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1千伏

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			蛋白质链

					公元147年。 *

			配体

					二氧化硫 ×4


					FMN（飞行管理号码）

			水域 ×125

*残留物保存分析

PDB id：

1千伏

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姓名：

电子传输

标题：

普通石斛D95a半醌黄曲霉毒素突变体

结构：

黄酮多辛。链条：a.工程设计：是的。突变：是的。其他_详细信息：半醌

资料来源：

普通脱硫弧菌亚种。希尔登堡Vulgaris街。有机体_出租车：882。菌株：希尔登堡。细胞_位置：细胞质。表达单位：大肠杆菌。表达式系统最大值：562。

分辨率：

2.00Å

R系数：

0.200

无R：

0.250

作者：

A.Mccarthy、M.Walsh、T.Higgins

密钥参考：

A.A.麦卡锡等。(2002).天冬氨酸95在调节普通脱硫弧菌黄曲霉毒素氧化还原电位中作用的结晶研究。生物化学,41,10950-10962.PubMed编号：12206666 DOI（操作界面）：10.1021/bi020225小时

日期：

1997年5月27日

发布日期：

1998年12月2日

PROCHECK检查

	标题

	工具书类

蛋白质链

^?

P00323号 （FLAV_DESVH）-普通脱硫弧菌黄酮（ATCC 29579/DSM 644/NCIMB 8303/VKM B-1760/Hildenborough株）

序号：
结构：公元148年。
公元147年。*

密钥： PfamA域二级结构 CATH域

* PDB和UniProt序列不同1个残留位置（黑色交叉）



		酶反应

酶类：

电气控制。？

[国际酶] [ExPASy] [KEGG] 【布伦达】

DOI编号：10.1021/bi020225小时 生物化学 41:10950-10962(2002)

PubMed编号：12206666

天冬氨酸95在调节普通脱硫弧菌黄曲霉毒素氧化还原电位中作用的结晶研究。

A.A.McCarthy， M.A.Walsh， C.S.维玛， D.P.奥康奈尔， M.Reinhold， G.N.亚洛韦， D.D’Arcy， T.M.希金斯， G.Voordouw， S.G.梅休。

摘要

普通脱硫弧菌黄曲霉毒素中天冬氨酸95的侧链提供与蛋白质中结合FMN的N（1）最近的负电荷。使用定点突变替代丙氨酸、天冬酰胺或谷氨酸对这种氨基酸的影响，以评估这种电荷对FMN辅因子的半醌/对苯二酚氧化还原电位（E（1））。D95A突变使E（1）氧化还原电位正移16 mV，而负移氧化/半醌中点氧化还原电位发生23 mV的位移（E（2））。氧化型和半醌型的晶体结构突变体类似于野生型蛋白质的相应状态。在与野生型蛋白质相比，在氢醌形式的D95A突变体。Y98的侧链翻转为与边界FMN进行更有利的边对面交互。考虑到D95A突变体的结构变化分析FMN结合位点的静电相互作用表明pi-pi静电斥力对极低的E（1）只有很小的贡献FMN辅因子与脱黄素毒素结合时的氧化还原电位。替换含谷氨酸的D95只引起两个单电子的轻微扰动FMN辅因子的氧化还原电位。D95E突变体的结构揭示了60-环（残基60-64）从黄烷中的大量移动氧化结构。将该突变体还原为对苯二酚导致60-环的构造，以恢复到结构中发生的构造野生型蛋白质。D95E突变体的晶体结构表明95位侧链上羧酸盐之间的静电排斥Y98的酚环阻止了Y98侧链的旋转D95A突变体中出现的能量有利构象。更换D95和天冬酰胺对E（2）没有影响，但使E（1）变化45 mV。D95N突变体未能结晶。蛋白质FMN的K（d）值所有三种氧化还原状态下的络合物与野生型复合物。分子模拟表明蛋白质随氧化还原状态而变化，在质量上与观察到K（d）的变化，并允许FMN和周围各组对蛋白质进行定量。

引用此PDB文件关键参考的文献参考

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PDB代码： 1年

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