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.2007年6月1日;67(4):1048-59.
doi:10.1002/port.21370。

Cdk7对Cdk2的识别

附属公司

Cdk7对Cdk2的识别

格拉齐亚诺·洛利等。 蛋白质. .

摘要

Cdk7是细胞周期蛋白依赖性蛋白激酶家族的成员,通过其激活片段上的磷酸化调节其他Cdk的活性,因此有助于控制真核细胞周期。Cdk7本身在激活片段上磷酸化。Cdk7磷酸化Cdk1、Cdk2、Cdk 4和Cdk 6,但只有Cdk 1和CdK 2可以磷酸化Cd k7,并且它们都不能自动磷酸化。Cdk的激活片段序列非常相似。它们的特异性似乎不是由磷酸化位点周围的序列决定的,而是由远程位点的结构决定因素决定的。通过突变研究,我们确定了Cdk2中负责与Cdk7相互作用的区域。建立了一个模型,解释了Cdk识别中观察到的特异性的分子基础。这两种激酶以准对称的头尾排列方式排列,其中一种激酶的N-末端波瓣与另一种激酶的C-末端波瓣对接,并且激活片段在相对催化位点的范围内。进一步的实验表明,细胞周期蛋白A疏水口袋不是Cdk7的补充位点。

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