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.2017年3月;24(3):325-336.
doi:10.1038/nsmb.3366。 Epub 2017年1月23日。

人类SUMO蛋白质组的位点特异性定位揭示了磷酸化的共同修饰

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人类SUMO蛋白质组的位点特异性定位揭示了磷酸化的共同修饰

伊沃·A·亨德里克斯等。 自然结构分子生物学. 2017年3月.

摘要

小泛素样修饰物(SUMOs)是调节核细胞过程的翻译后修饰物(PTM)。在这里,我们使用增强的K0-SUMO蛋白质组学策略来识别40765个SUMO受体位点,并量化它们对6747个人类蛋白质的部分贡献。结构预测分析表明,与其他广泛存在的赖氨酸修饰相比,位于无序区域的赖氨酸类优先被SUMO靶向。在我们的数据集中,我们鉴定了807个通过磷酸化共同修饰的SUMO化肽,以及数十个通过泛素化、乙酰化和甲基化共同修饰的SUMO化肽。值得注意的是,9%的已鉴定SUMOylome发生在磷酸化附近,并且发现许多SUMOylionization位点完全依赖于先前的磷酸化事件。SUMO-最大磷酸化主要以脯氨酸导向的方式发生,细胞周期素依赖性激酶的抑制动态影响共修饰。总之,我们对SUMO化蛋白质组进行了全面分析,揭示了SUMO的结构偏好,并为SUMO酸化与其他主要PTM之间的显著交互作用提供了系统范围的证据。

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