羟胺氧化还原酶/肼脱氢酶（HAO/HDH）蛋白家族是一组重要的八血红素细胞色素c（c）（OCC）。大多数这些蛋白质形成同源三聚体，它们的亚基共价连接在一起通过催化血红素部分和相邻亚单位中保守酪氨酸残基之间的罕见交联。这种共价交联被提议通过扭曲血红素平面来调节活性位点血红素的氧化催化作用。在本研究中，HAO同系物（KsHAOr）与其二血红素细胞色素的稳定络合物的晶体结构c（c）anammox细菌的氧化还原伙伴（KsDH）斯图加提恩库埃尼菌已确定。KsHAOr缺乏酪氨酸交联，因此被调整为还原催化。KsHAOr–KsDH复合物2.6的分子模型 ？分辨率显示异十二烷（α6β6)通过分析超速离心和多角度静态光散射，组装也被证明是溶液中的低聚物状态。含60血红素的蛋白质复合物揭示了独特的延伸电子传递途径，并为还原性OCC中的催化和电子传递提供了更深入的见解。
