糖基化人类白细胞弹性蛋白酶（HLE）与1,3-噻唑烷-2,4-二酮衍生物形成复合物进行结晶和结构分析，该衍生物在初步研究中被确定为HLE抑制剂。与之前描述的具有小分子抑制剂的HLE结构相比，在该结构中，抑制剂不与S1和S2底物再认识位点结合；相反，这是第一个具有合成抑制剂的HLE结构，其中S2′位点被阻断，通常与底物蛋白中的剪切肽键C末端侧的第二侧链结合。抑制剂还诱导结晶HLE二聚体的形成，该结晶HLE二聚体阻断活性位点的进入，并且被预测在溶液中也是稳定的。在以前的HLE晶体结构中，既没有观察到这种HLE二聚体，也没有观察到相应的晶体堆积。这种新颖的结晶环境有助于观察到HLE的N-聚糖链的相对大部分是由电子密度定义的。最终的HLE结构包含当前可用HLE结构中最大的结构定义碳水化合物树。
