吡咯烷酮羧酸肽酶（PCP）催化去除一种不寻常的氨基酸，我-焦谷氨酸（pG），来自肽和蛋白质的N末端。它对原核生物和真核生物中不同肽的功能调节都有意义。然而，PCP酶的pG-识别机制在很大程度上仍然未知。这里，PCP I的晶体结构耐辐射球菌（PCPdr）以不含pG和绑定pG的形式报告，分辨率分别为1.73和1.55 分别为：。PCPdr中的四个原体形成四聚体结构。负责识别pG残基的残基主要由活性位点附近的柔性环（环a）贡献。这些残基在所有已知PCP I中都是保守的，包括哺乳动物的PCP I。环A的Phe9和Phe12与pG的吡咯烷酮环形成堆叠相互作用，而Asn18与pG OE形成氢键。非保留残基的主链Leu71与pG NH和OE形成两个氢键。因此，pG通过范德瓦尔斯和极性相互作用在酶的S1底物亚基中识别，为肽的pG残基提供特异性。与先前报道的PCP I结构相比，PCPdr四聚体是一种封闭构象，具有不可接近的活性位点。结构表明，底物可以通过环A的无序化来访问活性位点。这种无序化也可以通过从S1亚基释放结合的pG产物来阻止产物抑制，从而使酶与新鲜底物结合。
