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PDBsum条目1idn
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DOI编号:
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结构
6:923-935(1998) |
PubMed编号:
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整合素CD11b I结构域的阳离子结合和活化模型评估。
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E.T.鲍德温,
R.W.萨弗,
G.L.Bryant,
科里,
费尔班克斯医学学士,
B.C.芬泽尔,
R.L.Garlick,
R.L.海因里克森,
N.C.霍顿,
L.L.Kelley,
A.M.米尔德纳,
J.B.Moon,
J.E.Mott,
V.T.Mutchler,
C.S.托米奇,
K.D.Watenpaugh,
V.H.威利。
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摘要 |
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背景:细胞表面受体整合素家族介导细胞粘附通过与细胞外基质或其他细胞表面的相互作用受体。一些整合素异二聚体的α链包括插入的“I约200个氨基酸的结构域,结合二价金属离子对整合素功能至关重要。Lee等人提出整合素CD11b在与其受体结合时采用独特的“活性”构象受体。此外,他们还提出Ca2+离子的含量反映了“非活性”I结构域构象的稳定性。我们着手独立确定CD11 b I结构域的结构评估二价离子与该蛋白结合的结构效应。结果:我们已经确定了一种新的晶体形式的X射线结构在没有添加金属离子的情况下,通过多重同晶形成CD11 b I结构域更换(MIR)。金属离子很容易被引入这种晶体形式允许直接评估二价化合物的结构效应金属离子依赖性粘附位点(MIDAS)的阳离子结合。平衡用滴定量热法测定了这些离子的结合常数。这个I结构域的整体蛋白质构象和金属离子配位是与之前报道的所有CD11 a I域结构和带有Mn2+的CD11 b I域复合物。这些结构定义了大多数构象。结论:将阳离子Mg2+、Mn2+和Cd2+添加到无金属I结构域不会引起晶体中的构象变化环境。此外,我们发现Ca2+与I结构域结合不良用于解释其不能支持粘附。我们表明Lee等人提出的构象可能是一个构造伪影,我们建议当前可用的数据不支持显著的结构反受体结合期间I结构域的转换。
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所选图形 |
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图1。 图1。I域二级结构和构象比较。(a) 带有Mg2的CD11b I域的带状图+离子结合在大致平行的b片的C端(绿色)。七个a螺旋以红色显示。Mg2+离子(粉红色球体)由保守残基Ser142配位,Ser144和Asp242,以球杆显示代表。(b) 大多数人的重叠带状图CD11b I结构域(红色)和1ido晶体的构象结构(绿色)。Phe275和Phe302的不同位置(球杆式表示)。Mg2+离子为由粉红色和绿色圆圈表示。(这些数字是使用MOLSCRIPT[82]编制,并使用RASTER3D[83]渲染。) |
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上图为重印经Cell Press许可:结构(1998,6,923-935)版权所有1998。
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数字是挑选出来的通过自动化流程。
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公共医疗id
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