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.2003年7月18日;278(29):26879-87.
doi:10.1074/jbc。M211831200。 Epub 2003年5月13日。

环指蛋白AO7通过与p65亚单位的反式激活域相互作用支持NF-kappaB介导的转录

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环指蛋白AO7通过与p65亚单位的反式激活域相互作用支持NF-kappaB介导的转录

朝日浩(Kaori Asamitsu)等。 生物化学杂志. .
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摘要

在本研究中,利用位于C末端的p65的反式激活域(TAD)作为诱饵,通过酵母双杂交筛选,探索了NF-kappaB的p65亚基(RelA)的新型相互作用体。我们分离出一种环指基序蛋白AO7,之前被鉴定为与泛素结合酶Ubc5B相互作用的蛋白。我们在体内外证实了p65和AO7之间的蛋白相互作用,并发现AO7的C末端区域负责与p65 TAD的相互作用。AO7主要定位于细胞核中,并在用IL-1β或TNF刺激或过表达NF-κB诱导激酶时激活NF-κB依赖性基因表达。我们发现AO7的环指和C末端区域都是转录激活所必需的。当与表达含有p65不同功能域的Gal4-p65融合蛋白的质粒共转染时,我们发现p65 TAD对AO7介导的转录激活至关重要。此外,p65介导的反式激活被泛素缺陷型AO7突变体抑制,其中环指基序内的必需Cys残基被Ser取代。这些数据表明AO7与p65 TAD相互作用并调节其转录活性。

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