超氧化物还原酶（SOR）是原核生物中常见的酶，通过将超氧阴离子还原为过氧化氢来保护机体免受氧化应激。该反应是在铁中心催化的，铁中心在迄今为止具有结构特征的原核SOR中高度保守。这里报道了真核生物原生动物寄生虫SOR的第一个结构肠贾第鞭毛虫(吉SOR），在2.0求解 Å分辨率。通过在100 用同步辐射X射线照射同一闪速冷却蛋白晶体中的K，观察到铁中心的光还原。647的衰变之后，使用在线紫外可见显微分光光度计监测减少情况 铁位在谷氨酸结合、氧化状态下的nm吸收带特征。与迄今为止在结构上表征的其他1Fe-SOR类似，该酶显示出四聚体四元结构排列。作为一个独特的特征，蛋白质的N末端环含有特征性的EKHxP基序，无论铁氧化还原状态如何，都显示出异常高的灵活性。与先前通过原核SOR的X射线晶体学和傅里叶变换红外光谱收集到的证据不同，铁还原并未导致谷氨酸从催化金属中解离或其他结构变化；然而，谷氨酸配体经历了X射线诱导的化学变化，显示了谷氨酸的高灵敏度吉SOR活性部位对X射线辐射损伤。
