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蛋白质 配体 蛋白质-蛋白质界面 链接
电子传输 PDB id
1层

 

 

 

 

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JSmol公司 PyMol公司  
目录
蛋白质
公元122年。 *
配体
FMN(飞行管理号码) ×2
水域 ×200
*残留物保存分析
PDB id:
1层
姓名: 电子传输
标题: 普通脱硫弧菌(宫崎骏f)fmn结合蛋白的二聚体
结构: 蛋白质(fmn结合蛋白)。链条:a、b。工程设计:是
资料来源: “宫崎f”街普通脱硫弧菌。生物体滑行:883。菌株:宫崎骏f.Cellular_位置:细胞质。表达单位:大肠杆菌。表达式系统最大值:562。
生物单位: 二聚体(来自PQS公司)
分辨率:
1.30Å     R系数:   0.150     无R:   0.182
作者: K.Suto、K.Kawagoe、N.Shibata、K.Morimoto、Y.Higuchi、M.Kitamura、T.Nakaya、N.Yasuoka
密钥参考:
K.Suto公司等。(2000).FMN结合蛋白的x射线结构和核磁共振结构有何不同?Acta Crystallogr D生物晶体仪,56,368-371.PubMed编号:10713530 内政部:10.1107/S090744900000111
日期:
1999年3月10日 发布日期:   2000年3月6日
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 标题
 工具书类

蛋白质链
Pfam公司   架构模式 ?
Q46604问题 (FMNB_DESVM)-普通脱硫弧菌(DSM 19637/宫崎骏F株)的FMN结合蛋白
序号:
结构:
公元122年。
公元122年。
密钥: PfamA域 二级结构 CATH域

 

 
DOI编号:10.1107/S090744900000111 Acta Crystallogr D生物晶体仪 56:368-371(2000)
PubMed编号:10713530  
 
 
FMN结合蛋白的x射线结构和核磁共振结构有何不同?
K.Suto, K.Kawagoe, N.Shibata, 森本义夫, Y.Higuchi, 北村先生, T.Nakaya, N.Yasuoka。
 
  摘要  
 
脱硫弧菌FMN-结合蛋白(FMN-bp)的晶体结构用多重同构替换法求解宫崎骏F并在1.3 A分辨率下细化至15.1%的R系数。FMN-bp存在于晶体中的二聚体形式,与所确定的单体结构形成对比核磁共振。晶体结构和溶液之间的R.m.s.偏差结构大于2A,这意味着存在显著差异。两个单体之间的界面上有一些疏水残基。特别地,C末端的Leu122与邻二甲苯紧密接触FMN的部分,而溶剂分子可以覆盖解决方案结构。
 
  所选图形  
 
图1。
图1(a)二聚体FMN-bp的示意图。两条链条,链A和链B分别显示为红色和蓝色模型,分别是。只有Leu122s和FMN被描述为球杆模型。(b) 分子界面。费用是用颜色来说明,红色是酸性的,蓝色是碱性的。FMN被叠加为导线模型。
 
  上图为重印经IUCr许可:Acta Crystallogr D生物晶体仪(2000,56,368-371)版权所有2000。  
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引用此PDB文件关键参考的文献参考

  公共医疗id 参考
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高温古生菌富氏古球藻及其与NADP+复合物中一种新型铁还原酶的晶体结构。
  结构,9,311-319.
PDB代码: 1i0或 1个10
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