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.2008年10月8日；16(10):1521-31.
doi:10.1016/j.str.2008.08.007。

paxillin LD基序与alpha-parvin相互作用的结构分析

索尼娅·洛伦茨 1, 伊安妮斯·瓦科纳基斯, 爱德华·D·洛, 伊恩·D·坎贝尔, 马丁·E·M·诺布尔, 玛丽亚·库勒
附属公司

paxillin LD基序与alpha-parvin相互作用的结构分析

索尼娅·洛伦茨等人。 结构. .

摘要

适配器蛋白paxillin包含五个保守的富含亮氨酸（LD）基序，这些基序与多种局灶性黏附蛋白（如α-蛋白酶）相互作用。在这里，我们报道了α-帕维蛋白C末端钙调素同源结构域（CH（C））的第一个晶体结构，分辨率为1.05 A，并表明它能够结合所有LD基序，对LD1、LD2和LD4具有一定的选择性。具有这些LD基序的共晶结构揭示了它们与α-帕文-CH（C）上一个常见结合位点相互作用的分子细节，该结合位点位于典型褶皱边缘，包括部分CH-结构域间连接子。令人惊讶的是，这个结合位点可以在两个反平行方向上容纳LD基序。综上所述，这些结果揭示了paxillin/alpa-parin系统中异常程度的结合简并，这可能有助于细胞内动态信号复合物的组装。

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图1
图1
α-Parvin CH的结构C类（A） 根据SMART（Schultz et al.，1998）和结晶碎片αparvin-CH的αparvin结构域示意图C类（B）α-parvin-CH带状表示的叠加C类蓝色为α-肌动蛋白3的1型CH结构域（1WKU的残基42至149）为红色。典型的二级结构元素包括螺旋αA（258–279）、αC（294–304）、αE（320–336）、αF（346–350）和αG（354–368）。突出显示了α-parvin独有的特征，例如N-连接螺旋（249-256）和包含3-残基插入的C/E环（313-315）。（C） α-细小蛋白CH的序列比对C类parvin家族其他成员的5型CH结构域。二级结构构件如上所示。注意，αD（310–312）仅存在于不对称单元中2个分子中的1个。
图2
图2
α-Parvin-CH的核磁共振滴定C类用帕西林LD肽加权组合化学位移扰动外推至α-帕尔文-CH序列的饱和配体浓度C类灰斑表示未分配的残留物或因中间交换而变宽的残留品（残留物253和268）。请注意，LD4的整体较高振幅可能是由于外推至完全饱和时的相对较高误差所致。LD5不包括在该图中，因为无法实现完全饱和。
图3
图3
α-Parvin-CH的共晶结构C类α-parvin-CH的帕罗西林LD1、LD2和LD4（A）详图C类与LD1（顶部）、LD2（中部）和LD4（底部）复合。左侧面板显示α-parvin-CH的静电表面再现C类结合的LD肽由带状、球状和棒状（侧链）和圆柱形（主链）模式的组合表示，以指示方向性。右侧面板显示α-parvin-CH的带状表示C类（金）和LD肽，包括那些接触半径为4°的侧链，作为球杆模型。（B） LD肽的序列比对。晶体中有序的残留物用下划线标出；酸性残留物呈红色，碱性残留物为蓝色。与蛋白质接触的残留物在半径4º内装箱。LD1的伪彩色轴显示为虚线。
图4
图4
α-Parvin-CH的共晶结构C类用Paxillin LD1叠加α-parvin-CH的带状表示C类蓝色及其与金黄色和绿色LD1肽的复合物。显示了次要结构元素。
图5
图5
自旋标记LD1（A）的预实验1H（H）-15230μM的N个HSQC光谱15富氮α-parvin-CHC类和250μM PROXYL标记的LD1肽，在缺乏（左）和存在（右）5 mM抗坏血酸的情况下。后者用于减少自旋标签，从而消除PRE效应。晶体结构中LD1的结合方向表示为“向前”。（B）α-parvin-CH的带状表示C类以金色表示，LD1以绿色表示。α-parvin残基257和370的位置分别以蓝色和红色突出显示。
图6
图6
帕西林Paralogs LD基序中α-帕尔文接触残基的保存人帕西林（PAXN）、hic-5（HIC5）和亮蓝蛋白（LPXN）LD基模的序列比对。α-parvin-CH晶体结构中有序的帕西林残基C类/强调LD络合物以及与α-parvin-CH形成接触的络合物C类在半径为4°的范围内进行装箱。
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