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.2000年7月28日;275(30):23065-73.
doi:10.1074/jbc。M003116200。

蛋白激酶Cdelta在细胞凋亡和细胞活化过程中对磷脂超临界淀粉酶活性的调节

附属公司
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蛋白激酶Cdelta在细胞凋亡和细胞活化过程中对磷脂超临界淀粉酶活性的调节

S C Frasch公司等。 生物化学杂志. .
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摘要

磷脂紧急停搏酶在细胞激活期间诱导磷脂跨膜的非特异性双向运动,并被提议在细胞凋亡期间调节质膜外叶中磷脂酰丝氨酸(PS)的出现,这是一种细胞表面变化,对凋亡细胞的清除至关重要。我们在这里报道了蛋白激酶C(PKC)德尔塔通过直接增强磷脂超燃酶的活性,在磷脂的活化跨双层运动和表面PS暴露中发挥重要作用。rottlerin对PKCdelta的特异性抑制阻止了凋亡和激活诱导的扰民酶活性。PKCdelta要么被选择性切割并以caspase 3依赖的方式激活(在凋亡过程中),要么被转运到质膜(在受刺激细胞中),并且可以直接磷酸化Jurkat细胞中的免疫沉淀。此外,在中国仓鼠卵巢细胞中重建PKCdelta和扰民酶,而不是仅重建扰民酶或PKCdelta-,显示了扰民酶活性的增强。

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