crambin的高度有序晶体结构已由远离硫吸收边缘波长的天然晶体衍射数据以1.5°的分辨率直接求解。该分子的46个氨基酸残基中有三个二硫键，其中46%呈螺旋状，17%呈β片状。Crambin被证明是一种两亲性蛋白质，因为它的六个带电基团与疏水性表面元素分离。此处使用的阶段化方法也适用于其他地方。Bijvoet关于反常散射可能有助于解决相位问题的观察1具有许多含义2，包括偏离弗里德尔衍射对称定律可能足以直接确定含有重原子晶体的原子结构的建议[3][4][5]。反常散射方法也广泛应用于蛋白质晶体学[6][7][8][9][10][11]，特别是作为同构重定位阶段的辅助手段。我们现在结合了这两种传统的元素，通过利用硫原子在远离硫吸收边缘（5.02º）的单个波长（CuKα的1.54º）上的反常散射来解决crambin的结构。Crambin是一种在阿比西尼亚甘蓝属芥菜和油菜的近亲Crambe abyssinica种子的胚胎组织（子叶和下胚轴）中发现的小蛋白。Van Etten等人12注意到脱脂种子粕的丙酮水提取物在蒸发过程中形成晶体后，对crambin进行了表征，发现它是疏水的，因为需要有机溶剂来溶解它。Teeter观察到的这种蛋白质的显著结晶顺序（距离<0.88 Au的强衍射）13与Llinás等人14使用核磁共振波谱在溶液中观察到的前所未有的结构稳定性密切相关。crambin的功能未知。然而，最近完成的化学序列15显示了与植物毒素purothionin 16和viscotoxin 17的无误同源性。当喂食老鼠时，蟹黄本身是无毒的18。我们着手解决crambin的晶体结构，因为它具有提供详细结构信息的巨大潜力，并希望能揭示这种疏水性蛋白质的功能。当我们制备重原子衍生物的努力失败时，我们探索了同晶替代物的替代物来进行相位测定。我们的经验HHS公共访问作者手稿作者手稿作家手稿作者使用反常散射来定位肌红蛋白19中的铁原子的手稿使我们考虑了一种基于crambin中六个硫原子的尝试。预计crambin的Bijvoet差异大小估计值约为肌红细胞生成素的一半，表明硫散射将占预期异常信号的98%。硫的部分结构对蛋白质衍射图谱的预期贡献为29%（F。。。
