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.2005年6月21日;44(24):8890-7.
doi:10.1021/bi050413i。

丝裂原活化蛋白激酶对Grb10的磷酸化作用:鉴定人Grb10zeta的Ser150和Ser476为主要磷酸化位点

附属公司

丝裂原活化蛋白激酶对Grb10的磷酸化作用:鉴定人Grb10zeta的Ser150和Ser476为主要磷酸化位点

保罗·朗莱斯等。 生物化学. .

摘要

Grb10是一种Src-同源性2(SH2)和Pleckstrin-homology(PH)结构域蛋白,与包括胰岛素受体(IR)在内的多种自身磷酸化受体酪氨酸激酶结合。我们之前的研究表明,Grb10经历了胰岛素刺激的丝氨酸磷酸化,但负责磷酸化的激酶和磷酸化位点仍然未知。在本报告中,我们证明Grb10是p42/44有丝分裂原活化蛋白激酶(MAPK)的直接底物。此外,我们发现MAPK信号通路的抑制降低了细胞中Grb10的磷酸化。通过定点突变、磷酸肽定位和毛细管HPLC-电喷雾质谱分析,我们确定人类Grb10zeta的Ser(150)、Ser(418)和Ser(476)为MAPK介导的体外磷酸化位点。体内标记和二维磷酸肽定位研究表明,人Grb10zeta的Ser(150)和Ser(476)在完整细胞中磷酸化。用丙氨酸取代Ser(150)和Ser(476)降低了人Grb10zeta对胰岛素刺激的IRS1酪氨酸磷酸化的抑制作用。总之,我们的研究结果表明,衔接蛋白的磷酸化可能提供了Grb10调节胰岛素信号传导的反馈抑制机制。

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