N(6)-methyladenosine-dependent RNA structural switches regulate RNA-protein interactions

doi:10.1038/nature14234

.2015年2月26日；518(7540):560-4.

doi:10.1038/nature14234。

N（6）-甲基腺苷依赖的RNA结构开关调节RNA-蛋白质相互作用

刘念（音）¹, 清岱¹, 郑冠群², 川河^三, 马克·帕里辛², 陶盘⁴

附属公司

¹美国伊利诺伊州芝加哥市芝加哥大学化学系，邮编：60637。
²美国伊利诺伊州芝加哥市芝加哥大学生物化学与分子生物学系，邮编：60637。
^三1] 美国伊利诺伊州芝加哥市芝加哥大学化学系，邮编：60637[2]美国伊利诺依州芝加哥市，芝加哥大学生物化学和分子生物学系，邮编60637[3]美国伊利诺伊州芝加哥市的芝加哥大学生物物理动力学研究所，邮编60677[4]霍华德·休斯医学研究所，芝加哥大学，美国伊利诺伊州芝加哥60637。
⁴1] 美国伊利诺伊州芝加哥市芝加哥大学生物化学和分子生物学系，邮编：60637[2]美国伊利诺依州芝加哥市，芝加哥大学生物物理动力学研究所，邮编：06637。

PMID： 25719671
预防性维修识别码：项目经理4355918
内政部： 10.1038/性质14234

N（6）-甲基腺苷依赖的RNA结构开关调节RNA-蛋白质相互作用

刘念（音）等。自然. 2015.

.2015年2月26日；518(7540):560-4.

doi:10.1038/nature14234。

作者

刘念（音）¹, 清岱¹, 管群正², 川河^三, 马克·帕里辛², 陶盘⁴

附属公司

¹美国伊利诺伊州芝加哥市芝加哥大学化学系，邮编：60637。
²美国伊利诺伊州芝加哥市芝加哥大学生物化学与分子生物学系，邮编：60637。
^三1] 美国伊利诺伊州芝加哥市芝加哥大学化学系，邮编：60637[2]美国伊利诺依州芝加哥市，芝加哥大学生物化学和分子生物学系，邮编60637[3]美国伊利诺伊州芝加哥市的芝加哥大学生物物理动力学研究所，邮编60677[4]霍华德·休斯医学研究所，芝加哥大学，美国伊利诺伊州芝加哥60637。
⁴1] 美国伊利诺伊州芝加哥市芝加哥大学生物化学和分子生物学系，邮编：60637[2]美国伊利诺依州芝加哥市，芝加哥大学生物物理动力学研究所，邮编：06637。

PMID： 25719671
预防性维修识别码：项目经理4355918
内政部： 10.1038/性质14234

摘要

RNA结合蛋白通过结合单链RNA结合基序（RBM）来控制细胞生物学的许多方面。然而，RBM可以被埋藏在其局部RNA结构中，从而抑制RNA-蛋白质相互作用。N（6）-甲基腺苷（m（6）A）是真核信使RNA中最丰富、最动态的内部修饰，可以被YTHDF2蛋白选择性识别，从而影响细胞质mRNA的稳定性，但m（6。在这里，我们在人类细胞中表明，m（6）A控制RBM的RNA结构依赖性可及性，以影响RNA与蛋白质的相互作用，从而进行生物调节；我们将这种机制称为“m（6）A-switch”。我们发现m（6）A改变了mRNA和长非编码RNA（lncRNA）的局部结构，以促进异质核核糖核蛋白C（HNRNPC）的结合，HNRNPC是一种丰富的核RNA结合蛋白，负责前mRNA的加工。结合光活化核糖核酸增强交联和免疫沉淀（PAR-CLIP）和抗m（6）A免疫沉淀（MeRIP）方法，我们能够在HNRNPC结合位点中识别39060 m（6；和全局m（6）A减少降低了2798个高置信度m（6”A开关的HNRNPC结合。我们确定，这些m（6）A-开关调节的HNRNPC-结合活性影响靶mRNA的丰度和选择性剪接，证明了m（6”A-开关对基因表达和RNA成熟的调节作用。我们的结果说明了RNA-结合蛋白如何通过m（6）A依赖的RNA结构重塑获得对其RBM的调控，并为研究RNA-修饰编码的细胞生物学提供了一个新的方向。

PubMed免责声明

数字

**扩展数据图1。米⁶A增加U区的可访问性以增强hnRNP C结合**
**a、，**带有m的MALAT1发夹的二级结构⁶2577位点的甲基化以红色显示。核苷酸位置编号对应于它们在人类MALAT1转录本上的位置（NR_002819）。**b、，**RNA下拉显示hnRNP C最好与甲基化RNA结合。**c中，**质谱法鉴定肽的蛋白质列表b条.日期：，重组hnRNP C1与MALAT1 2577-m结合更强⁶发夹与未甲基化发夹相比，由*在体外*UV交联分析。**e、，**hnRNP C显示沿着MALAT1围绕A2577位点的结合体内，由之前发布的hnRNP C iCLIP数据确定。下面的基因组序列显示在底部，用红色方块标记m⁶A2577站点。iCLIP信号向U区结合位点上游的轻微移动可能是由于RNA上残留的肽片段的空间位阻导致逆转录终止交联位点上游的多个核苷酸。**f、，**图1e中RNA结构定位分析中U区RNase V1裂解信号的量化。为了校正样品装载差异，将每个频带信号归一化为U型束直接3'残基的频带信号。n=3，±标准差，技术复制。克，图1e中来自RNA结构映射分析的RNase T1裂解信号的定量。由于周围环境的影响，观察到RNase T1裂解信号增加（单链特异性和鸟苷后的裂解）⁶残渣。为了校正样本负载差异，计算了每条车道上所有频带中每个频带信号的比率。y轴值相对T1解理=（m⁶A类_本地的/米⁶A类_变性)/（A）_本地的/A类_变性). n=2，技术复制。**小时，**定量CMCT映射显示U型底座周围U型轨道底座的信号增加，m⁶A.U型牵引区内频带信号的量化如右图所示。n=4，±s.d.，技术复制品。

**扩展数据图2。U区的可访问性增强了hnRNP C绑定**
**a、，**2577A-U突变的MALAT1发夹（2577-U）的结构探测，与图1d中的注释相同。**b、，**通过RNA结构定位分析定量U区RNase V1裂解信号一为了校正样本加载差异，将每个频带信号归一化为U形束最远3'处的频带信号。n=2，技术复制。**c中，**过滤结合曲线显示重组hnRNP C1和2577-U/A寡核苷酸之间的结合亲和力。n=3，±标准差，技术复制。**日期：，**筛选结合结果显示重组hnRNP C1与四个突变的MALAT1寡核苷酸之间的结合亲和力。（i）将G-C突变为C-C，A2577：预计会削弱发夹茎并增加hnRNP-C结合。结果：结合力从722 nM K提高_d日至142 nM（5倍）；（ii）G-C突变为C-C，m⁶A2577：在这种情况下，阀杆较弱，m⁶预计与野生发夹相比，A的作用较小。结果：改进后的粘合仅为2倍，而不是8倍；（iii）将C-C还原为C-G，A2577：与C-C突变株相比，预计将恢复发夹茎并降低hnRNP C结合。结果：结合力下降了6.4倍；（iv）将C-C恢复为C-G，m⁶A2577：在修复阀杆的情况下，m⁶与A2577发夹相比，预计A的结合力也会增加。结果：结合力提高了2.5倍。n=3个，±标准差，技术副本。**e、，**RNA碱性水解末端截短分析显示重组hnRNP C1与末端截短的MALAT1发夹寡核苷酸结合（2577位点m⁶甲基化或非甲基化）。在该测定中，通过碱性水解将3′放射性标记的MALAT1 2577发夹寡聚体末端截短为RNA片段，然后将其与hnRNP C1蛋白孵育，然后进行过滤器结合洗涤步骤。滤纸上的剩余RNA通过变性凝胶电泳进行分离和分析，如“C1-结合或C1-B”栏所示。“输入”是指用于与hnRNP C1孵育的碱性水解截短RNA寡核苷酸；RNase T1消化产生“G-L或G-ladder”；“Ctrl”是指未经碱水解截短的完整MALAT1发夹。选择一对甲基化/非甲基化截短寡聚物（CUT1，用绿色箭头标记）进行后续生化分析，因为它们与hnRNP C1有较强的相互作用。**f、，**RNA末端截短测定，如**e（电子）**除5′外³²使用了P标记的寡糖。选择一对甲基化/非甲基化截短寡核苷酸（CUT2，用绿色箭头标记）进行后续生化分析。克，使用RNase V1和核酸酶S1消化对CUT1寡核苷酸进行结构探测，注释与图1e相同。红点表示m⁶一个地点和红线标志着U形区域。**小时，**使用RNase V1和核酸酶S1消化对CUT2寡核苷酸进行结构探测，注释与克.我，U束暴露的截短寡核苷酸增加了hnRNP C结合，无论m⁶A.n=3，±s.d.，技术副本。

**扩展数据图3。米⁶A在hnRNP C结合位点附近富集**
**a、，**CLIP-2dTLC协议示意图。免疫沉淀；nt，核苷酸。在我们的2dTLC分析中使用的RNase T1在鸟苷后裂解单链RNA，因此⁶此处确定的A/A比率表示m⁶鸟嘌呤核苷后所有腺苷的一部分。b条，使用变性凝胶电泳分析交联RNA-hnRNP C复合物（CLIP RNP）（通道1和2）。蛋白质大小标准的位置如左图所示。从红色矩形标记的凝胶切片中提取hnRNP C IP RNA区域（RNA-hnRNP C-交联复合物中的RNA样品）。**c中，**变性凝胶分析hnRNP C PAR-CLIP RNA样品的尺寸分布（通道2）。RNA大小标准加载在通道1和3中。

**扩展数据图4。PARCLIP-MeRIP识别转录体宽度m⁶hnRNP C结合位点附近的A开关**
**a、，**密度图显示了PARCLIP-MeRIP/输入峰与最近的GRACH基序（顶部）或最近的U域（底部）之间的距离分布。b条hnRNP C m的定义和识别⁶基于PARCLIP-MeRIP分析的A交换机。大约89%同时包含U区和RRACH基序的PARCLIP-MeRIP峰在50个核苷酸内具有“RRACH-U区”运动距离，显著高于基因组内64%的这种耦合。hnRNP中心⁶A开关标识为m⁶甲基化RRACH-U束耦合事件。**c中，**描述所有耦合事件（未填充圆圈）的火山图，如b条根据其p值（p，y轴）和RRACH位置（E，x轴）的褶皱变化值。确定hnRNP C m⁶A开关，我们生成了π值，π=E·（-log₁₀P）作为一个综合参数来选择有意义的基因组位点。hnRNP中心⁶从PARCLIP-MeRIP实验中确定的A开关应满足以下要求：（i）控制和IP样本的读取计数≥5；（ii）π值≥0.627，对应的错误发现率（FDR）≤5%。**日期：，**描绘hnRNP C m区域分布的饼图⁶PARCLIP-MeRIP识别的A-交换机。**e、，**描绘hnRNP C PAR-CLIP峰值的饼图。这些内含子丰富，与之前的报道一致，hnRNP C主要结合新生转录物^,,.

**扩展数据图5。验证两个确定的m⁶A开关**
**a-b，**PARCLIP-MeRIP数据检测到*DNAJC25-GNG10*基因(一)和*HNRNPH1号机组*基因(b条)在HEK293T细胞中。**c-d公司**，m的U区周围RNase V1裂解信号的量化⁶A开关位于*DNAJC25-GNG10型*(**c（c）**)和*HNRNPH1号机组*(d日)转录本，与图2g-h.n=3，±标准差，每个技术复制。**e、，**定量CMCT图谱*DNAJC25-GNG10*米⁶A开关显示尿苷碱周围与m成对的频带信号增加⁶A.红色垂直线表示U型轨道区域。右侧显示了U型束区域频带信号的定量。n=3，±标准差，技术复制。*HNRNPH1号机组*米⁶A开关发夹不适合CMCT探测，因为其逆转录结合引物区域太短。**f-g，** 体内DMS映射*DNAJC25-GNG10*发夹(**（f）**)和*HNRNPH1号机组*(克); 数据来自。A和C残留物用橙色圆点和m标记⁶残留物用红点标记。发夹环用红色条表示。**小时，**围绕*HNRNPH1号机组*米⁶A交换机站点。蓝色条表示V1信号；洋红色条表示S1信号。发夹环用红色条表示；数据来自。无法收集足够的读数来绘制*DNAJC25-GNG10*米⁶A开关区域。

**扩展数据图6。HCS m的分子特征⁶A开关**
**a、，**Western blot显示稳定的hnRNP C蛋白丰度*梅特尔3*/*L14级*杜兰特。**b、，**火山图*梅特尔3/L14*根据扩展数据图4b中的p值（p，y轴）和U轨迹（E，x轴）的折叠变化值，描述RRACH-U轨迹耦合事件（未填充的红色圆圈）的KD数据。**c中，**RRACH-U束耦合事件与hnRNP-C结合减少的重叠*梅特尔3*和*表14*杜兰特。**日期：，**HCS m的内含子部分⁶编码RNA和非编码RNA中的A开关。**e、，**显示外显子m分布的密度图⁶根据外显子长度，A开关/HNRNPC PAR-CLIP峰值。**f、，**运动间（RRACH-U道）距离分布表明⁶A-switch倾向于缩短RRACH和U-tract（>5xU）图案之间的距离。分布曲线来自PARCLIP-MeRIP数据（绿色），*梅特尔3/L14*KD（红色）和HCS m⁶A开关（黑色）。克，在PARCLIP-MeRIP中，分析先前由iCLIP识别的运动间（U-tract-U-tract）距离模式，*梅特尔3*/*L14级*KD和HCS m⁶A开关数据。~165和~300核苷酸处的峰明显存在。对于2798个高置信度开关，我们分析了其中另一个U域基序也位于PAR-CLIP识别序列中的那些开关；长程峰值似乎已转移到更长的距离（约220和约370个核苷酸）。**小时，** *梅特尔3/L14*KD不影响HEK293T细胞中U束（≥5x U）的运动间隔（U束U束）距离分布。我，2798 HCS m的EVOfold分析⁶A开关。HCS m的机会⁶具有EVOfold记录的A开关显著高于随机基因组序列。我们首先计算了EVO数据库中随机出现的HCS站点数量，约为1.7个HCS站点。我们发现EVO数据库中存在18个HCS位点，导致约11倍的富集。这个结果进一步分为内含子和外显子区域。

**扩展数据图7。米⁶A开关调节靶mRNA的丰度**
**a、，** *HNRNPC公司*,*梅特尔3/L14*通过蛋白质印迹证实KD。**b、，** *HNRNPC公司*KD和*梅特尔3*/*L14级*KD共同调节大量基因的表达。Ctrl和*HNRNPC公司*,*HNRNPU公司*,*梅特尔3*/*L14级*用Cuffdiff2分析KD HEK293T细胞^,，并显示差异表达基因的绝对数量。含HCS的基因是指1815个含有高置信m的基因⁶A开关。RNA-seq数据来自*HNRNPU公司*对KD HEK293T细胞（GEO34995数据集）进行分析，以与不同的mRNA结合蛋白进行比较。HnRNPU没有显示出与2577-m的优先相互作用⁶改良的MALAT1发夹（图1b、1c）。**c中，**m的基因本体分析⁶A-switch相关基因的表达水平受*HNRNPC公司*和*梅特尔3/L14*KD，对抗所有m⁶A开关基因作为背景。**日期：，**m的示例⁶共同调控转录物之间的一个开关是*ARHGAP5号机组*成绩单（NM_001030055）。其拟议的二级结构为m⁶红色的甲基化位点与茎中的U型束相反。**e-f、，**PARCLIP-MeRIP在*ARHGAP5号机组*米⁶A开关(**e（电子）**)，同时*梅特尔3/L14*KD降低了此m的U区（红色方块）hnRNP C结合⁶A开关(**（f）**).克，的表达水平*ARHGAP5号机组*该基因被联合上调*HNRNPC公司*,*梅特尔3*/*L14级*如来自HEK293T细胞的RNA-seq数据所示。垂直黑线表示m⁶A-switch站点。**小时，** *HNRNPC公司*,*METTL3/L14型*KD同样降低了HEK293T细胞的增殖速率。n=4，±标准差，生物复制。

**扩展数据图8。米⁶A开关调节靶mRNA的选择性剪接**
**a、，**折叠更改（KD/Ctrl、日志₂)在RNA-seq读的标准化外显子表达中检测*HNRNPC公司*杜兰特，*梅特尔3*杜兰特，*表14*KD和对照样品。DEXSeq所称的统计显著差异表达外显子（SSDEE）用红色表示。b条，建议的二级结构*客户尽职调查2*带m的发夹⁶甲基化位点以红色显示，与U区相对。核苷酸位置编号对应于它们在人类身上的位置*客户尽职调查2*抄本（NM_003818）。**c中，**建议的二级结构*年初至今2*带m的发夹⁶甲基化位点以红色显示，与U区相对。核苷酸位置编号对应于它们在人类身上的位置*年初至今2*成绩单（NM_001173128）。**判定元件，**PARCLIP-MeRIP在RRACH位点检测到阳性富集（红色箭头）(d日)，同时*梅特尔3*/*L14级*KD降低了hnRNP C在U区（红色方块）的结合*年初至今2*米⁶A开关(**e（电子）**).f、，1的包含级别*年初至今2*外显子受以下因素共同下调*HNRNPC公司*KD，*梅特尔3*KD和*表14*KD，通过RT-PCR验证。n=3，±s.d.，生物复制。克，我们分析了我们的polyA⁺寻找CDS m上跨内含子/外显子连接的RNA-seq数据⁶包含基因的A开关。我们发现，对照样本的内含子/外显子连接阅读量显著高于*HNRNPC公司*,*梅特尔3/L14*KD样本。该结果表明m⁶CDS m处的损耗⁶A-switch促进内含子排除。

**扩展数据图9。测序样品汇总**
**a、，**对于来自HEK293T细胞的PARCLIP-MeRIP和PAR-CLIP实验，给出了每个复制的映射读取数和“T-to-C”突变率。b条对于HEK293T细胞的RNA-seq实验，给出了每次复制的总读取次数、映射读取次数以及映射速率。**c中，**比较所有PAR-CLIP复制实验转录本的散点图。斯皮尔曼秩相关值的平方（r²)每对的显示在相应面板的左上角。**日期：，**检测到的表达水平变化表明基因KD重复之间存在很强的相关性。比较折叠变化的散点图（对数₂)在标准化的基因表达中*HNRNPC公司*,*梅特尔3*和*表14*杜兰特。斯皮尔曼秩相关值的平方（r²)对于每一对显示在相应面板的左上角。

**图1。米⁶A改变RNA结构以增强hnRNP C结合**
**a、，**米⁶A增加与核蛋白的结合。**b、，**RNA下拉显示hnRNP C优选结合甲基化RNA。n=4，±s.d.，生物复制。**c中，**过滤器绑定显示m⁶A增加了hnRNP C1与各自表观离解常数的结合(*K（K）_d日*)显示在右下角；n=3，±标准差，技术复制。**日期：，**RNA结构探测显示m⁶A破坏了以黄色突出显示的局部RNA结构。Ctrl，不添加核酸酶；V1、RNase V1消化；S1，核酸酶S1消化；T1，RNase T1消化；G-L、G-ladder；AH，碱性水解。橙色条标记了mRNA存在时结构改变的RNA区域⁶A（红点）。**e、，**RNA通过突变寡核苷酸拉下。n=3，±标准差，技术复制。**f、，**m的图解⁶A开关型号。

**图2。PARCLIP-MeRIP标识m⁶A-switches转录本宽度**
一，CLIP-2dTLC显示m⁶hnRNP C结合RNA区域的富集。n=3，±标准差，生物复制。**b、，**hnRNP C结合RNA区域具有较高的抗m⁶比polyA下拉产量⁺RNA。n=3，±标准差，生物复制。**c中，**PARCLIP-MeRIP协议的图示。IP，免疫沉淀。**日期：，**PARCLIP-MeRIP确定m⁶MALAT1 2577遗址周围的残留物。**e、，**FIRE识别的结合图案与PARCLIP-MeRIP峰。**f、，**显示RRACH位点正富集的密度图。**g-h，**验证2 m⁶通过S1/V1结构探测和滤波器绑定进行A开关。n=4，±标准差，技术复制。与图1c、d中的注释相同。

**图3。全球m⁶在m处减少hnRNP C结合⁶A开关**
**a、，**显示U区负富集的密度图。**b、，**HCS m的识别⁶A开关。**c中，**HCS m的区域分布⁶A开关。**日期：，**显示m的密度图⁶A开关相对于外显子/内含子边界的分布。**e、，**米⁶编码RNA的A开关在3'UTR和终止密码子附近富集。**f、，**HCS的累积分布m⁶关于U束和RRACH基序的S1/V1裂解偏好（数据来自）的A开关（黑色）和控制（橙色）。U-tract可以是RRACH图案的3'（上部）或5'（下部）。*：p<0.05，**：p<10⁻⁴Kolmogorov-Smirnov试验。克，HCS m的系统发育保守性⁶灵长类和脊椎动物之间的A-switch。***：p<10⁻¹⁶Mann-Whitney-Whilcoxon试验。

**图4。米⁶A开关调节mRNA丰度和选择性剪接**
**a、，** *HNRNPC公司*,*梅特尔3/L14*KD共同调节m的丰度⁶通过RNA-seq和qPCR检测A-switch转录本。**b、，**外显子与m的相对距离图解⁶A开关。**c中，**共调节外显子*HNRNPC公司*KD和*梅特尔3*KD（左）和*表14*KD（右）在m左右更加丰富⁶A-switch位点比非共调节外显子，Kolmogorov-Smirnov检验。**d-f，**m的验证⁶A开关调控的剪接位于相邻的一个外显子*客户尽职调查2*米⁶A开关，如PARCLIP-MeRIP数据所示(d日)，*梅特尔3*/*L14级*KD数据(**e（电子）**)和RT-PCR结果(**（f）**). 红色三角形和方形标记m⁶分别为一个场地和U形轨道。n=4，±标准差，生物复制。

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中的注释

分子生物学：RNA修饰有两个调节步骤。
Theler D，Allain FH。 Theler D等人。自然。2015年2月26日；518(7540):492-3. doi:10.1038/518492a。自然。2015 PMID：25719665 没有可用的摘要。

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GM088599/GM/NIGMS NIH HHS/美国

[1] Antson AA。单牌RNA结合蛋白。当前操作结构生物。2000;10:87–94.-公共医学

[2] Antson AA。单牌RNA结合蛋白。当前操作结构生物。2000;10:87–94.-公共医学

[3] Dreyfuss G、Kim VN、Kataoka N.信使RNA结合蛋白及其携带的信息。Nat Rev Mol细胞生物学。2002;3:195–205.-公共医学

[4] Dreyfuss G、Kim VN、Kataoka N.信使RNA结合蛋白及其携带的信息。Nat Rev Mol细胞生物学。2002;3:195–205.-公共医学

[5] Ray D等人。解码基因调控的RNA结合基序简编。自然。2013;499:172–177.-项目管理咨询公司-公共医学

[6] Ray D等人。解码基因调控的RNA结合基序简编。自然。2013;499:172–177.-项目管理咨询公司-公共医学

[7] Wan Y等。人类转录组中RNA二级结构的景观和变异。自然。2014;505:706–709.-项目管理咨询公司-公共医学

[8] Wan Y等。人类转录组中RNA二级结构的景观和变异。自然。2014;505:706–709.-项目管理咨询公司-公共医学

[9] 丁毅等。RNA二级结构的体内全基因组分析揭示了新的调控特征。自然。2013;505:696–700。-公共医学

[10] 丁毅等。RNA二级结构的体内全基因组分析揭示了新的调控特征。自然。2013;505:696–700。-公共医学

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N（6）-甲基腺苷依赖的RNA结构开关调节RNA-蛋白质相互作用

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