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.2008年6月6日；30(5):610-9.
doi:10.1016/j.molcel.2008.03.021。

泛素特异性蛋白酶25的副作用特异性sumoylation的机制和后果

埃里克·穆尔米斯特 1, 玛丽恩·昆泽, 何宣孝, 亨宁·厄劳布（Henning Urlaub）, 弗劳克·梅尔基奥
附属公司
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泛素特异性蛋白酶25的副作用特异性sumoylation的机制和后果

埃里克·穆尔米斯特等。 分子电池. .
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摘要

脊椎动物表达两个不同的SUMO蛋白家族（SUMO1和SUMO2/3），作为翻译后修饰物发挥不同的功能。许多蛋白质被SUMO1或SUMO2/3特异性修饰，但对副对数选择性的机制了解甚少。在SUMO2/3结合蛋白的筛选中，我们鉴定了泛素特异性蛋白酶25（USP25）。USP25也被证明是sumoylation的目标，使用SUMO2/3更有效。Sumoylation发生在USP25的两个泛素相互作用基序（UIM）中，这两个基序是泛素链高效水解所必需的。USP25琥珀酰化损伤泛素链的结合和水解。SUMO2/3特异性结合和sumoylation依赖于SUMO相互作用基序（SIM/SBM）。USP25的SIM中的七个氨基酸足以与SUMO2/3特异性结合和结合，即使是在结构背景之外。因此，副log特异性sumoylation的一种机制可能涉及SUMO1或SUMO2/3硫酯类靶向Ubc9的SIM依赖性招募。

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中的注释

  • SUMO控制泛素特异性蛋白酶。
    Mohideen F，利马CD。 Mohideen F等人。 分子细胞。2008年6月6日；30(5):539-40. doi:10.1016/j.molcel.2008.05.010。 分子细胞。2008 采购管理信息：18538649 免费PMC文章。

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    Mohideen F，利马CD。 Mohideen F等人。 分子细胞。2008年6月6日；30(5):539-40. doi:10.1016/j.molcel.2008.05.010。 分子细胞。2008 采购管理信息：18538649 免费PMC文章。
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  • SUMO：开始吧。
    Anckar J，Sistonen L。 Anckar J等人。 生物化学Soc Trans。2007年12月；35（第6部分）：1409-13。doi:10.1042/BST035109。 生物化学Soc Trans。2007 采购管理信息：18031233 审查。
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