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.2006年7月;24(1):55-64.
doi:10.1111/j.1460-9568.2006.04900.x。

人α-同核蛋白对5-羟色胺转运体转运的调节

附属公司

人α-同核蛋白对5-羟色胺转运体转运的调节

克里斯托夫·沃辛格等。 欧洲神经学杂志. 2006年7月.

摘要

α-Synuclein(alpha-Syn)是一种主要定位于神经元突触前室的蛋白质,已知其通过负向调节多巴胺转运体活性和调节其向细胞表面或远离细胞表面的转运来调节多巴胺能神经传递。鉴于多巴胺转运体和5-羟色胺(5-HT)转运体(SERT)之间有相当大的同源性,我们研究了α-Syn是否可以类似地调节SERT功能。与仅表达SERT的细胞相比,人α-Syn表达水平的增加通过降低其V(max)而不改变其K(m),逐渐降低了共转染Ltk(-)细胞中人SERT对[(3)H]5-HT的摄取。标记细胞表面蛋白的生物素化研究表明,α-Syn降低了质膜上的SERT水平。α-Syn和SERT能够结合免疫沉淀(co-IP),表明这两种蛋白质通过直接的蛋白质相互作用形成异聚复合物。α-Syn对SERT活性的负调控通过α-Syn(aa58-107)的非Abeta-淀粉样成分(NAC)结构域发生;编码该区域的DNA结构通过减少转运蛋白对[(3)H]5-HT的摄取来模拟全长α-Syn蛋白。此外,只有编码α-Syn的NAC结构域的结构体才能阻止全长α-Syn-和SERT之间的co-IP,无论是在转染细胞中还是在从前额叶皮层分离的大鼠可溶性裂解物中。这些研究表明,α-Syn在调节SERT活性方面具有新的生理作用,可能与某些精神疾病和抑郁症有关,其中SERT功能被认为是失调的。

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