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.1999年8月6日;274(32):22296-302.
doi:10.1074/jbc.274.32.22296。

细胞周期蛋白A-CDK2复合物通过丝氨酸104和106磷酸化增强人类雌激素受体α转录激活

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通过细胞周期蛋白A-CD2复合物磷酸化丝氨酸104和106增强人类雌激素受体α转录激活

I罗加茨基等。 生物化学杂志. .
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摘要

雌二醇结合和磷酸化都通过人类雌激素受体α(ER)调节转录激活。我们之前已经证明,通过过度表达细胞周期蛋白A激活细胞周期蛋白A-CDK2复合物导致增强ER依赖性转录激活,并且细胞周期蛋白A-CDK2复合体磷酸化残基82和121之间的ER N末端激活功能-1(AF-1)。在ER AF-1中,丝氨酸104、106和118代表潜在的CDK磷酸化位点,在本研究中,我们确定了它们在介导细胞周期蛋白A-CDK2依赖性增强ER转录活性中的重要性。细胞周期蛋白A过表达不会通过在104、106和118残基处产生丝氨酸-丙氨酸变化的ER衍生物增强转录激活。同样,细胞周期蛋白A-CDK2复合物在体外不会磷酸化这种三突变衍生物。残基104和106(而非118)处的单个丝氨酸-丙氨酸突变降低了对细胞周期蛋白A反应的ER依赖性转录增强。体外细胞周期蛋白A-CDK2的ER磷酸化也存在相同的关系。最后,在雌二醇的存在和不存在以及三苯氧胺的存在下,细胞周期蛋白A对ER转录激活的增强是明显的,这表明细胞周期蛋白A-CDK2对ER转录活化的影响是AF-2非依赖性的。这些结果表明,细胞周期蛋白A-CDK2复合物增强ER转录激活是通过丝氨酸104和106的磷酸化通过AF-1结构域介导的。我们建议这些残基控制ER AF-1活性,以响应影响细胞周期蛋白A-CDK2功能的信号。

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