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.2000年2月4日;275(5):3264-9.
doi:10.1074/jbc.275.5.3264。

低密度脂蛋白受体相关蛋白补体样重复序列CR3的NMR溶液结构。人类α(2)-巨球蛋白受体结合域特异性结合的证据

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低密度脂蛋白受体相关蛋白补体样重复序列CR3的NMR溶液结构。人类α(2)-巨球蛋白受体结合域特异性结合的证据

K Dolmer公司等。 生物化学杂志. .
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摘要

我们使用核磁共振方法测定了低密度脂蛋白受体相关蛋白(LRP)补体样重复序列3(CR3)的钙复合物的结构,并检测其与人α(2)-巨球蛋白受体结合域的特异性相互作用。CR3是构成LRP主要配体结合区的八个相关重复序列之一。该结构在整体折叠上与LRP中的同源补体样重复序列CR8和低密度脂蛋白受体中的补体样反复序列LB1、LB2和LB5非常相似,并且包含一个短的两种反平行β-片,一个一圈α-螺旋,四个羧基和两个主链羰基配位的高亲和力钙位点。然而,表面静电和地形与这些重复的每一个都有很大的不同。二维(1)H,(15)N-异核单量子相干光谱为CR3和人α2巨球蛋白受体结合结构域之间的特定但相对较弱(K(d)约140μM)的相互作用提供了证据,该相互作用涉及CR3中心区的连续表面残基片。这种特定的相互作用与LRP与配体结合的模式一致,该模式使用来自多个域的贡献来生成大量不同的结合位点,每个位点都具有整体高亲和力。

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