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.2011年5月20日;42(4):511-23.
doi:10.1016/j.molcel.2011.03.027。

脱泛素酶USP37被CDK2激活以拮抗APC(CDH1)并促进S期进入

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脱泛素酶USP37被CDK2激活以拮抗APC(CDH1)并促进S期进入

黄晓东等。 分子电池. .
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摘要

细胞周期进展需要E3泛素连接酶后期促进复合物(APC/C),该复合物使用底物衔接子CDC20和CDH1靶向蛋白酶体降解的蛋白质。APC(CDH1)底物细胞周期蛋白A对G1/S转变至关重要,而且矛盾的是,即使在APC(CDH1)激活时也会积累。我们发现,氘化酶USP37结合CDH1并从细胞周期蛋白A中去除降解的多泛素。USP37在G1由E2F转录因子诱导,在G1/S达到峰值,在有丝分裂后期降解。CDK2对USP37的磷酸化刺激其充分活性。USP37过度表达导致细胞周期蛋白A在G1中过早积累并加速S期进入,而USP37敲除则延迟了这些事件。USP37在有丝分裂中不活跃,因为它不再被CDK2磷酸化。事实上,它从拮抗剂转变为APC底物(CDH1),并被降解K11-连接的多泛素修饰。

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