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氧化还原酶 PDB id
第1页45

 

 

 

 

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JSmol公司 PyMol公司  
目录
蛋白质链
公元214年。 *
配体
二氧化硫
哼 ×2
水域×425
*残留物保存分析
PDB id：
第1页45
姓名： 氧化还原酶
标题： 人血红素加氧酶-1（ho-1）与其底物血红素配合物的X射线晶体结构
结构： 血红素加氧酶1。链：a，b。片段：残基1-233。同义词：ho-1。工程设计：是
资料来源： 智人。人类。有机体_出租车：9606。基因：hmox1，ho1。表达单位：大肠杆菌。表达式系统最大值：562。
生理单位： 二聚体（来自PQS公司)
分辨率：
1.50Å     R系数：   0.151     无R：   0.217
作者： D.J.Schuller、A.Wilks、P.R.Ortiz De Montellano、T.L.Poulos
密钥参考：
L.拉德等人。(2003).人血红素加氧酶-1无血红素和结合晶体结构的比较。生物化学杂志,278,7834-7843.PubMed编号：12500973 内政部：10.1074/jbc。M211450200号
日期：
2002年10月30日 发布日期：   2002年11月13日
取代： 第1季度8
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 标题
 工具书类

蛋白质链
Pfam公司   架构模式 ？
P09601号 （HMOX1_人类）-智人血红素加氧酶1
序号：
结构： 		公元288年。
公元214年。
密钥： PfamA域 二次结构 CATH域

酶反应
酶类： E.C.1.14.18标准 -血红素加氧酶（胆绿素生成）。
[国际酶] [ExPASy] [KEGG]（KEGG） 【布伦达】
反应： 血红素b+3 O2+3还原[NADPH--血蛋白还原酶]=胆绿素IXalpha+CO+Fe2++H（H）++3 H2O+3氧化[NADPH--血蛋白还原酶]
血红素b
结合配体（Het群名称=哼)
匹配，相似度为95.45% 		+ 三×氧气
 + 三×还原型[NADPH--血蛋白还原酶]
 = 胆绿素IXα
 + 一氧化碳
 + 铁（2+）
 + H（+）
 + 三×水
 + 三×氧化的[NADPH-血蛋白还原酶]
从获取的.mol文件生成的分子图KEGG ftp站点

 

 
参考
 
 
DOI编号：10.1074/jbc。M211450200号 生物化学杂志 278:7834-7843（2003年）
PubMed编号：12500973  
 
 
人血红素加氧酶-1无血红素和结合晶体结构的比较。
L.拉德， D.J.舒勒， H.清水， J.Friedman， H.李， P.R.Ortiz de Montellano公司， T.L.普洛斯。
 
  摘要  
 
血红素加氧酶（HO）催化血红素降解为胆绿素。水晶人HO-1与血红素复合物的结构揭示了一种新的螺旋结构在远端螺旋中含有保守的甘氨酸，为调节底物结合和产品释放（Schuller，D.J.，Wilks，A。，Ortiz de Montellano，P.R.和Poulos，T.L.（1999）《国家结构》。生物6，860-867). 为了从结构上更详细地了解HO催化途径，我们已确定人类apo-HO-1的晶体结构为2.1 A及更高人HO-1与血红素配合物在1.5 A时的分辨率结构1.5-A血红素。HO-1模型确认了我们基于2.08-A模型的初步分析，更高分辨率的结构揭示了重要的新细节，例如活性中心中的溶剂氢键网络可能对催化很重要。由于没有血红素，远端和近端螺旋会将其托起holo结构中的血红素平面在apo结构中移动得更远，从而增加了活动站点口袋的大小。然而，相对关键催化残留物的位置和构象保持不变与holo结构相比，apo结构是一种重要的溶剂载脂酶中缺少氢键网络。因此，似乎绑定血红素和血红素周围结构的紧缩可以稳定溶剂适当催化所需的氢键网络。
 
  所选图形  
 
图9。
图9。人类（黑人）和大鼠（灰色）apo-HO-1。A、 最小二乘叠加大鼠和人的apo-HO-1分子A；B、 图表比较远端和近端血红素区域；C、 血红素比较图口袋区域。		 图10。
图10。保守氢键的结构比较载脂蛋白-HO-1（黑色）和血红素·HO-1的两种构象（灰色）：闭合（A）和打开（B）。
 
  以上数字为重印经ASBMB许可：生物化学杂志(2003,278,7834-7843)版权所有2003。  
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引用此PDB文件关键参考的文献参考

  公共医疗id 参考
21283550 C.Tuzmen， 和 B.埃尔曼(2011).
使用高斯网络模型识别蛋白质的配体结合位点。
  公共科学图书馆一号,6,e16474中。  
20812781 S.W.Ragsdale， 和 李毅（L.Yi）(2011).
硫醇/二硫化物氧化还原开关在血红素与蛋白质结合的调节中。
  抗氧化剂氧化还原信号,14,1039年-1047年。  
19954435 G.罗马， M.N.拉赫曼， D.Vukomanovic， 张佳， K.Nakatsu， 和 W.A.Szarek先生(2010).
2-氧取代1-偶氮基-4-苯基丁烷对血红素加氧酶的抑制：唑部分变化的影响。人血红素加氧酶-1与4-苯基-1-（1H-1,2,4-三唑-1-基）-2-丁酮配合物的X射线晶体结构。
  化学生物药物设计,75,68-90.
PDB代码： 3千4英尺
20502928 J.D.Gardner， 李毅， S.W.Ragsdale， 和 T.C.布鲁诺(2010).
底物结合人血红素氧化酶-2轴向连接和活性位点氢键的光谱研究。
  生物无机化学杂志,15,1117-1127.  
20544970 L.J.史密斯， A.Kahraman， 和 J.M.桑顿(2010).
血红素蛋白质——结构特征、功能和折叠的多样性。
  蛋白质类,78,2349-2368.  
19939208 鹿村先生， 福田康夫， R.M.贝特曼， 山本T.Yamamoto， 和 M.Suematsu先生(2010).
多个气体转换系统的相互作用：CO、NO和H2S气体生物学的特征和不确定性。
  抗氧化剂氧化还原信号,13,157-192.  
19917297 N.Chim、， A.伊尼盖兹， T.Q.Nguyen， 和 C.W.装饰(2010).
结核分枝杆菌血红素降解蛋白的异常二血红素构象。
  分子生物学杂志,395,595-608.
PDB代码： 3小时x 9小时
19842713 D.Peng， H.Ogura， 朱伟， L.H.马， J.P.Evans， P.R.Ortiz de Montellano公司， 和 拉马政府(2009).
在底物结合、静息状态的人血红素加氧酶中，远端氢键网络与外源配体的耦合。
  生物化学,48,11231-11242.  
19243105 H.Ogura， J.P.Evans， D.Peng， J.D.Satterlee， P.R.Ortiz de Montellano公司， 和 拉马政府(2009).
人血红素加氧酶叠氮底物复合物的轨道基态是远端氢键的指示：酶机制的含义。
  生物化学,48,3127-3137.  
19694439 J.P.Evans， S.Kandel， 和 P.R.Ortiz de Montellano公司(2009).
异氰酸酯在verdoheme阶段抑制人类血红素加氧酶。
  生物化学,48,8920-8928.  
19587144 P.Duann等人， 和 E.A.Lianos公司(2009).
GEC-靶向HO-1表达可减少肾小球免疫损伤中的蛋白尿。
  美国生理学杂志肾脏生理学,297,F629-F638。  
19123922 W.J.Huber Iii， B.A.抓取， 和 W.L.背衬(2009).
人血红素加氧酶-1的C末端跨膜区介导与细胞色素P450还原酶形成时间依赖性复合物。
  生物化学,48,190-197.  
18286277 J.D.Maréchal， 和 D.佩拉希亚(2008).
正常模式用于蛋白质结构建模：大鼠血红素加氧酶1的案例研究。
  欧洲生物物理杂志,37,1157-1165.  
18194664 Y.Higashimoto， 杉岛M， H.佐藤， H.Sakamoto， K.Fukuyama， G.Palmer， 和 M.Noguchi先生(2008).
血红素加氧酶-1赖氨酸残基与NADPH-细胞色素P450还原酶相互作用的质谱鉴定。
  生物化学-生物物理研究委员会,367,852-858.  
17965015 C.M.比安切蒂， 李毅， S.W.Ragsdale， 和 G.N.菲利普斯(2007).
截短的人血红素加氧酶-2的载脂蛋白和血红素结合晶体结构的比较。
  生物化学杂志,282,37624-37631.
PDB代码： 第2季度32 2个月 2千兆赫
17550789 D.A.油炸， D.A.Vuletich， M.P.池塘， 和 J.T.勒孔特(2007).
b血红素结合单体载脂蛋白和其他载脂蛋白的结构和热力学后果。
  基因,398,12-28.  
17534530 M.Unno， 松井， 和 M.Ikeda-Saito先生(2007).
血红素加氧酶的结构与催化机理。
  Nat Prod代表,24,553-570.  
17915953 W.J.Huber， 和 W.L.背衬(2007).
全长人血红素加氧酶-1的表达和表征：完整的膜结合区的存在导致NADPH细胞色素P450还原酶的结合亲和力增加。
  生物化学,46,12212-12219.  
16683803 L.H.马， 刘彦， X.张， 吉田， K.C.Langry， K.M.Smith， 和 拉马政府(2006).
通过化学修饰静息状态下的底物（脑膜炎奈瑟菌底物结合血红素加氧酶）调节轴向水氢键特性；通过有序水分子耦合到远端氢键网络。
  美国化学会志,128,6391-6399.  
15690204 L.拉德， A.Koshkin， P.R.de Montellano， 和 T.L.普洛斯（2005年）。
人血红素加氧酶-1的G139A、G139A-NO和G143H突变体的晶体结构。一个微调的氢键网络控制着加氧酶和过氧化物酶的活性。
  生物无机化学杂志,10,138-146之间。
PDB代码： 1xjz型 1xk0个 1千1
15560776 拉维卡P.Hlavica(2004).
细胞色素P450激活O-O键的模型和机制。氧化催化中多种活性中间体潜在作用的关键评估。
  欧洲生物化学杂志,271,4335-4360.  
首先显示最新的参考文献。引文数据部分来自CiteXlore公司和部分从自动收割过程中。请注意，这可能是由于并非所有期刊都包含在任何一种方法。然而，我们正在不断建立引文数据因此，随着时间的推移，将包含越来越多的参考文献。当参考描述PDB结构时，PDB代码是如右图所示。

 

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