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1千瓦

 

 

 

 

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JSmol公司 PyMol公司  
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蛋白质
公元147年。 *
配体
FMN(飞行管理号码)
水域 ×99
*残留物保存分析
PDB id:
1千瓦
姓名: 电子传输
标题: G61l氧化黄曲霉毒素突变体
结构: 黄酮多辛。链条:a.工程设计:是的。突变:是的。其他_详细信息:已氧化
资料来源: 普通脱硫弧菌亚种。希尔登堡Vulgaris街。有机体_出租车:882。菌株:希尔登堡。表达单位:大肠杆菌。表达式系统最大值:562。其他_详细信息:硫还原菌
分辨率:
1.75Å     R系数:   0.182     无R:   0.194
作者: A.Mccarthy、M.Walsh、T.Higgins
密钥参考:
P.A.奥法雷尔等。(1998).普通脱硫弧菌黄曲霉毒素FMN氧化还原电位的调节:甘氨酸-61突变体的热力学性质和晶体结构。生物化学,37,8405-8416.PubMed编号:9622492 内政部:10.1021/比973193k
日期:
1997年5月27日 发布日期:   1998年5月27日
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蛋白质链
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P00323号 (FLAV_DESVH)-普通脱硫弧菌黄酮(ATCC 29579/DSM 644/NCIMB 8303/VKM B-1760/Hildenborough株)
序号:
结构:
公元148年。
公元147年。*
密钥: PfamA域 二级结构 CATH域
* PDB和UniProt序列不同1个残留位置(黑色交叉)

酶反应
酶类: 等等。?
[国际酶] [ExPASy] [KEGG](KEGG) 【布伦达】

 

 
DOI编号:10.1021/比973193k 生物化学 37:8405-8416(1998)
PubMed编号:9622492  
 
 
普通脱硫弧菌黄曲霉毒素FMN氧化还原电位的调节:甘氨酸-61突变体的热力学性质和晶体结构。
P.A.O'Farrell, M.A.Walsh, A.A.McCarthy, T.M.希金斯, G.Voordouw, S.G.梅休。
 
  摘要  
 
普通脱硫弧菌电子转移蛋白黄曲霉毒素的突变通过定点突变来研究甘氨酸-61在蛋白质稳定FMN的半醌和控制黄素氧化还原电位。光谱特性、氧化还原电位、,突变蛋白G61A/N/V和L的黄素结合特性为与野生型黄曲霉毒素进行比较。所有突变体的亲和力FMN和核黄素的载脂蛋白少于野生型载脂蛋白及其两个1-电子步骤的氧化还原电位FMN复合物的减少也受到突变的影响。载脂蛋白与半醌和对苯二酚形式的FMN是从氧化还原中计算出来的氧化络合物的电势和离解常数推导了FMN在三种氧化状态下的结合自由能。这表明半醌在所有突变体中都不稳定,并且随着体积的增加,失稳程度趋于增加残基61处的侧链。可以得出以下结论:野生型黄曲霉毒素中甘氨酸-61的羰基和FMN半醌的N(5)H突变体要么缺失要么严重受损。X射线晶体结构对四种突变蛋白的氧化形式的分析表明含有残基61的蛋白质环被5-6 A从黄素中移开。天冬氨酸-62的主链氮与O(4)之间形成氢键野生型黄曲霉毒素中不存在黄黄素的二甲基异柳氮嗪突变体。未获得减少的可靠结构信息突变体蛋白质的形式,但如果突变体在黄素被还原为半醌,以促进二者之间的氢键N(5)H和残基61的羰基,则变化必须不同于已知存在于野生型黄曲霉毒素中。
 

引用此PDB文件关键参考的文献参考

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最新的参考文献首先显示。引文数据部分来自CiteXlore公司和部分从自动收割过程中。请注意,这可能是由于并非所有期刊都包含在任何一种方法。然而,我们正在不断建立引文数据因此,随着时间的推移,将会有越来越多的参考文献。当参考描述PDB结构时,PDB代码是如右图所示。

 

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