微管蛋白是微管的主要成分。它结合两摩尔GTP，一个位于β链上的可交换位点，另一个位于α链上的不可变位点。 微管蛋白是微管的主要成分。它结合两摩尔GTP，一个在β链上的可交换位点，一个在α链上的不可交换位点。 α链和β链的异二聚体（PubMed:26637975）。典型的微管是一个中空的充水管，外径为25 nm，内径为15 nm。α-β-异二聚体从头到尾结合，形成沿微管壁纵向运行的原丝，β-微管蛋白亚基面向微管，末端赋予结构极性。微管通常有13个原丝，但在某些生物体和特殊细胞中可以发现不同的原丝数量。与PIFO互动（PubMed:20643351）。与DIAPH1相互作用（PubMed:23325789）。与MX1交互（通过相似性）。可能与RNABP10相互作用（通过相似性）。与CFAP157相互作用（通过相似性）。 在脾脏、胸腺和未成熟大脑中普遍表达最高水平。 高酸性的C末端区域可以结合阳离子，例如钙。 C末端的一些谷氨酸残基被聚谷氨酸化，导致γ-羧基上的聚谷氨酸链（PubMed:26875866）。多谷氨酰化在痉挛素切断微管（SPAST）中起着关键作用。SPAST优先识别并作用于修饰有短聚谷氨酸盐尾部的微管：随着每个微管蛋白的谷氨酸盐数量从1增加到8，SPAST的切断活性增加，但超过该谷氨酰化阈值后降低（PubMed:26875866）。 由于人类缺乏功能性TTLL10，C末端的一些谷氨酸残基是单糖基化的，而不是聚糖基化。单糖基化主要限于纳入轴突（纤毛和鞭毛）的微管蛋白。聚谷氨酰胺化和单糖基化都可以共存于相邻残基上的同一蛋白质上，降低糖基化水平会增加聚谷氨酰胺基化，并相互促进。单糖基化的确切功能尚不清楚（可能）。 在细胞周期中，CDK1对Ser-172进行磷酸化，从中期到末期，但不在间期。这种磷酸化抑制微管蛋白并入微管。 该疾病是由影响本条目中所示基因的突变引起的。 该疾病是由影响本条目中所示基因的突变引起的。 属于微管蛋白家族。 Tubulin入口 C末端的一些谷氨酸残基被聚谷氨酸化，导致γ-羧基上的聚谷氨酸链（PubMed:26875866）。多谷氨酰化在痉挛素切断微管（SPAST）中起着关键作用。SPAST优先识别并作用于修饰有短聚谷氨酸盐尾部的微管：随着每个微管蛋白的谷氨酸盐数量从1增加到8，SPAST的切断活性增加，但超过该谷氨酰化阈值后降低（PubMed:26875866）。 微管蛋白是微管的主要成分。它结合两摩尔GTP，一个位于β链上的可交换位点，另一个位于α链上的不可变位点。 α链和β链的异二聚体（PubMed:26637975）。典型的微管是一个中空的充水管，外径为25 nm，内径为15 nm。α-β-异二聚体从头到尾结合，形成沿微管壁纵向运行的原丝，β-微管蛋白亚基面向微管，末端赋予结构极性。微管通常有13个原丝，但在某些生物体和特殊细胞中可以发现不同的原丝数量。与PIFO互动（PubMed:20643351）。与DIAPH1相互作用（PubMed:23325789）。与MX1交互（通过相似性）。可能与RNABP10相互作用（通过相似性）。与CFAP157相互作用（通过相似性）。 在脾脏、胸腺和未成熟大脑中普遍表达最高水平。 高酸性的C末端区域可以结合阳离子，例如钙。 由于人类缺乏功能性TTLL10，C末端的一些谷氨酸残基是单甘氨化的，但不是多甘氨化的。单糖基化主要限于纳入轴突（纤毛和鞭毛）的微管蛋白。聚谷氨酰胺化和单糖基化都可以共存于相邻残基上的同一蛋白质上，降低糖基化水平会增加聚谷氨酰胺基化，并相互促进。单糖基化的确切功能尚不清楚（可能）。 在细胞周期中，CDK1对Ser-172进行磷酸化，从中期到末期，但不在间期。这种磷酸化抑制微管蛋白并入微管。 该疾病是由影响本条目中所示基因的突变引起的。 该疾病是由影响本条目中所示基因的突变引起的。 属于微管蛋白家族。 Tubulin入口 α链和β链的异二聚体（PubMed:26637975）。典型的微管是一个中空的充水管，外径为25 nm，内径为15 nm。α-β-异二聚体从头到尾结合，形成沿微管壁纵向运行的原丝，β-微管蛋白亚基面向微管，末端赋予结构极性。微管通常有13个原丝，但在一些生物体和特化细胞中可以发现不同的原丝数量。与PIFO互动（PubMed:20643351）。与DIAPH1相互作用（PubMed:23325789）。与MX1交互（通过相似性）。可能与RNABP10相互作用（通过相似性）。与CFAP157相互作用（通过相似性）。新生微管蛋白多肽（通过β-微管蛋白MREI基序）与TTC5/STRAP相互作用；这种相互作用导致微管蛋白mRNA靶向降解（PubMed:31727855）。 在脾脏、胸腺和未成熟大脑中普遍表达最高水平。 通过mRNA降解的反馈控制自动调节（PubMed:31727855）。超过可溶性微管蛋白，新生的β-微管蛋白链通过MREI基序结合TTC5/STRAP辅因子，触发微管蛋白mRNA的共同翻译降解（PubMed:31727855）。 高酸性的C末端区域可以结合阳离子，例如钙。 MREI基序在所有β-微管蛋白亚型中普遍存在，可能对微管蛋白的自动调节至关重要。 C末端的一些谷氨酸残基被聚谷氨酸化，导致γ-羧基上的聚谷氨酸链（PubMed:26875866，PubMed:208576883）。多聚谷氨酰化在spastin（SPAST）切断微管中起着关键作用。SPAST优先识别并作用于饰有聚谷氨酸短尾巴的微管：SPAST的切断活性随着每个微管蛋白的谷氨酸盐数量从1增加到8而增加，但减少到超过该谷氨酰化阈值（PubMed:26875866）。谷氨酰胺化也参与纤毛运动（根据相似性）。 由于人类缺乏功能性TTLL10，C末端的一些谷氨酸残基是单糖基化的，而不是聚糖基化。单糖基化主要局限于纤毛和鞭毛轴突中的微管蛋白，这是它们稳定和维持所必需的。鞭毛糖基化控制精子运动（可能）（PubMed:28576883）。聚谷氨酰胺化和单糖基化都可以在相邻残基上的同一蛋白质上共存，降低糖基化水平会增加聚谷氨酰胺基化和相互作用（可能）（PubMed:28576883）。 在细胞周期中，CDK1对Ser-172进行磷酸化，从中期到末期，但不在间期。这种磷酸化抑制微管蛋白并入微管。 该疾病是由影响本条目中所示基因的变体引起的。 该疾病是由影响本条目中所示基因的变体引起的。 属于微管蛋白家族。 Tubulin入口