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.2003年9月12日;278(37):35135-44.
doi:10.1074/jbc。M306325200。 Epub 2003年6月28日。

心肌肌钙蛋白T的功能关键蛋白激酶C磷酸化残基的鉴定

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心肌肌钙蛋白T的功能关键蛋白激酶C磷酸化残基的鉴定

马吕斯·普·苏曼德拉等。 生物化学杂志. .
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摘要

心肌肌钙蛋白T(cTnT)是蛋白激酶C(PKC)影响心肌细胞功能的重要底物之一。为了确定cTnT PKC依赖性磷酸化位点(Thr197、Ser201、Thr206和Thr287)的特异性功能作用,我们首先将这些残基突变为谷氨酸(E)或丙氨酸(A)。cTnT被选择性突变以产生单、双、三和四个突变体。在洗涤剂处理的小鼠左心室乳头肌纤维束中评估细菌表达的突变体,其中内源性肌钙蛋白被含有PKCα磷酸化的cTnT或突变体cTnT的重组肌钙蛋白复合物取代。我们同时测定了交换纤维束的等长张力发展和肌动球蛋白Mg-ATP酶活性作为Ca2+浓度的函数。我们对cTnT上多个PKC磷酸化位点的功能作用进行了系统分析,确定了一个控制肌丝最大张力、ATP酶活性和Ca2+敏感性的局部区域。我们研究的一个重要且新颖的发现是,Thr206是一个功能关键的cTnT PKC磷酸化残基。PKC-α对其进行排他性磷酸化或Glu替代(模拟磷酸化)显著降低了最大张力、肌动球蛋白Mg-ATP酶活性、肌丝Ca2+敏感性和协同性。另一方面,其他三种残基(T197/S201/T287-E)的电荷修饰并没有起到作用。与cTnT-wt相比,含有磷酸化cTnT-wt(但不含T197/S201/T206/T287-E)的纤维束张力成本显著降低。

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