。这些结构是与相应的野生型结构相比。突变型和野生型除了远端血红素袋溶剂外，结构非常相似结构。在Fe（III）D140A突变体中，一个水分子取代了缺少Asp140羧酸侧链和第二个水分子突变体，结合在远端口袋中。还原到Fe（II）状态后沿着血红素一面运行的远端螺旋在两种情况下都靠近血红素野生型和突变型结构从而收紧活性位点。NO绑定到弯曲构象中的野生型和突变型，定向NO O原子朝向α-亚甲基血红素碳原子。水分子网络提供NO配体的氢键网络，表明可能存在质子穿梭途径需要激活氧气进行催化。在野生型结构中，Asp140表现出两种构象，表明Asp140在穿梭中具有动态作用质子从本体溶剂通过水网络到铁-氧络合物。根据这些结构，我们考虑为什么D140A突变体是非活性的作为血红素加氧酶，但作为过氧化物酶具有活性。
 
  所选图形  
 
图5。
图5。2F[o]-F[c]电子密度分布图野生型和D140A Fe（II）-NO复合物的1.5s。钥匙氢键相互作用显示为虚线。		 图7。
图7。拟议机制的表示人血红素加氧酶-1中的氧活化。注意，在Asp140缺乏稳定的氢键Wat1的侧链，一种默认的过氧化物酶（Fe（IV）-O）中间体已形成。黑色箭头表示增强Wat1的氢氧化能力。
 
  以上数字为重印经爱思唯尔许可：分子生物学杂志(2003,330,527-538)版权所有2003。  
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引用此PDB文件关键参考的文献参考

  公共医疗id 参考
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人血红素加氧酶叠氮底物复合物的轨道基态是远端氢键的指示：酶机制的含义。
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1H NMR研究可变配体对血红素加氧酶电子和分子结构的影响。
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血红素加氧酶催化中的异卟啉中间体。α-亚甲基-苯血红素的氧化。
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截短的人血红素加氧酶-2的载脂蛋白和血红素结合晶体结构的比较。
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PDB代码： 第2季度32 2个月 2千兆赫
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血红素加氧酶的结构与催化机理。
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通过去除血红素而不是破坏远端氢键网络来改变人类血红素加氧酶-1的区域特异性。
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脑膜炎奈瑟菌底物结合血红素加氧酶氢氧化物复合物磁性和电子结构的1H NMR研究：轴向水脱质子对远端氢键网络的影响。
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血红素和verdoheme血红素加氧酶-1复合物与FMN缺失的NADPH-细胞色素P450还原酶的反应。verdoheme氧化所需的电子可以通过不涉及FMN的途径进行转移。
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通过与底物接触的C末端的裂解，对来自病理细菌脑膜炎奈瑟菌的血红素加氧酶的自发“老化”进行表征。功能研究和晶体结构的含义。
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人类血红素加氧酶的区域特异性决定因素：R183E突变体对NADPH和抗坏血酸依赖性血红素的差异裂解。
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PDB代码： 1千2 1千3
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人血红素加氧酶-1的G139A、G139A-NO和G143H突变体的晶体结构。一个微调的氢键网络控制着加氧酶和过氧化物酶的活性。
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PDB代码： 1个jz 1xk0个 1千1
16115896 松井， A.Nakajima， H.Fujii， K.M.马特拉， C.T.米吉塔， 吉田， 和 M.Ikeda-Saito先生(2005).
血红素加氧酶对依赖O（2）和H（2）O（2。
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PDB代码： 1wnv（百万分之一） 1wnw（下） 1wnx（百万美元）
15516695 Y.Higashimoto， H.Sakamoto， S.Hayashi等人， 杉岛M， K.Fukuyama， G.帕尔默， 和 M.Noguchi先生(2005).
NADPH参与血红素加氧酶-1和细胞色素P450还原酶之间的相互作用。
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PDB代码： 1s13秒 1t5便士
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蓝藻聚胞藻PCC 6803中血红素加氧酶-1与血红素复合物的晶体结构。
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PDB代码： 我们1
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白喉棒状杆菌中氧结合血红素加氧酶的晶体结构：血红素氧化酶功能的含义。
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PDB代码： 1v8倍
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HmuO血红素复合物的铁和亚铁形式的晶体结构，HmuO是白喉棒状杆菌的血红素加氧酶。
  生物化学杂志,279,11937-11947.
PDB代码： 1个iw0 1iw1号机组
12819228 J.Friedman， L.拉德， R.Deshmukh， H.李， A.威尔克斯， 和 T.L.普洛斯(2003).
脑膜炎奈瑟菌NO和CO结合血红素加氧酶的晶体结构。O2激活的含义。
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PDB代码： 1p3吨 1p3u 1p3伏
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