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.2007年11月16日；282(46):33776-33787.
doi:10.1074/jbc。M70332020。 Epub 2007年9月24日。

新型E3泛素连接酶RINCK对蛋白激酶C的振幅控制

陈丹（Dan Chen） 1, 克里斯汀·古尔德 2, 蕾妮·加扎 三, 天燕高 4, 伦道夫·Y·汉普顿 三, 亚历山大·牛顿 5
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新型E3泛素连接酶RINCK对蛋白激酶C的振幅控制

陈丹（Dan Chen）等。 生物化学杂志. .
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摘要

蛋白激酶C（PKC）同工酶在细胞信号传导中起着重要作用。PKC水平控制激动剂诱导信号的振幅，这些水平的改变与疾病状态有关，最显著的是癌症，但控制蛋白质周转的机制尚不清楚。在这里，我们确定了一种E3连接酶，它催化泛素介导的PKC降解。具体而言，我们从酵母双杂交筛选中鉴定出一种环指结构域蛋白RINCK（用于与C激酶相互作用的环指蛋白），该蛋白使用PKCbeta的氨基末端作为诱饵。RINCK编码一种由581个氨基酸组成的蛋白质，其中包含一个环指结构域、一个B盒和两个卷曲-卷曲区域，这三个结构域构成了多种TRIM（三部分基序）蛋白质大家族的特征基序。利用tsA201细胞进行的共免疫沉淀研究表明，RINCK和PKC在细胞内相互关联。使用PKCbeta片段的研究表明，这种相互作用是由PKC的C1A结构域介导的。RINCK在体外和细胞内诱导PKC的泛素化。RINCK的过度表达降低了细胞中PKC的水平，而内源性RINCK的基因敲低增加了PKC的水平。所有检测到的PKC同工酶（包括常规、新型和非典型）都出现了这种增加。RINCK介导的PKC降解独立于经典的佛波酯介导的下调：RINCK的基因缺失对佛波酯调控的下调没有影响，此外，上调了不能结合佛波酯的同工酶水平。我们的数据揭示了一种新的机制，通过RINCK催化的泛素化提供PKC信号的振幅控制，RINCK是一种E3连接酶，专门识别PKC亚型的C1结构域。

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