跳到主页内容
美国国旗

美国政府的官方网站

Dot政府

gov意味着它是官方的。
联邦政府网站通常以.gov或.mil结尾。之前分享敏感信息,确保你在联邦政府政府网站。

Https系统

该站点是安全的。
这个https(https)://确保您连接到官方网站,并且您提供的任何信息都是加密的并安全传输。

访问密钥 NCBI主页 MyNCBI主页 主要内容 主导航
.2003年12月;12(6):1413-26.
doi:10.1016/s1097-2765(03)00490-8。

Pin1依赖的脯氨酰异构化和泛素介导的p65/RelA蛋白水解对NF-kappaB信号的调节

附属公司
免费文章

Pin1依赖的脯氨酰异构化和泛素介导的p65/RelA蛋白水解对NF-kappaB信号的调节

秋叶良彦等。 分子电池. 2003年12月.
免费文章

摘要

转录因子NF-kappaB被其抑制剂IkappaBalpha的降解激活,导致其核移位。然而,核NF-κB随后被调节的机制尚不清楚。在这里,我们证明NF-kappaB功能受Pin1介导的脯氨酰异构化和泛素介导的p65/RelA亚基的蛋白水解调节。在细胞因子治疗后,Pin1与p65中的pThr254-Pro基序结合,并抑制p65与IkappaBalpha的结合,导致p65的核积累和蛋白质稳定性增加,NF-kappaB活性增强。值得注意的是,Pin1缺乏的小鼠和细胞对细胞因子信号激活NF-kappaB不敏感。此外,p65的稳定性由泛素介导的蛋白水解控制,并由细胞因子信号抑制剂SOCS-1作为泛素连接酶促进。这些发现揭示了调节NF-kappaB信号的两个重要机制,并为一些人类疾病(如癌症)的发病机制和治疗提供了新的见解。

PubMed免责声明

中的注释

  • 将NF-kappaB固定在细胞核上。
    Ben-Neriah Y。 Ben-Neriah Y。 分子细胞。2003年12月;12(6):1344-5. doi:10.1016/s1097-2765(03)00493-3。 分子细胞。2003 PMID:14690587

类似文章

引用人

出版物类型

MeSH术语

物质