摘要
人类核糖体蛋白S3（rpS3）是一种DNA修复内切酶。这种蛋白质的多种功能受到翻译后修饰的调节，包括磷酸化和甲基化。使用酵母双杂交筛选，我们确定小泛素相关修饰因子-1（SUMO-1）是rpS3的新的相互作用伙伴。rpS3通过N端和C端区域与SUMO-1相互作用。我们还观察到rpS3在大肠杆菌和哺乳动物细胞系统中的sumoylation。此外，我们发现三个赖氨酸残基之一Lys18、Lys214或Lys230在rpS3中被酰化。有趣的是，SUMO-1增加了rpS3蛋白的稳定性，表明SUMO-1对蛋白水解活性具有抗性。我们的结论是，rpS3被SUMO-1共价修饰，这种翻译后修饰通过增加rpS3蛋白的稳定性来调节rpS3的功能。
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