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蛋白质 配体 金属 链接
水解酶 PDB id
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JSmol公司 PyMol公司  
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蛋白质
公元144年。 *
配体
MPD公司
金属
_CL公司
水域 ×40
*残留物保存分析
PDB id:
1千帕
姓名: 水解酶
职务: pyst1的晶体结构(mkp3)
结构: Pyst1.链:a.片段:催化域。同义词:双特异性磷酸酶,map激酶磷酸酶3,mkp-3。工程设计:是的。突变:是的。其他详细信息:mpd和氯离子
资料来源: 智人。人类。有机体_出租车:9606。表达单位:大肠杆菌bl21(de3)。表达式_系统_最大值:469008。
分辨率:
2.35Å     R系数:   0.201     无R:   0.235
作者: A.E.Stewart、S.Dowd、S.Keyse、N.Q.Mcdonald
密钥参考:
A.E.斯图尔特等。(1999).MAPK磷酸酶Pyst1催化域的晶体结构和调控活化的意义。自然结构生物,6,174-181.PubMed编号:10048930 内政部:10.1038/5861年10月10日
日期:
1998年7月11日 发布日期:   1999年7月22日
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 标题
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蛋白质链
Pfam公司   架构模式 ?
问题16828 (DUS6_胡曼)-智人的双特异性蛋白磷酸酶6
序号:
结构:
公元381年。
公元144年。*
密钥: PfamA域 二次结构 CATH域
* PDB和UniProt序列不同2个残留位置(黑色十字架)

酶反应
酶类1: E.C.3.1.3.16节 -蛋白-氨基酸/苏氨酸磷酸酶。
[国际酶] [ExPASy] [KEGG](KEGG) 【布伦达】
反应:
1 H2O+O-磷酸-L-烯丙基-[蛋白质]=L-烯丙基-[蛋白质]+磷酸盐
2 H2O+O-磷酸-L-三甲酰基-[蛋白质]=L-苏氨酸-[蛋白质]+磷酸盐

+ O-磷酸-L-芳基-[蛋白质]
= L-丝氨酸[蛋白质]
+ 磷酸盐

+ O-磷酸-L-三酰-[蛋白质]
= L-苏氨酸-[蛋白质]
+ 磷酸盐
2类酶: E.C.3.1.3.48代码 -蛋白酪氨酸磷酸酶。
[国际酶] [ExPASy] [KEGG](KEGG) 【布伦达】
反应: H2O+O-磷酸-L-酪氨酸-[蛋白质]=L-酪氨酸-(蛋白质)+磷酸盐

+ O-磷酸-L-甲酰化-[蛋白质]
= L-酪氨酸-[蛋白质]
+ 磷酸盐
注意,如果给出了一个以上的E.C.等级(如上所述),每个等级可以对应于不同的蛋白质结构域,或者在多蛋白的情况下前体,以不同的成熟蛋白质。
从获取的.mol文件生成的分子图KEGG ftp站点

 

 
参考
 
 
DOI编号:10.1038/5861 自然结构生物 6:174-181(1999)
PubMed编号:10048930  
 
 
MAPK磷酸酶Pyst1催化域的晶体结构和调控活化的意义。
A.E.Stewart, S.Dowd, S.M.Keyse公司, N.Q.McDonald公司。
 
  摘要  
 
MAPK磷酸酶Pyst1催化结构域的晶体结构(Pyst1-CD)已在2.35 A下测定。结构采用蛋白质酪氨酸磷酸酶(PTPase)折叠有一个浅活性位点,显示在没有衬底的情况下几何畸变,与双特异性磷酸酶cdc25。Pyst1-CD的功能表征表明其足以在体外对活化的ERK2去磷酸化。运动的使用底物对硝基苯磷酸盐分析Pyst1和Pyst1-CD(pNPP)表明这两种分子在存在的情况下都会发生催化活化重组非活性ERK2,从低活性形式转换为高活性形式。位于活性位点远端5.5 A的Asp 262的突变表明它是对高活性ERK2依赖构象的催化至关重要Pyst1,但不适用于低活性ERK2依赖型,这表明ERK2诱导激活位点上的Asp 262环闭合,从而增强Pyst1催化效率。
 
  所选图形  
 
图3。
图3。氯离子显示为一个氰球,即氧水分子的原子作为红色球体和Trp 264对称相关分子被画成紫色。b、 叠加PTP−回路、假定的通用酸回路和变量Pyst1−CD(标准元素颜色)的插入顺序VHR的等效区域(绿色)。选定的侧链所示为Pyst1−CD和VHR,Pyst1–CD侧链为标记。磷酸结合Arg 130之间的氢键VHR和残基69和90中的羰基氧是展示。为了清楚起见,省略了Pyst1−CD的氯离子。c、,Pyst1−CD相同区域和侧链的叠加带PTP1B(紫色)。PTP1B的Arg 221触点Glu 115和残基110和179的羰基氧。d、 的叠加cdc25a与Pyst1−CD的等效区域,突出显示Cyscdc25a的430、Glu 431和Arg 436。尽管这些磷酸酶是相似的,它们的拓扑折叠是完全不同^[297]5.这两种结构具有r.m.s。55℃[298]α原子1.89℃的差值这个图使用SETOR^[299]32编制。
图6。
图6。Pyst1与ERK2.Pyst1−CD(绿色)的结构叠加在PTP1B(PDB登录代码1PTV)的坐标。残留Tyr185个活化的ERK2被叠加到磷酸化酪氨酸上PTP1B活性位点内的底物。这种转变然后应用于激活ERK2的整个坐标集(PDB登录代码2ERK)。磷酸化残基Thr 183和ERK2上突出显示了Tyr 185和Asp 319主干(青色)。果蝇Asp319突变为AsnSevenmaker MAPK导致MAPK抵抗和无法抵抗与Pyst1交互(10)。我们假设Pyst1−ND与Asp 319建立联系,正是这种相互作用受到塞文梅克变异株干扰。模型基于cdc25的Pyst1氨基−末端结构域(Pyst1−ND)结构(PDB登录代码1CD25)也显示为红色,将Pyst1−ND的非催化活性位点定位为联系Asp 319。连接回路(残留物148−203)在Pyst1−ND和Pyst1−CD域之间表示为白色圆点。
 
  以上数字为重印经麦克米伦出版有限公司许可:自然结构生物(1999,6,174-181)版权所有1999。  
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PDB代码: 2g6赫兹
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首先显示最新的参考文献。引文数据部分来自CiteXlore公司和部分从自动收割过程中。请注意,这可能是由于并非所有期刊都包含在任何一种方法。然而,我们正在不断建立引文数据因此,随着时间的推移,将包含越来越多的参考文献。当参考描述PDB结构时,PDB代码是如右图所示。

 

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