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.2008年12月26日;377(4):1123-7.
doi:10.1016/j.bbrc.2008.10.127。 Epub 2008年11月5日。

人单磷酸化ERK1在Tyr204的晶体结构

附属公司

人单磷酸化ERK1在Tyr204的晶体结构

木下隆行等。 生物化学-生物物理研究委员会. .

摘要

细胞外信号调节激酶(ERK)是MAP激酶家族的成员,可以调节多种细胞反应。ERK1和ERK2亚型具有明显相似的氨基酸序列,但具有独特的生理功能。在大肠杆菌生产过程中,ERK1和ERK2在激活环中的Tyr204处被自动和单磷酸化,导致基础水平的活性,大约是在Thr202和Tyr205处进行双磷酸化的ERK1的500倍。晶体结构表明,单磷酸化ERK1激酶具有与非磷酸化(无活性)和双磷酸化(全活性)形式不同的新构象。C-螺旋和活化环的特征性结构特征可能有助于单磷酸化ERK1的基础活性。与ERK2相比,ERK1的结构解剖表明,D基序结合位点和背面结合位点的结构差异是开发选择性ERK1/ERK2抑制剂的假定靶点。

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