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.1995年8月11日;270(32):18961-5.
doi:10.1074/jbc.270.32.18961。

c-Myc在苏氨酸58处糖基化,苏氨酸58是已知的磷酸化位点,也是淋巴瘤中的突变热点

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c-Myc在苏氨酸58处糖基化,苏氨酸58是已知的磷酸化位点,也是淋巴瘤中的突变热点

T Y Chou先生等。 生物化学杂志. .
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摘要

c-Myc是一种螺旋环亮氨酸拉链磷酸蛋白,与Max异二聚体化,并在细胞增殖、细胞分化和程序性细胞死亡中调节基因转录。此前,我们证明c-Myc在N-末端转录激活域内或附近被O-连接的N-乙酰氨基葡萄糖(O-GlcNAc)修饰(Chou,T.-Y.,Dang,c.V.,and Hart,G.W.(1995)Proc。国家。阿卡德。科学。美国92,4417-4421)。在本文中,我们鉴定了c-Myc上的O-GlcNAc附着位点。将从sf9昆虫细胞纯化的c-Myc进行胰蛋白酶化,并用[3H]半乳糖对其GlcNAc部分进行酶标记。用反相高效液相色谱法分离[3H]半乳糖标记的糖肽,然后进行气相测序、人工Edman降解和激光解吸/电离质谱。这些分析表明,苏氨酸58是反式激活域中的体内磷酸化位点,是c-Myc的主要O-GlcNAc糖基化位点。苏氨酸58的突变通常存在于逆转录病毒v-Myc蛋白以及人类Burkitt和AIDS相关淋巴瘤中,与转化活性增强和致瘤性增强有关。在这个具有生物学意义的氨基酸残基上的相互糖基化和磷酸化可能在c-Myc功能的调节中发挥重要作用。

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